PEPTIDOS Y PROTEINAS, Diapositivas de Bioquímica

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UNIVERSIDAD PRIVADA

ID SAN JUAN BAUTISTA

ASIGNATURA: BASES MOLECULARESY CELULARES DE LA MEDICINA II CICLO: 1! SEMESTRE ACADÉMICO: 2022.)

UNIVERSIDAD

PRIVADA

NI ADS IAN NON FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA UA ica Meo NIE A UA ANI OA O

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PEPTIDOS Y PROTEINAS

DOCENTE RESPONSABLES DE LA ASIGNATURA SEDE LIMA : NELSON ORLANDO RIVERA FERNANDEZ RSC DO A AUN FILIAL ICA NOA AURA MO NADO LN FILIAL CHINCHA : HILDA VICTORIA COILA DE LA CRUZ EN ES

e la hidrólisis de un enlace peptídico es una RX exergónica,

tiene lugar lentamente debido a su alta energía de activación

e por esta razón los enlaces peptídicos de las proteínas son

bastante estables, con una vida media de alrededor de 7 años en condiciones intracelulares.

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FIGURA 3-13 FORMACIÓN

DE^ UN^ ENLACE^ PEPTÍDICO

POR^ CONDENSACIÓN. n aminoácido (con el grupo^ R2)^ actúa^ como nucleófilo^ desp

otro^ aminoácido^ (con el grupo^ R1),^ para^ formal

un^ enlace^ peptídico^ (sombreado^ en

Los^ grupos^ amino^ son^ buenos^ nucleófilos,^ pero

el^ grupo^ hidroxilo^ es UN^ mal^ grupo^ saliente por

lazando el grup amarillo).

o hidroxilo^ de

lo^ que^ no^ €

Los péptidos pueden distinguirse por su comportamiento de ¡onización

e Lospéptidos contienen sólo un grupo alfa-amino y un grupo alfa-carboxilo libres, uno en cada extremo (Fig. 3-15) y estos grupos se ¡onizan igual que AA

e Los enlaces peptídicos, que no se ¡onizan y, por tanto, no contribuyen al comportamiento total ácido-base de los péptidos.

e No obstante, los grupos R de algunos AA pueden ¡onizarse y contribuyen a las propiedades ácido-base

CADENAS POLIPEPTÍDICAS DE LAS PROTEÍNAS TABLA 3- Algunas proteínas tienen una sola cadena peptídica, pero otras, tienen 2 o más polipéptidos asociados de forma no covalente (Tabla 3-2) y son denominadas proteínas con subunidades múltiples Estas cadenas polipeptídicas individuales en una proteína con diversas subunidades pueden ser idénticas o diferentes.

Si como mínimo 2 son idénticas se denomina oligomérica a esta proteina, y a sus subunidades idénticas (constituidas por una o más cadenas polipeptídicas) se denominan protómeros. LA HEMOGLOBINA, por ejemplo,

tiene 4 subunidades polipeptídicas: 2 cadenas alfa idénticas y 2 cadenas beta idénticas, unidas todas ellas entre sí por interacciones no covalentes. Cada subunidad alfa está unida de forma idéntica con una subunidad beta dentro de la estructura de esta proteína con subunidades múltiples, de forma que la hemoglobina puede considerarse bien como un tetrámero de cuatro subunidades polipeptídicas o un dímero de protómeros alfa-beta.

Las proteínas con una o más cadenas polipeptídicas unidas covalentemente no se consideran subunidades, sino que se suelen denominar simplemente cadenas.

Por ejemplo, las dos cadenas polipeptídicas de la insulina están unidas entre sí a través de puentes disulfuro.

Número

Masa Número de de cadenas

• CADENAS POLIPEPTÍDICAS DE LAS PROTEÍNAS TABLA 3- - Citocromo c (humano) 12.400 molecular residuos polipeptídicas - Ribonucleasa A (páncreas bovino) 13.700 - Lisozima (clara de huevo de gallina) 14.300 - Mioglobina (corazón de caballo) 16.700 - Quimotripsina (páncreas bovino) 25.200 - GQuimotripsinógeno (bovino) 25.700 ZA5 - Hemoglobina (humana) 64.500
  • Albúmina sérica (humana) 66.000
    • Hexoquinasa (levadura) 107.900
    • RNA polimerasa (E. coli) 450.000 4.158
  • Apolipoproteína B (humana) 513.000 4.536
  • Glutamina sintetasa (E. col?) 619.000 5.628

a

Grupo

Clase prostético Ejemplo

Lipoproteínas Lípidos Lipoproteína $, de la sangre

Glucoproteínas Glúcidos Inmunoglobulina G

Fosfoproteínas Grupos fosfato Caseína de la leche Hemoproteínas Hemo (ferroporfirina) Hemoglobina

Flavoproteínas Nucleótidos de flavina Succinato deshidrogenasa

Metaloproteínas Hierro Ferritina Zinc Alcohol deshidrogenasa Calcio Calmodulina Molibdeno Dinitrogenasa

Cobre Plastocianina

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PROTEÍNAS

e ¿Qué es lo que hace que una proteína sea un enzima, otra una

hormona, otra una proteína estructural y otra un anticuerpo?

e ¿Cómose diferencian químicamente?

Las diferencias más obvias son estructurales

e Existen 4 niveles de estructurales de las proteínas (Fig. 3-23).

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Estructura cuaternaria

Subunidades^ ensambladas

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La conformación de una proteína está estabilizada principalmente por

interacciones débiles

e El término estabilidad se define como la tendencia a mantener la conformación nativa

e Las proteínas nativas sólo son estructuras estables.

e las interacciones de enlace de hidrógeno (intermolecular) favorecer el estado desplegado

e Y las interacciones químicas que contrarrestan este efecto y estabilizan la conformación nativa son: e los enlaces disulfuro (covalentes) e ylas interacciones débiles (no covalentes) e enlaces de hidrógeno (intramolecular) , interacciones i¡ónicas e interacciones hidrofóbicas. UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA

Estructura secundaría de las proteínas Existe un número limitado de estructuras secundarias que son muy estables y que se encuentran ampliamente distribuidas en las proteínas. Las más destacables son la conformación en hélice alfa y la conformación beta y otro tipo común recibe el nombre de giro B.

LA HÉLICE ALFA ES UNA ESTRUCTURA SECUNDARIA FRECUENTE EN LAS PROTEÍNAS

es una estructura en hélice alfa es la disposición más sencilla que adopta una cadena polipeptídica, teniendo en cuenta la rigidez de sus enlaces peptídicos (y también la libertad de rotación de los demás enlaces sencillos) En esta estructura el esqueleto polipeptídico se encuentra enrollado alrededor de un eje imaginario por el centro de la hélice, y los grupos R de los residuos AAs sobresalen hacia fuera del esqueleto helicoidal. El giro de la hélice alfa es dextrógiro en todas las proteínas (Recuadro 4-1). en las proteínas globulares una cuarta parte de los residuos AAs se encuentra formando hélices alfa

¿Porqué razón se forma la hélice con más facilidad que otras conformaciones posibles?

Por los puentes de hidrógeno internos. La estructura se estabiliza por: e un enlace entre el átomo de hidrógeno y el átomo de nitrógeno o el átomo de oxígeno carbonílico electronegativo

Amino-termina]

Ca rboxilo-termina] (b) (ce) (d)