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Asignatura: Bioquimica, Profesor: Begoña Ballester, Carrera: Veterinaria, Universidad: UCH-CEU
Tipo: Ejercicios
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¡No te pierdas las partes importantes!
Catalizadores biológicos 9
Alta especificidad 9
Aceleran las reacciones 9
Proporcionan las condiciones adecuadas para lasreacciones 9
Funcionan en condiciones fisiológicas 9
Dependen de la conformación nativa 9
Sitio activo: interacción enzima-sustrato y catálisis 9
Enzimas reguladoras 9
Isoenzimas 9
Ribozimas
Las enzimas actúan uniéndose a sussustratos:
Complejo Enzima-Sustrato
Las
enzimas
utilizan
la
energía
de
unión de los sustratos para organizarlos reactivos en un complejo ES 9
Las enzimas NO afectan al equilibriode las reacciones 9
Las
enzimas
organizan
los
grupos
reactivos,
disponiéndolos
de
manera
cercana y una orientación correcta.
Las enzimas reducen la energía de activación necesaria paraalcanzar el estado de transición
Energía de unión
Paso limitante: aquel con la mayor energía de activación
La cinética enzimática es el estudio de la velocidad en la quelos componentes reaccionan 9
La velocidad de las reacciones están influenciadas por:
enzima
-^
sustrato
-^
efectores
-^
temperatura
Descripción cuantitativa de la catálisis 9
Entender los mecanismos catalíticos 9
Encontrar inhibidores efectivosFind effective inhibitors 9
Entender la regulación de la actividad enzimática
Cinética de Michaelis-Menten 9
k es la constante de velocidad (enunidades s
max
es teórica: [S]=
Considerando V
podemos obviar 0
el cambio en [S] 9
Estado estacionario: condicionesde saturación en que [ES] esconstante
E + S
ES
E + P
k^1 k^ -^
k^2 k^ - 1
2
m
8
A baja [S], Km >> [S]: V
muestra una 0
dependencia
linear
con
respecto
a
At high [S], [S] >> Km: V
= Vmax 0
La
ecuación
de
Michaelis-Menten
relaciona V
max
y [S] a través de
Km 9
m^
es la [S] a la que se alcanza la velocidad semimáxima
E + S
ES
E + P
k^1 k^ -
k^2
m^
max
0
m^
engloba a las constantes de velocidad de la reacción
m^
y V
max
dan poca información sobre la reacción
En cada reacción K
m^
tiene un distinto significado
m^
una medida aproximada de la afinidad de la enzima por el sustrato. 9
Número de recambio (k
cat
): moléculas de sustrato
convertidas a producto en una unidad de tiempopor una molécula de enzima saturada (cte develocidad del/los paso/s limitantes) 9
Constante de especificidad (k
cat
): constante de velocidadm
para la conversión E + S
m^
max
0
0
m
tot
cat
1
2 1^ k
k k K^ m
tot
cat m
0
m
m^
cat
Pueden mejorar la eficiencia teniendo elevada velocidado mayor afinidad por el sustrato
