¡Descarga Proteínas: estructura, tipos, funciones. y más Resúmenes en PDF de Bioquímica solo en Docsity!
2. PROTEÍNAS
J. Monza y S. Signorelli Revisado por la Dra. Mónica Marín , Instituto de Biología. Facultad de Ciencias, UdelaR.
1. Las proteínas, formadas por aminoáci- dos, tienen diversidad de funciones
La condensación de los aminoácidos ocurre por la reacción entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido con el grupo amino (-NH 2 ) de otro, con la formación de un enlace peptídico y la pérdida de H 2 O (Fig. 1). En las células este enlace se produce mayormente en los ribosomas, en la etapa de traducción de la síntesis proteica.
- Tanto los polipéptidos como las proteínas son cadenas aminoacídicas no ramificadas. La prin- cipal diferencia entre ellos es la masa molecular, relacionada con la cantidad y el peso molecular de los aminoácidos que los forman.
Figura 1. Formación e hidrólisis del enlace peptídico. El enlace peptídico se da entre el C y el N y es consecuencia de la re- acción entre un grupo -COOH y un grupo -NH 2 , con liberación de H 2 O. La hidrólisis del enlace peptídico libera aminoácidos.
- Otras propiedades de los polipeptidos derivan de la composición en aminoácidos y del tipo de residuos que mayoritariamente lo integran.
- Las proteínas tienen un peso molecular que su- pera a los 10.000 Da, son macromoléculas. Si bien la cantidad de aminoácidos que las integran varía, suelen tener entre 200 y 300 aminoácidos.
- Algunas funciones de las proteínas se resumen a continuación.
+Observe que una característica de las pro-
teínas es la especificidad que tienen muchas de ellas, como las enzimas, transportadores, anti- cuerpos y receptores de membrana.
Función Ejemplos Estructural Las queratinas que forman la lana, el pelo y las uñas, o el colágeno que es la mayor parte del cuero son proteínas. Enzimática Las enzimas digestivas que catalizan la ruptura de enlaces químicos y tienen especificidad por el sustrato sobre el que actúan. Movilidad La actina y la miosina son proteínas responsables del acortamiento y extensión de los músculos. Transporte La hemoglobina de los eritrocitos que transporta O 2 a los tejidos y la mioglobina en las células musculares. Inmune Los anticuerpos que reconocen a los antígenos, sustancias por lo general exógenas, son responsables de la defensa celular. Hormonas La insulina y la somatotropina son hormona de naturaleza peptídica. Toxinas Muchas sustancias de este tipo son de naturaleza peptídica, como la toxina diftérica, la botulínica y venenos de ofidios. Transportadores Los transportadores de nitrato y amonio en las células de las raíces de membrana son proteínas de membrana que transportan moléculas e iones.
Figura 3. Síntesis proteica. A partir de una hebra de ADN se sintetiza un ARNm, este proceso es la Transcripción. Ob- serve que las bases del ADN y ARN son complementarias (A con U, C con G). En los ribosomas, los tripletes de bases del ARNm (codón) interaccionan con tres bases de un ARNt (anticodón) unido a un aminoácido. Cada triplete de bases del ARNm corresponde a la posición de un aminoácido. Esta etapa del proceso es la Traducción.
4. Estructura de las proteínas
4.1 Estructura primaria: ordenamiento de residuos de aminoácidos unidos por enla- ces peptídicos La secuencia y número de aminoácidos unidos entre sí por enlace peptídico constituye el nivel elemental de la estructura de las proteínas que es la estructura primaria (Fig. 4).
4.2 Estructura secundaria: proteínas fi- brilares La estructura secundaria corresponde al plega- miento inicial de las proteínas bajo dos organi- zaciones espaciales regulares: la α-hélice y la lá- mina plegada hoja ß. En estos ordenamientos la fuerza estabilizadora es el puente de hidrógeno, una interacción no covalente que en este caso se da entre grupos -NH y -C=O, según se esquema- tiza seguidamente:
Figura 4. Representación de la estructura primaria. Desde el extremo N terminal al C terminal indica el orden de los residuos en la cadena polipeptídica. A partir de 20 aminoá- cidos se sintetizan todas las proteínas.
2. Los péptidos y proteínas tienen extremos -N terminal y -C terminal
Cada elemento de la cadena polipeptídica, en sentido estricto no es un aminoácido, si bien nos referimos a ellos con ese término. Cada elemento corresponde a un “residuo”, es decir a un pro- ducto de condensación entre aminoácidos.
Como el enlace peptídico se establece entre el grupo carboxilo y grupo amino de los aminoá- cidos, la cadena polipeptídica tiene un extremo amino libre (N terminal) y un extremo carboxilo libre (C terminal), (Fig. 2). Por convención, las cadenas polipetídicas se orientan en sentido N terminal a C terminal.
3. La función de las proteínas está deter- minada por la secuencia de aminoácidos
La hidrólisis de las proteínas libera los mismos 20 aminoácidos diferentes. De esta forma las distintas funciones de las proteínas se deben a la cantidad, porcentaje y secuencia en que cada uno de los aminoácidos.
- La secuencia y cantidad de aminoácidos de una proteína están determinadas en el ADN, con- cretamente por la información contenida en una región de éste a la que conocemos como gen.
- Simplificado este concepto se puede asumir: un gen g una proteína, si bien más adelante se verán limitaciones a esta generalización. Para revisar este proceso en la figura 3 se represen- tan las etapas de la expresión de los genes que llevan a la Síntesis Proteica.
+ Observe que la información pautada como
secuencia de bases en el ADN da lugar a la se- cuencia de aminoácidos en la proteína.
Figura 2. Representación de una cadena polipeptídica. El polipéptido tiene 9 residuos de los cuales la serina está en el extremo amino y la arginina el extremo carboxilo.
+ Observe que en la estructura terciaria par-
ticipan diferentes interacciones y que involucra a toda la molécula y no sólo a una región, como la secundaria.
4.4 Estructura cuaternaria: proteínas oligoméricas La estructura cuaternaria se estabiliza por las mismas interacciones que la estructura terciaria, pero a diferencia de esta, en la cuaternaria ocur- ren entre dos o más proteínas diferentes, llama- das oligómeros. La estructura cuaternaria forma ensamblajes de gran tamaño como la hemoglo- bina (Fig. 7).
5. La estructura espacial de las proteínas depende de la secuencia de aminoácidos y de condiciones del medio
Las proteínas adquieren una conformación espa- cial que depende de la secuencia de los aminoá- cidos que la constituyen, es decir de su estruc- tura primaria, y de condiciones del medio como la temperatura y el pH. Observe que:
- A través de interacciones débiles entre los -R, y entre ellos y el medio acuoso en el que están las proteínas, se estabiliza el ordenamiento es- pacial de la molécula.
- El plegamiento de la proteína resulta de la con- formación con menor energía, es decir la forma más estable.
- La flexibilidad de la cadena aminoacídica per-
mite que -R alejados en la estructura primaria se encuentren próximos cuando la molécula se pliega formando la estructura terciaria.
+ Tenga en cuenta que las proteínas se pliegan
adoptando la conformación termodinámicamente más estable.
6. Desnaturalización
Una cadena polipeptídica podría plegarse en un número infinito de conformaciones. Sin embar- go, una determinada secuencia adopta la misma conformación, a determinada temperatura, pH y fuerza iónica. Esa conformación, más estable ter- modinámicamente, se denomina nativa.
La conformación nativa de las proteínas puede perderse por acción de agentes químicos y físicos. Este proceso se conoce como desnaturalización y corresponde a la pérdida de la estructura espa- cial de la molécula (Fig. 8), que se acompaña de la pérdida de su función.
Entre los desnaturalizantes químicos se encuen- tran los ácidos, las bases, los metales pesados, la urea y solventes orgánicos. Entre los agentes físi- cos, el calor y las radiaciones. Cualquiera de estos agentes producen cambios en la conformación espacial de la proteína, sin afectar la secuencia de aminoácidos (estructura primaria).
El cortado de la leche es consecuencia del pH ácido y la esterilización en autoclave produce desnaturalización de las proteínas de los micro- organismos por calentamiento a presión. Los microorganismos mueren al desnaturalizarse sus proteínas. También el alcohol, un solvente orgánico es un eficaz agente desnaturalizante de proteínas.
La desnaturalización puede tener efecto a nivel de: a.Estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan. b. Estructura terciaria, implica la ruptura de: inter- acciones iónicas entre cadenas laterales polares de aminoácidos, interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales no polares de aminoácidos y enlaces disulfuros entre cisteínas.
Figura 7. Proteína con estructura cuaternaria. La pro- teína está formada por dos oligómeros: es un dímero. Cada oligómero tiene un extremo N y C terminal.
c. Estructura secundaria, se pierden los patrones de repetición regular como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias.
+ Observe que la estructura primaria, es decir
la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no se pierde por desnaturalización, eso ocurre solo con la hidrólisis.
Al finalizar la preparación del tema será capaz de:
- Reconocer las principales funciones biológicas de las proteínas.
- Formular un dipéptido y su hidrólisis.
- Caracterizar las estructuras espaciales de las proteínas.
- Explicar como la temperatura y el pH pueden producir cambios en las estructuras.
Figura 8. Desnaturalización por pH. La proteína tiene la conformación nativa a pH 7.2, al aumentar el pH a 8. pierde parcialm ente la estructura terciaria pero se conser- van regiones en alfa hélices y lámina β. Si el pH vuelve a pH 7.2 la proteína puede recuperar su conformación nativa (re- naturalización). Si el pH continúa aumentando se pierde la estructura secundaría y ocurre un desplegamiento completo de la proteína. Cuando la alteración es tan grande, la renatu- ralización no suele ocurrir.
