Proteinas, su función, estructura, Diapositivas de Bioquímica

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 El enlace peptídico.  Niveles de organización de las proteínas.  Propiedades por su clasificación.  Funciones de las proteínas.  Péptidos de importancia biológica: hormonas hipotalámicas endorfinas.

El grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido reacciona con el grupo amino (-NH 2 ) de otro aminoácido para formar el enlace peptídico. Las proteínas se generan por polimerización de aminoácidos mediante enlaces peptídicos (^) Se libera una molécula de agua

Dipéptido

Hormona peptídica que influye sobre la presión arterial

Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-His-Leu

D-R-V-Y-I-H-P-F-H-L

¿Cuales son las aminoácidos que constituyen a la angiotensina? ¿Cual es el residuo N-terminal? ¿Cuál es el residuo C-terminal?

L-α-aminoácidos

• 20 distintos

Dipéptido

• Unión de dos aminoácidos

Oligopéptido

• Unión de 3-10 aminoácidos

Polipéptido

• Unión de 10-50 aminoácidos

Proteína

• Unión de más de 50 aminoácidos
• Asociación de varios polipéptidos

Orden de los aminoácidos en la cadena

polipeptídica

Número de aminoácidos

Secuencia de los aminoácidos

Cada polipéptido tiene una secuencia de aminoácidos única. Por ejemplo:

• Tripéptido 1: Gli-Ala-Val
• Tripéptido 2: Gli-Val-Ala Los dos tripéptidos contienen el mimo número y tipo de aminoácidos pero la secuencia es distinta

La estructura primaria determina la actividad biológica. Los demás niveles de organización de las proteínas depende de la estructura primaria

MVHLTPEEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGDLSTPDAVMGNPK VKAHGKKVLGAFSDGLAHLDNLKGTFATLSELHCDKLHVDPENFRLLGNVLVCVLAHHFG KEFTPPVQAAYQKVVAGVANALAHKYH

MetValHisLeuThrProGluGluLysSerAlaValThrAlaLeuTrpGlyLysValAsn ValAspGluValGlyGlyGluAlaLeuGlyArgLeuLeuValValTyrProTrpThrGln ArgPhePheGluSerPheGlyAspLeuSerThrProAspAlaValMetGlyAsnProLy s ValLysAlaHisGlyLysLysValLeuGlyAlaPheSerAspGlyLeuAlaHisLeuAsp AsnLeuLysGlyThrPheAlaThrLeuSerGluLeuHisCysAspLysLeuHisValAsp ProGluAsnPheArgLeuLeuGlyAsnValLeuValCysValLeuAlaHisHisPheGly LysGluPheThrProProValGlnAlaAlaTyrGlnLysValValAlaGlyValAlaAsn AlaLeuAlaHisLysTyrHis

Nomenclatura de 3 letras

Nomenclatura de 1 letra

La insulina esta formada por 2 cadenas polipeptídicas ( Cadena A de 21 aa y Cadena B de 30 aa) La cadena A posee un puente disulfuro intracatenario Existen dos puentes disulfuro intercatenarios entre la cadena A y cadena B

Plegado o arreglo de segmentos cortos y contiguos del polipéptido hacia unidades ordenadas con un patrón estructural

Existen dos tipos principales de estructura secundaria

• α Hélice
• Hoja plegada β

La estructura secundaria se mantiene gracias a puentes de hidrógeno , enlaces electrostáticos, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals

 Conformación más común y estable  Estructura en espiral con la cadena peptídica enrollada y con las cadenas laterales (R) hacia fuera del eje.  Cada vuelta esta formada por 3.6 residuos de aminoácidos