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El procesamiento de ARN mensajero (mRNA) en la célula, desde su maduración hasta su traducción en proteínas. Se abordan temas como la adición de caps y colas poliA, el proceso de splicing y el mecanismo de traducción. Además, se mencionan los mecanismos de estabilidad y regulación de los ARNm.
Tipo: Resúmenes
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Si el ARNm no es protegido o procesado correctamente va a ser degradado cuando salga al citoplasma
Apenas se produce un ARN se incorpora un Cap en su extremo 5’
las secuencias de exones
de 1 proteína
Adición de la cola Poli A en el extremo 3’ La región final del ARNm con una señalización AAUAA à reconocida por Poli A Polimerasa
En el ARNm se encuntra el codón de terminación, en esta secuencia no se introduce ningún ARNt. El Factor de terminación
Control traduccional mediado por proteínas que se unen al mARN.
Existen ARNm que pueden estabilizar otros ARNm
Si a una secuencia que poseía una estabilidad normal, produce una mutación génica, generando un stop prematuro en el mensajero. La maquinaria de la traducción va a leer normalmente al mensajero, hasta que tenga contacto con el stop prematuro. Se va a desamblar la maquinaria, generando una estabilidad y reconocimiento por el mensajero. Este mensajero va a ser degradado de manera selectiva por el mecanismo de degradación asociado a un stop prematuro Los codones STOP prematuro pueden inducir un mecanismo de degradación rápida del mensajero, funcionando como un control de calidad del mensajero. Permitiendo una degradación rápida por una alteración que poseía.
Hay varios mecanismos de regulación. Podemos: Pasar de un estado inactivo a uno activo. A. Sintetizar una proteína que no estaba presente y que luego cumpla una función. B. Hacer que una proteína se active al unirla a un ligando. (Ejemplo de linfocito con anticuerpo). C. Tener una modificación post-traduccional: como la fosforilación (de proteína inactiva-->activa). D. Unión de dos proteínas: Complejo (Risk) que, al unirse, se hacen activas. E. Liberando un inhibidor que mantiene a la proteína, inactiva. Este inhibidor se despega por fosforilación del sustrato, y la proteína es activada. (Ejemplo de Rb). F. Podemos cambiar la localización de la proteína. Al tener un inhibidor, la proteína se despega y puede ser reconocida por otras proteínas. Proteína es reconocida por las del núcleoporo e ingresa al núcleo de forma activa. G. Donde una proteína es cortada, y ese corte genera un fragmento o subunidad de la proteína que se hace activa. Regulación de la estabilidad proteica: Sistema ubiquitina-proteosoma. O la incorporación ubiquitinas en los Lisosomas. Dijimos que las ciclinas pueden ser poli-ubiquitinadas, y luego ser mandadas al sistema de degradación. Este mecanismo es uno de reconocimiento complejo.
Es un complejo proteico con actividades proteasa ATP-dependiente, muy abundante en las células. Tiene 4 anillos en su estructura central, y en cada uno de ellos tiene 7 proteínas (28 en total).