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El proceso de absorción de virus en células animales, incluyendo la importancia de receptores virales y co-receptores. Se detalla el papel de diferentes tipos de receptores, como proteicos y azucarados, y el uso de antirreceptores virales. Se presentan ejemplos de virus como rhinovirus, reovirus, y el virus de la gripe, y se discuten diferencias en la penetración de virus envueltos y no envueltos. Además, se mencionan diferentes familias de virus, como dsdna, ssdna, ssrna (+) y ssrna (-), y se presentan ejemplos de virus como sv-40, hpv, parvovirus b19, orbivirus, rotavirus, hsv, hcmv, ebv, y más.
Tipo: Apuntes
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La absorción de las partículas virales por las células animales es más compleja que la vista en plantas y bacterias.
Las células poseen proteínas, o azúcares adosados a glicoproteínas o glicolípidos de la membrana plasmática, denominadas receptores virales ya que son las moléculas que absorben a los virus. A veces los virus necesitan algo más que un receptor para absorberse; a la segunda molécula que interviene en la absorción viral la denominamos co-receptor o 2º receptor. Pero aunque la célula tenga receptores, el virus no se absorbe hasta que el receptor se encuentra con su antirreceptor; una molécula del virus que reconoce al receptor de su hospedador. Algunos virus, no relacionados entre sí, utilizan el mismo receptor.
Dentro de los receptores proteicos, donde predominan las glicoproteínas, podemos encontrar virus como el Rhinovirus humano, un Picornaviridae cuyo receptor es la ICAM-1, de la familia de la inmunoglobina, situado en las células del epitelio fucofaringeo. Este es un virus icosaédrico con 3 protómeros por cara que dejan una pequeña depresión central en la que se encaja el receptor, interaccionando con los aminoácidos allí localizados.
Dentro de los receptores azucarados encontramos al virus de la gripe cuyo receptor es el ácido siálico. Los virus como este tienen un mayor grado de hospedadores, inespecificidad que resta capacidad infectiva al virus. En concreto, el ác. siálico se une al virus de la gripe por medio de un trímero de hemoglutina que tiene en su envoltura viral.
Una vez reconocido por el receptor, el virus penetra en la célula.
Cuando es un virus desnudo, entra por endocitosis acoplado a su receptor.
En el caso de Rhinovirus, no se llega a terminar la formación de la vesícula cuando la cápside empieza a deshacerse para liberar el genoma que entra a la célula por un poro de la vesícula.
El Reovirus, pierde una primera capa de cápside en el lisosoma. Esto se debe a que este virus posee una doble cápside y necesita una de ellas dentro de la célula para replicar su genoma antes de que salga a la célula.
La penetración de los virus envueltos es diferente, se da por fusión de membranas pero, a su vez se diferencia según sea dependiente o independiente del pH, aunque en ambos casos la fusión es un mecanismo dirigido por las proteínas de fusión de la envoltura viral.
En los virus como Paramyxoviridae, que no dependen del pH, solo tiene lugar la fusión de membranas.
En el caso de Orthomyxoviridae (la gripe), dependiente de pH, la fusión de membranas viene precedida por una endocitosis ya que el medio del lisosoma es más ácido.
Desnudos
dsDNA
ssDNA
dsRNA
ssRNA (+)
Envueltos
dsDNA
utiliza insectos como vectores. Actualmente existe vacuna; y el virus de la fiebre Dengue, que utilizando a los artrópodos como vectores. El otro género es Hepacivirus causante del hepatitis C (HCV), es la excepción de esta familia ya que no se transmite por vector. Su hepatitis crónica produce fallos hepáticos, es oncogénico y no tiene vacuna aunque hay terapias antivirales prometedoras.
Priones Son proteínas infecciosas capaces de modificar otras proteínas sanas vecinas y se encuentran en el SNC de casi todos los vertebrados.
Las enfermedades que derivan de los priones se denominan TSE y son enfermedades de desarrollo lento normalmente letales que dan al tejido muerto una semejanza a una esponja o piedra pómez.
Principales TSE
Humanos
La proteína de los priones (prP c) es cifrada por un gen autosómico presente en todos los mamíferos. Esta proteína tiene dos conformaciones:
El daño que provocan los priones seguramente se deba a la incorrecta regulación y reciclaje de PrPsc^ por parte de las células nerviosas.
Surge también la hipótesis de la proteína única, que defiende que solo se produce el prión normal pero que este puede cambiar por mutación, infección o espontáneamente su
conformación a la isoforma anormal que no se procesa ni degrada y se queda acumulada en el SNC y otros órganos.
Esto no sería de gran importancia si no fuera porque la isoforma anormal es capaz de cambiar la conformación de todas las prPc^ en su presencia.