Scienze 14.01.21

Proteine

Sono eteropolimeri, sostanze molto importanti e sono molecole che hanno caratteristiche

strutturali caratterizzate da: carbonio, ossigeno, azoto e idrogeno e alcune volte zolfo.

Le funzioni sono:

Strutturale, perché insieme ai fosfolipidi costituiscono le membrane cellulari

Enzimatica. Gli enzimi sono indispensabili in tutte le reazioni metaboliche, perché

abbassano le energie di attivazione (sono catalizzatori). Sia che la reazione sia esotermica o

endotermica, gli enzimi sono fondamentali, perché rendono più veloci le reazioni, facendo

compiere un minore dispendio energetico. Attraverso gli enzimi la disponibilità di energia

potrebbe essere molto più veloce.

Di trasporto, perché molte proteine presenti sulle membrane presentano funzione di

trasporto. Alcune di queste devono trasportare le sostanze, come l’emoglobina, che serve

per trasportare il sangue ed è il costituente principale dei globuli rossi.

Funzione ormonale (o di segnalazione).Ci sono ormoni, come l’insulina, che sono anche

proteine.

Funzione di riserva, come l’albumina. L’albumina è utile per il trasporto dei grassi.

L’albume, infatti, è prevalentemente costituito da albumina, che serve a nutrire l’embrione

Funzione di difesa dell’organismo. Pensiamo all’immunoglobina e agli anticorpi che hanno

una funzione di difesa dell’organismo.

Funzione contrattile che dipende dalla miosina, actina, che sono importanti per la

contrazione dei muscoli

Le proteine si ottengono attraverso un processo di condensazione di unità semplici. Sono

eteropolimeri, sono formate da tantissime unita semplici, ossia dagli amminoacidi.

Gli amminoacidi che formano le proteine sono di 20 tipi diversi. Questi non possono essere

sintetizzati dall’organismo, ma vengono dagli alimenti. Quelli essenziali son 8-9.

Arginina e istidina, invece, vengono dagli alimenti solo nella prima fase di vita, poi riusciamo a

sintetizzarli.

Ci sono PROTEINE SEMPLICI formate solo dalla componente proteica, invece quelle coniugate

sono caratterizzate da parte proteica e una parte diversa, ad esempio le glicoproteine e

lipoproteine (parte lipidica o fosfoglicerica ecc. oltre quella proteica) (l’emoglobina è

caratterizzata non solo da una parte proteica)

Come sono fatti gli amminoacidi? Abbiamo un carbonio centrale, legato a 4 gruppi: gruppo

carbossilico (COOH), idrogeno (H), gruppo amminico (NH2), e il quarto è il gruppo R, che è l’unica

parte che può cambiare (20 gruppi diversi). Il carbonio centrale viene chiamato carbonio alpha. C è

un carbonio chirale essendo uno stereo centro, presenta enantiomeri, immagini speculare una

dell’altra non sovrapponibili ed esistono nella forma D e L , qui gli amminoacidi importanti sono

nella forma L, nei lipidi invece D.

Questi amminoacidi si distinguono per il radicale, che è l’unica cosa che cambia.

Gli amminoacidi si distinguono in polari e apolari:

Gli apolari non presentano polarità e possono essere o aromatici o alifatici.

Quelli polari possono essere:

1. polari che non hanno cariche elettriche

2. polari che hanno cariche elettriche.

Le caratteristiche delle proteine saranno diverse anche in base a come si disporranno gli

amminoacidi polari o non polari nella proteina, spesso è necessario che abbia caratteristiche

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Scienze 14.01. Proteine Sono eteropolimeri, sostanze molto importanti e sono molecole che hanno caratteristiche strutturali caratterizzate da: carbonio, ossigeno, azoto e idrogeno e alcune volte zolfo. Le funzioni sono:  Strutturale, perché insieme ai fosfolipidi costituiscono le membrane cellulari  Enzimatica. Gli enzimi sono indispensabili in tutte le reazioni metaboliche, perché abbassano le energie di attivazione (sono catalizzatori). Sia che la reazione sia esotermica o endotermica, gli enzimi sono fondamentali, perché rendono più veloci le reazioni, facendo compiere un minore dispendio energetico. Attraverso gli enzimi la disponibilità di energia potrebbe essere molto più veloce.  Di trasporto, perché molte proteine presenti sulle membrane presentano funzione di trasporto. Alcune di queste devono trasportare le sostanze, come l’ emoglobina , che serve per trasportare il sangue ed è il costituente principale dei globuli rossi.  Funzione ormonale (o di segnalazione).Ci sono ormoni, come l’insulina, che sono anche proteine.  Funzione di riserva, come l’albumina. L’albumina è utile per il trasporto dei grassi. L’albume, infatti, è prevalentemente costituito da albumina, che serve a nutrire l’embrione  Funzione di difesa dell’organismo. Pensiamo all’immunoglobina e agli anticorpi che hanno una funzione di difesa dell’organismo.  Funzione contrattile che dipende dalla miosina, actina, che sono importanti per la contrazione dei muscoli Le proteine si ottengono attraverso un processo di condensazione di unità semplici. Sono eteropolimeri, sono formate da tantissime unita semplici, ossia dagli amminoacidi. Gli amminoacidi che formano le proteine sono di 20 tipi diversi. Questi non possono essere sintetizzati dall’organismo, ma vengono dagli alimenti. Quelli essenziali son 8-9. Arginina e istidina, invece, vengono dagli alimenti solo nella prima fase di vita, poi riusciamo a sintetizzarli. Ci sono PROTEINE SEMPLICI formate solo dalla componente proteica, invece quelle coniugate sono caratterizzate da parte proteica e una parte diversa, ad esempio le glicoproteine e lipoproteine (parte lipidica o fosfoglicerica ecc. oltre quella proteica) (l’ emoglobina è caratterizzata non solo da una parte proteica) Come sono fatti gli amminoacidi? Abbiamo un carbonio centrale, legato a 4 gruppi: gruppo carbossilico (COOH), idrogeno (H), gruppo amminico (NH2), e il quarto è il gruppo R, che è l’unica parte che può cambiare (20 gruppi diversi). Il carbonio centrale viene chiamato carbonio alpha. C è un carbonio chirale essendo uno stereo centro , presenta enantiomeri, immagini speculare una dell’altra non sovrapponibili ed esistono nella forma D e L , qui gli amminoacidi importanti sono nella forma L, nei lipidi invece D. Questi amminoacidi si distinguono per il radicale, che è l’unica cosa che cambia. Gli amminoacidi si distinguono in polari e apolari:  Gli apolari non presentano polarità e possono essere o aromatici o alifatici.  Quelli polari possono essere:

polari che non hanno cariche elettriche
polari che hanno cariche elettriche. Le caratteristiche delle proteine saranno diverse anche in base a come si disporranno gli amminoacidi polari o non polari nella proteina, spesso è necessario che abbia caratteristiche

idrofile ed è necessario che gli amminoacidi vengano disposti nella parte più esterna e sarebbero apolari. Una cosa importante da ricordare le situazioni dei gruppi funzionali aminico e carbossilico dipendono dal PH , e a un ph neutro (7,4) succede che l’H del gruppo COOH, si sposta sul gruppo amminico, H nel senso H+, che libera un protone, trasformandosi in COO- e il protone va a finir sul gruppo amminico NH2 che diventa NH3+, quindi in una condizione di ph fisiologica l’amminoacido non si trova allo stato neutro ma presenta cariche polari, perché lo ione idrogeno del COOH viene trasferito al gruppo amminico. In un ph acido normalmente con disponibilità di ioni H+ gli ioni saturano la carica negativa del COOH-, mentre in condizioni di ph basico con poco idrogeno rimane un NH2 e la carica COO- sul gruppo carbossilico. Gli amminoacidi sono: Essenziali , circa una decina, 8+2 che sono essenziali nel primo anno di vita, essenziali significa non possono essere sintetizzati dal nostro organismo, indispensabili per la sintesi di una proteina, e quindi bisogna ricavarli dagli alimenti la maggior parte di proteine che assumiamo da carne pesce hanno amminoacidi essenziali , quelli animali di meno E non essenziali Ci sono amminoacidi costituiti da zolfo , tra cui cisteina un amminoacido polare importante per la struttura più complessa delle proteine, per le strutture terziarie, all’interno delle catene polipeptidiche che formeranno dei ponti di solfuro Le catene polipeptidiche si formano con due amminoacidi che si legano tra loro e formano dipeptide grazie al legame peptidico che consente di unire il gruppo COOH (residuo carbossidico) di un amminoacido col gruppo NH2 (azoto)( per convenzione quando si scrive si scrive NH2 a sinistra, COOH a destra) e kil COOH quando si lega fa uscire una molecola di H2O (H del NH2 e OH dal COOH) e si crea legame tra il C e l’H delle due componenti chiamato legame peptidico. Quando OH del primo gruppo si unisce ad H del secondo gruppo si forma una molecola di acqua (H2O, reazione di condensazione) Al COOH si può legare un altro amminoacido e così via, formando oligopetidi o catena polipeptidica, che possono essere più o meno lunghe ( anche 3 milioni di unità) ma le catene possono legarsi una alle altre e formare proteine con struttura molto complessa, l’organizzazione delle catene è complessa perché ci sono 4 tipi di strutture La primaria è dovuta semplicemente alla successione degli amminoacidi nella catena polipeptidica, molto specifica e quindi conferisce la funzione della proteina, esempio è animia falciforme malattia che determina la trasformazione del globulo rosso a forma di falce (di base la forma è di disco appiattito) perché si verifica all’interno della struttura primaria che un amminoacido viene sostituto con l’adalina che determinano la trasformazione della proteina, la forma a falce ostruisce i vasi sanguigni La secondaria dipende dai legami idrogeno che si stabiliscono tra l’ossigeno del residuo carbossilico CO e l’idrogeno del residuo amminico NH; essendo vicini questi atomi si forma un legame idrogeno che forma un ripiegamento della catena lineare che si divide in alfa e beta  Alfa, si verifica perché la forma assume una forma ad elica ( nel collagene, contenuto nei tessuti, sotto il tessuto epidermico, forma i tendini, resistente)

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