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RETÍCULO ENDOPLÁSMICO
A partir de lo que se expresa en núcleo salen los mensajes ya maduros, son reconocidos por el ribosoma, posteriormente el ribosoma sintetiza proteína.
La proteína dentro de una célula tiene múltiples destinos, dentro de algunos de sus destinos proteicos está el citoplasma, compartimentos como el núcleo, peroxisoma, mitocondria, cloroplastos, etc. Pero también existen otros compartimentos como el retículo endoplásmico (el retículo endoplásmico está muy adosado a la membrana del núcleo) y una vez que la proteína entra al retículo entran a la vía secretora, es decir, las vías que siguen las proteínas cuyo destino es salir de la célula. Las proteínas deben destinarse al compartimento de carácter extracelular.
La destinación de las proteínas pueden dividirse en dos vías, vía secretora (aquellas proteínas que se dirigen al retículo, pasan por el Golgi, algunas vuelven al retículo, otras siguen a la membrana plasmática o lisosoma y otras salen de la célula como la insulina). Todas las proteínas que deciden seguir una vía secretora, la síntesis de estas proteínas es distintas, nacen en el retículo endoplásmico, a diferencia de las otras proteínas que nacen en el citoplasma y ahí deciden migrar.
Proteínas RER Golgi
Lisosoma
Membrana
Proteínas que nacen en el retículo endoplásmico
El retículo endoplásmico es una entidad que continúa la membrana del núcleo, algunos segmentos están repletos de ribosomas. Los ribosomas le proporcionan rugosidad al retículo endoplásmico, existen ribosomas tanto en el citoplasma como en el retículo, no existen diferencias ya que es una entidad constante, es una ribonucleoproteína cuya función principal es la síntesis proteica, es la proteína sintetizada por el ribosoma quien decide migrar hacia el retículo y con ello también atrae al ribosoma, por lo tanto todos los ribosomas que se encuentren adosado en el retículo, están ahí porque están sintetizando una proteína que los dirige hacia el retículo, cuyo destino es el retículo endoplásmico.
Las proteínas en su estructura primaria poseen secuencia de reconocimiento y destinación, es decir cuando las proteínas nacen ellas tienen la localización de su destino final.
Proteínas que deciden migrar hacia la vía secretora
Las proteínas que migran hacia la vía secretora adquieren una señal. Las proteínas que deciden pasar al retículo endoplásmico poseen un peptidoseñal, este es un segmento dentro de la proteína que lo destina hacia el retículo. Tenemos un ribosoma libre y un ribosoma con el mensaje y una vez que comienza a sintetizarse la proteína y esta proteína posee un péptidoseñal y el peptidoseñal destina al ribosoma a la membrana del retículo y la proteína termina de sintetizarse dentro del retículo.
La proteína se sintetiza en dirección amino-carboxílico, el péptidoseñal se ubica en el aminoterminal, es uno de los primeros segmentos que aparecen en una proteína.
Ribosoma ha tomado un mensaje, comienza a sintetizarse la proteína, al aparecer el peptidoseñal se define el destino (retículo endoplásmico)
El peptidoseñal es un péptido que únicamente permite la localización de la proteína en el retículo, eso quiere decir que una vez que se ha traslocado el segmento existe una enzima que se llama “peptidasa-señal” que se encarga de romper la proteína y liberar la señal, dejando a la proteína libre.
Esta partícula de reconocimiento de señal se le denomina partícula porque está compuesta por varias proteínas y a la vez RNA, porque tienen que interaccionar con proteínas del ribosoma y con el RNA, por ende es una ribonucleoproteína. Esta ribonucleoproteína tiene una molécula de RNA de 300 nucleótido + 6 subunidades proteicas:
**1. P
- P**
- P
- P
- P
- P
Unión del ribosoma al translocón
El translocón esté constituido por varias proteínas, dentro de estas proteínas las más importantes son las Sec, cuya función es la translocación, el translocón es un canal acuoso, en cambio el péptido- señal es hidrofóbico, al ser hidrofóbico no queda en el lumen del retículo, por ende queda asociado al translocón y forma parte de la membrana del retículo.
Pasa la proteína, se rompe el péptido-señal gracias a la peptidasa señal, el péptido-señal queda en la membrana del retículo y las proteínas solubles quedan en el lumen retículo.
Proteínas principales que interacciona con el ribosoma
Participan en la translocación
Dominio de unión al péptido señal de la cadena polipeptídica en crecimiento
El retículo es un compartimento membranoso, eso quiere decir que para sacar se debe utilizar vesículas. Si las proteínas ubicadas en el lumen del retículo quisieran migrar hacia el Golgi deben formar vesículas. Pero existen proteínas de membrana, existen péptido señales que son lo suficientemente grandes para no ser reconocidos por la peptidasa señal y pasan a ser segmentos de trans membrana, el péptido señal no es reconocido por la peptidasa pero logra abrir el translocon por lo tanto se transloca el segmento y como no ha sido cortado obtenemos una proteína anclada a la membrana.
*Todas las proteínas que no se insertan quedan en el lumen del retículo, las que no son del retículo y no se insertan quedan en el citoplasma, los únicos ribosomas que se adosan al retículo endoplásmico son las que tienen péptido-señal esto significa que las proteínas que tienen el péptido-señal siguen la vía secretora.
Mientras las proteínas están siendo translocadas al retículo endoplásmico las proteínas ya comienzan a sufrir modificaciones.
Proteínas transmembrana:
- Existen proteínas con secuencias hidrofóbicas.
- No son reconocidas por la peptidasa señal pero si logra abrir el translocón.
- Se encuentra anclada en la membrana.
Las chaperonas tienen dos funciones:
- Ayudar al plegamiento de proteína (función principal).
- Degradación de proteínas
*Es importante mantener la estructura de la proteína, si pierde la estructura pierde la función.
Cuando la proteína primaria esta recién sintetizada, recibe su árbol de azucares, lo primero que le ocurre a esta proteína es la poda de azucares por lo tanto se eliminan las dos glucosas. En el retículo endoplásmico existe una chaperona llamada calnexina que reconoce el azúcar de las proteínas primaria, no reconoce la proteína porque no está plegada sólo reconoce el azúcar de esta proteína, toma la proteína y trata de plegarla para lugo ser llevada a la vía secretora. Si no se pliega de forma correcta la calnexina lo vuelve a intentar, para esto necesita una glicosiltransferasa (proteínas que catalizan la transferencia de glucosa) que vuelve a poner un azúcar (porque perdió uno la primera vez) para que la caldenina pueda plegar la proteína. Si no se pliegan esta vez, llega otra chaperora que recoge las proteínas mal plegadas y las lleva donde un proteosoma (complejo proteico) para que las degrade.
El proteosoma no la única entidad para degradar proteínas mal plegadas, existen vesículas que salen del RE para llevar estas proteínas al lisosoma y degradarlos, pero generalmente es el proteosoma.
Las proteínas una vez que entran al retículo además de haber plegado bien, comienza la poda del árbol, el retículo contiene ciertas enzima, la mayoría está relacionado con el clivaje de azucares, una vez que este árbol este podado de proteína, permite que se forme vesículas, que comienzan a viajar desde el retículo hasta el Golgi.
Plegamiento de la proteína Degradación de la proteína
