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Una introduzione alla composizione, struttura e funzioni di amminoacidi e proteine. Le proteine, costituite da catene polipeptidiche, sono macromolecole composte da carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Esistono diverse tipologie di amminoacidi, ognuno con proprietà chimiche specifiche, che si uniscono per formare catene polipeptidiche. Le proteine hanno una composizione non casuale, determinata dai geni, e una forma tridimensionale specifica. Le proteine svolgono diverse funzioni in organismo, tra cui la catalisi enzimatica. Gli enzimi, proteine estremamente complesse, velocizzano le reazioni chimiche.
Tipologia: Appunti
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Le proteine sono macromolecole molto complesse composte da carbonio , idrogeno , ossigeno e azoto. Nell'organismo esistono tantissime proteine che svolgono un uguale numero di funzioni. Formano sia strutture esterne sia interne. Tutte le cellule esistenti contengono una proteina particolare, chiamata enzima , che accelerano il processo di reazione chimica nella cellula. Sono polimeri composti da amminoacidi e hanno 3 particolarità: La composizione non è mai casuale, infatti è dettata dai geni per formare una sequenza specifica. Le proteine sono diverse da specie a specie e addirittura tra le cellule Ogni proteina ha una forma tridimensionale propria , indispensabile per le sue capacità.
Nonostante le funzioni delle proteine siano tanto varie quanto sono le loro composizioni, i tipi di amminoacidi presenti in natura sono solo 20. Infatti, le diverse proprietà sono date dalla specifica posizione di ognuno di questi amminoacidi. Strutturalmente hanno la stessa composizione di base: al centro si trova un atomo di carbonio, circondato da un gruppo amminico da un lato e uno carbossilico dall'altro, il terzo legame è occupato da un singolo atomo di idrogeno , mentre il quarto si lega a una catena laterale variabile, che si indica generalmente con R. Questa parte è quella che differenzia ogni amminoacido da un altro, poiché ne determina le proprietà chimiche.
Gli amminoacidi si uniscono tra di loro per condensazione , unendosi tra il gruppo amminico di uno e quello carbossilico dell'altro. Questo legame viene chiamato legame peptidico , e ogni amminoacido ne può formare 2; quando due amminoacidi si uniscono formano un dipeptide , mentre si organizzano in una catena polipeptidica quando ne sono di più. Le proteine si formano quando le catene polipeptidiche sono molto lunghe (+50 amminoacidi) oppure quando più polipeptidi si uniscono. Le catene polipeptidiche hanno due particolarità che influenzano il ripiegamento della molecola: Lo scheletro non è solo di carbonio, ma si alterna anche con l'azoto, e i legami sono molto forti; Il gruppo carbossilico residuo C=O possiede una carica parziale negativa sull'ossigeno, mentre il residuo del gruppo –NH ha una carica parziale positiva sull'azoto; in più, sono entrambi fortemente polari.
Le proteine sono formate da catene polipeptidiche arrotolate o ripiegate secondo un preciso schema. C'è da dire che nessuna proteina è distesa, poiché è la forma che la rende attiva. I tipi di organizzazione delle catene per formare una proteina ne sono 4: struttura primaria , secondaria , terziaria , quaternaria. I. È la sequenza lineare degli amminoacidi, è molto importante ed è costruita sui ribosomi tramite la sintesi proteica. Una sua importante caratteristica sono i legami covalenti
presenti nella catena. Infatti, rispetto alle altre strutture, che hanno legami più deboli, questi sono molto saldi. II. È il tipo più semplice di ripiegamento della catena, dovuto ai legami a idrogeno presenti tra gli atomi di ossigeno e idrogeno dei gruppi carbossilico e amminico restanti di due amminoacidi diversi. Esistono due forme di ripiegamento: a spirale e pieghettato. III. Si ottiene quando più segmenti a struttura secondaria si trovano nella stessa molecola. Questa struttura è dovuta alle reazioni dei gruppi variabili degli amminoacidi appartenenti a regioni diverse. Alcuni di questi si attraggono e formano legami ionici. Nel caso di amminoacidi contenenti zolfo si possono creare dei ponti disolfuro. Spesso la forma della struttura terziaria è influenzata dal comportamento dei gruppi R con l'esterno, ad esempio, l'acqua presente nel citoplasma porta la proteina a organizzarsi in modo che i gruppi polari si posizionino all'esterno, mentre quelli apolari all'interno stabilizzandosi grazie alle forze di London. IV. Alcune molecole proteiche sono formate da più catene ripiegate unite tramite i vari gruppi R appartenenti alle diverse catene. Un esempio è l'emoglobina, composta da quattro catene polipeptidiche, uguali a coppie. Ogni subunità è unita a un gruppo chiamato eme , che contiene un atomo di ferro, che è ciò che le permette di trasportare l'ossigeno. Alcune proteine sono in grado di unirsi ad altre macromolecole, esempi sono le lipoproteine , che trasportano i grassi nel corpo e sono formati da colesterolo e un trigliceride unito a una proteina; e le glicoproteine , poste sulla superficie di quasi tutte le cellule animali che nascono dall'unione di un carboidrato e una proteina, e hanno la funzione di riconoscere le cellule estranee.
Gli enzimi sono delle proteine di forma globulare estremamente complesse costituite da una o più catene e politiche. La loro funzione è quella di catalizzare , quindi velocizzare le reazioni chimiche all'interno dell'organismo. Sulla loro superficie sono presenti dei solchi , che variano di forma da caso a caso. All'interno di uno di questi si trova il sito attivo , che è di fatto la zona dove avviene la reazione, che possiede forma e proprietà specifiche che permettono di ospitare temporaneamente la molecola substrato , che è il reagente della reazione. Ogni enzima si può legare solo a un tipo di molecola substrato, che deve avere la forma complementare a quella del suo sito attivo. Questo dipende dal gruppo R degli amminoacidi. Gli enzimi per velocizzare le reazioni chimiche hanno vari modi: Deformando o forzando un legame critico che di conseguenza si rompe; Condividendo elettroni partecipando alla reazione; Creando un "microhabitat" per velocizzare il processo; Orientando le molecole substrato in modo tale che possano essere modificate. La conformazione del sito attivo non è fissa, infatti, spesso è lo stesso substrato che ne modifica la conformazione, per poi farla ritornare normale al momento del distacco. Inoltre, alcuni enzimi possono unirsi al substrato e catalizzare la reazione solo se uniti ad altre sostanze: Coenzimi: una molecola organica che forma un legame temporaneo con l'enzima; Cofattore: ione inorganico, come ad esempio il calcio; Gruppo prostetico: molecola non proteica che si lega all'enzima