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Amminoacidi e Proteine: Composizione, Struttura e Funzioni, Appunti di Biologia

Una introduzione alla composizione, struttura e funzioni di amminoacidi e proteine. Le proteine, costituite da catene polipeptidiche, sono macromolecole composte da carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Esistono diverse tipologie di amminoacidi, ognuno con proprietà chimiche specifiche, che si uniscono per formare catene polipeptidiche. Le proteine hanno una composizione non casuale, determinata dai geni, e una forma tridimensionale specifica. Le proteine svolgono diverse funzioni in organismo, tra cui la catalisi enzimatica. Gli enzimi, proteine estremamente complesse, velocizzano le reazioni chimiche.

Tipologia: Appunti

2020/2021

Caricato il 06/05/2021

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Amminoacidi e proteine
Introduzione
Le proteine sono macromolecole molto complesse composte
da carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Nell'organismo esistono tantissime proteine che svolgono
un uguale numero di funzioni. Formano sia strutture esterne sia interne. Tutte le cellule esistenti
contengono una proteina particolare, chiamata enzima, che accelerano il processo di reazione
chimica nella cellula.
Sono polimeri composti da amminoacidi e hanno 3 particolarità:
La composizione non è mai casuale, infatti è dettata dai geni per formare una
sequenza specifica.
Le proteine sono diverse da specie a specie e addirittura tra le cellule
Ogni proteina ha una forma tridimensionale propria, indispensabile per le sue
capacità.
Amminoacidi
Nonostante le funzioni delle proteine siano tanto varie quanto sono le loro composizioni, i tipi di
amminoacidi presenti in natura sono solo 20. Infatti, le diverse proprietà sono date dalla specifica
posizione di ognuno di questi amminoacidi. Strutturalmente hanno la stessa composizione di base:
al centro si trova un atomo di carbonio, circondato da un gruppo amminico da un lato e
uno carbossilico dall'altro, il terzo legame è occupato da un singolo atomo di idrogeno, mentre il
quarto si lega a una catena laterale variabile, che si indica generalmente con R. Questa parte è
quella che differenzia ogni amminoacido da un altro, poiché ne determina le proprietà chimiche.
Catene polipeptidiche
Gli amminoacidi si uniscono tra di loro per condensazione, unendosi tra il gruppo amminico di uno
e quello carbossilico dell'altro. Questo legame viene chiamato legame peptidico, e ogni
amminoacido ne può formare 2; quando due amminoacidi si uniscono formano
un dipeptide, mentre si organizzano in una catena polipeptidica quando ne sono di più.
Le proteine si formano quando le catene polipeptidiche sono molto lunghe (+50 amminoacidi)
oppure quando più polipeptidi si uniscono. Le catene polipeptidiche hanno due particolarità che
influenzano il ripiegamento della molecola:
Lo scheletro non è solo di carbonio, ma si alterna anche con l'azoto, e i legami sono
molto forti;
Il gruppo carbossilico residuo C=O possiede una carica parziale negativa sull'ossigeno,
mentre il residuo del gruppo –NH ha una carica parziale positiva sull'azoto; in più, sono
entrambi fortemente polari.
Le proteine
Le proteine sono formate da catene polipeptidiche arrotolate o ripiegate secondo un preciso schema.
C'è da dire che nessuna proteina è distesa, poiché è la forma che la rende attiva. I tipi di
organizzazione delle catene per formare una proteina ne sono 4: struttura
primaria, secondaria, terziaria, quaternaria.
I. È la sequenza lineare degli amminoacidi, è molto importante ed è costruita sui ribosomi
tramite la sintesi proteica. Una sua importante caratteristica sono i legami covalenti
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Amminoacidi e proteine

Introduzione

Le proteine sono macromolecole molto complesse composte da carbonio , idrogeno , ossigeno e azoto. Nell'organismo esistono tantissime proteine che svolgono un uguale numero di funzioni. Formano sia strutture esterne sia interne. Tutte le cellule esistenti contengono una proteina particolare, chiamata enzima , che accelerano il processo di reazione chimica nella cellula. Sono polimeri composti da amminoacidi e hanno 3 particolarità:  La composizione non è mai casuale, infatti è dettata dai geni per formare una sequenza specifica.  Le proteine sono diverse da specie a specie e addirittura tra le cellule  Ogni proteina ha una forma tridimensionale propria , indispensabile per le sue capacità.

Amminoacidi

Nonostante le funzioni delle proteine siano tanto varie quanto sono le loro composizioni, i tipi di amminoacidi presenti in natura sono solo 20. Infatti, le diverse proprietà sono date dalla specifica posizione di ognuno di questi amminoacidi. Strutturalmente hanno la stessa composizione di base: al centro si trova un atomo di carbonio, circondato da un gruppo amminico da un lato e uno carbossilico dall'altro, il terzo legame è occupato da un singolo atomo di idrogeno , mentre il quarto si lega a una catena laterale variabile, che si indica generalmente con R. Questa parte è quella che differenzia ogni amminoacido da un altro, poiché ne determina le proprietà chimiche.

Catene polipeptidiche

Gli amminoacidi si uniscono tra di loro per condensazione , unendosi tra il gruppo amminico di uno e quello carbossilico dell'altro. Questo legame viene chiamato legame peptidico , e ogni amminoacido ne può formare 2; quando due amminoacidi si uniscono formano un dipeptide , mentre si organizzano in una catena polipeptidica quando ne sono di più. Le proteine si formano quando le catene polipeptidiche sono molto lunghe (+50 amminoacidi) oppure quando più polipeptidi si uniscono. Le catene polipeptidiche hanno due particolarità che influenzano il ripiegamento della molecola:  Lo scheletro non è solo di carbonio, ma si alterna anche con l'azoto, e i legami sono molto forti;  Il gruppo carbossilico residuo C=O possiede una carica parziale negativa sull'ossigeno, mentre il residuo del gruppo –NH ha una carica parziale positiva sull'azoto; in più, sono entrambi fortemente polari.

Le proteine

Le proteine sono formate da catene polipeptidiche arrotolate o ripiegate secondo un preciso schema. C'è da dire che nessuna proteina è distesa, poiché è la forma che la rende attiva. I tipi di organizzazione delle catene per formare una proteina ne sono 4: struttura primaria , secondaria , terziaria , quaternaria. I. È la sequenza lineare degli amminoacidi, è molto importante ed è costruita sui ribosomi tramite la sintesi proteica. Una sua importante caratteristica sono i legami covalenti

presenti nella catena. Infatti, rispetto alle altre strutture, che hanno legami più deboli, questi sono molto saldi. II. È il tipo più semplice di ripiegamento della catena, dovuto ai legami a idrogeno presenti tra gli atomi di ossigeno e idrogeno dei gruppi carbossilico e amminico restanti di due amminoacidi diversi. Esistono due forme di ripiegamento: a spirale e pieghettato. III. Si ottiene quando più segmenti a struttura secondaria si trovano nella stessa molecola. Questa struttura è dovuta alle reazioni dei gruppi variabili degli amminoacidi appartenenti a regioni diverse. Alcuni di questi si attraggono e formano legami ionici. Nel caso di amminoacidi contenenti zolfo si possono creare dei ponti disolfuro. Spesso la forma della struttura terziaria è influenzata dal comportamento dei gruppi R con l'esterno, ad esempio, l'acqua presente nel citoplasma porta la proteina a organizzarsi in modo che i gruppi polari si posizionino all'esterno, mentre quelli apolari all'interno stabilizzandosi grazie alle forze di London. IV. Alcune molecole proteiche sono formate da più catene ripiegate unite tramite i vari gruppi R appartenenti alle diverse catene. Un esempio è l'emoglobina, composta da quattro catene polipeptidiche, uguali a coppie. Ogni subunità è unita a un gruppo chiamato eme , che contiene un atomo di ferro, che è ciò che le permette di trasportare l'ossigeno. Alcune proteine sono in grado di unirsi ad altre macromolecole, esempi sono le lipoproteine , che trasportano i grassi nel corpo e sono formati da colesterolo e un trigliceride unito a una proteina; e le glicoproteine , poste sulla superficie di quasi tutte le cellule animali che nascono dall'unione di un carboidrato e una proteina, e hanno la funzione di riconoscere le cellule estranee.

Gli enzimi

Gli enzimi sono delle proteine di forma globulare estremamente complesse costituite da una o più catene e politiche. La loro funzione è quella di catalizzare , quindi velocizzare le reazioni chimiche all'interno dell'organismo. Sulla loro superficie sono presenti dei solchi , che variano di forma da caso a caso. All'interno di uno di questi si trova il sito attivo , che è di fatto la zona dove avviene la reazione, che possiede forma e proprietà specifiche che permettono di ospitare temporaneamente la molecola substrato , che è il reagente della reazione. Ogni enzima si può legare solo a un tipo di molecola substrato, che deve avere la forma complementare a quella del suo sito attivo. Questo dipende dal gruppo R degli amminoacidi. Gli enzimi per velocizzare le reazioni chimiche hanno vari modi:  Deformando o forzando un legame critico che di conseguenza si rompe;  Condividendo elettroni partecipando alla reazione;  Creando un "microhabitat" per velocizzare il processo;  Orientando le molecole substrato in modo tale che possano essere modificate. La conformazione del sito attivo non è fissa, infatti, spesso è lo stesso substrato che ne modifica la conformazione, per poi farla ritornare normale al momento del distacco. Inoltre, alcuni enzimi possono unirsi al substrato e catalizzare la reazione solo se uniti ad altre sostanze:  Coenzimi: una molecola organica che forma un legame temporaneo con l'enzima;  Cofattore: ione inorganico, come ad esempio il calcio;  Gruppo prostetico: molecola non proteica che si lega all'enzima