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Un experimento realizado en la Universidad Autónoma de Chiapas sobre la desnaturalización de proteínas. El documento incluye la introducción a la desnaturalización, objetivos específicos y generales, metodología experimental y resultados obtenidos al desnaturalizar proteínas mediante el calentamiento, pH ácido y pH básico, alcohol y ácido sulfúrico. Además, se incluyen tablas y gráficos que muestran los cambios observados en las proteínas.
Tipo: Apuntes
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Facultad de Ciencias de Químicas de Ocozocoautla Licenciatura en químico fármaco biólogo BIOQUIMICA Grado y Grupo “4°C” Tema: “Desnaturalización de proteínas” Catedrático Mtra. Mayram Margarita González Reyes Integrantes: Susán Hedut Hernández Salazar Edwin Jovanny Montesinos Molina Diego Armando Morales Martínez Carlos Alberto Rodas Sánchez Kevin Rodrigo Sánchez Sánchez Keydi Toledo Ordoñez José Eduardo Vázquez Gonzales Tuxtla Gutiérrez, Chiapas, Septiembre del 2022
Introducción Los cambios ambientales o tratamientos químicos pueden modificar la conformación nativa. Esta interrupción se le llama desnaturalización. La cantidad de energía fundamental para ocasionar la desnaturalización es convencionalmente pequeña, tal vez equivalente a la primordial para las numerosas proteínas tienden a desplegarse completamente cuando se desnaturalizan para formar una espiral aleatoria (una cadena fluctuante estima plenamente desordenada). Las proteínas se desnaturalizan comúnmente por calentamiento. Esto indica que se realiza es un proceso cooperativo: la desestabilización de sólo unas pocas interacciones débiles conduce a la casi completa pérdida de la conformación nativa. La mayoría de las proteínas tienen una característica de "fusión" temperatura (Tm) que corresponde a la temperatura en el punto medio de la transición entre las posibilidades nativas y desnaturalizadas. En condiciones fisiológicas, la mayoría de las proteínas son estables a temperaturas de hasta 50 °C a 60°C. Las moléculas de agua rompen las interacciones hidrófobas, que usualmente estabilizan la conformación nativa. Cabe mencionar que las proteínas son filamentos largos de aminoácidos juntos en una sucesión específica. Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. Estado desnaturalizado Cualquier elemento que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en división y provocará la precipitación. En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura primaria, mejor dicho, la sucesión de AA que la componen. La desnaturalización causa diferentes efectos en la proteína: cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la zona pérdida de las propiedades biológicas Por ello, en diversos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que tiene la información elemental y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible acelerar proteínas de manera selectiva mediante cambios.
Metodología experimental
Resultados Tabla 1. Parte 01: Desnaturalización De Proteínas Por Incremento De Temperatura La temperatura a 80°C N. de muestra Descripción (antes) Descripción (después) Imagen
1. La muestra es translucida siendo este muy liquida. La muestra se mantiene translucida. 2. La muestra se torna blanquecina ligeramente amarillenta y ligeramente espesa. Se presentan grumos blancos amarillentos. 3. Se presenta espumas en la parte superior de la muestra, la parte de en medio se presenta de color blanco, la parte del fondo es ligeramente amarillenta. La muestra presenta burbujas grandes en la parte superior, la parte de en medio se mantiene de color blanco. 4. Se presentan burbujas en la parte superior con un tono en toda la muestra translucida. La muestra presenta burbujas medianas en la parte superior.
Grafica 2. Medición por pH básico Tabla 4_._ Experimento 02: Desnaturalización de Proteínas Con Alcohol Reacción de la albúmina de huevo Descripción Imagen Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo (proteínas globulares), se encuentran desenrolladas (parte blanca) y se forman enlaces que unen unas cadenas con otras. En la imagen de la derecha podemos observar el efecto de la adición de alcohol transcurrida una hora, si dejamos más tiempo toda la clara (suspensión amarillenta del fondo) se consumirá igual a la consistencia y color al ser cocinado. Tabla 5. Experimento 03: Desnaturalización de Proteínas Con Ácido Sulfúrico Reacción de la albúmina de huevo con ácido sulfurico Descripción Imagen 0 2 4 6 8 10 12 14 1 2 3 4 5 pH N. de muestras
PH Normal PH HCL pH NaOH
Se presentan partes solidas en la superficie de la solución, el fondo del recipiente se torna de color purpura con un olor característico fuerte a podrido. Tabla 6. Experimento 04: Desnaturalización de Proteínas Con Leche Reacción de la leche con limón Descripción Imagen El ácido presente en el limón (ácido cítrico) es capaz de producir la desnaturalización de la proteína denominada caseína que hay en la leche de igual forma que con el vinagre, en la imagen de la derecha podemos observar que los grumos son más notorios tanto que lo podemos considerar un coloide ya que se mantienen suspendidas por todo el vaso de precipitado. Tabla 7_._ Experimento 04: Desnaturalización de Proteínas Con Leche Reacción de la leche con vinagre Descripción Imagen El ácido presente en el vinagre (ácido acético) es capaz de producir la desnaturalización de la proteína denominada caseína que hay en la leche, en la imagen de la derecha se puede observar que se torna de color blanco con una consistencia espesa y ligeramente grumoso.
Conclusión Las proteínas son importantes macromoléculas, formadas por monómeros llamados aminoácidos, estos se unen en una secuencia específica y tienen sus cualidades propias, existen factores que pueden causar una modificación en su naturaleza, tales como pH, temperatura, alteraciones en la concentración, etc. La importancia de las proteínas en la gran variedad y especificidad de funciones que pueden realizar en el interior de los organismos vivos, como el transporte a través de la membrana celular, el transporte de oxígeno en la sangre, el movimiento muscular o la respuesta inmune del organismo, son todos procesos regulados por proteínas, y necesarios para la existencia de la vida. Al tener estas funciones y composición específicos, es importantes considerar cuales son estos factores que pueden alterar su naturaleza; ya que pueden pasar de ser una proteína a adoptar una conformación filamentosa que no tendrá la capacidad de realizar una reacción concreta en el momento adecuado. Una de las principales causas que desnaturaliza más a las proteínas según los reactivos que teníamos fue el ácido sulfúrico ya que se presentaba con mayor facilidad su descomposición en la albumina de huevo.
Anexos Susán Hedut Hernández Salazar
Edwin Jovanny Montesinos Molina
Carlos Alberto Rodas Sánchez
Kevin Rodrigo Sánchez Sánchez