Citoscheletro e caratteristiche principali | Dispense di Citologia

Citoscheletro

E’ una fitta rete di filamenti proteici di 3 tipi, con funzionalità meccaniche diverse:

Filamenti intermedi

Hanno una grande resistenza alla trazione. Sono i filamenti più robusti e durevoli

(resistono anche a trattamento di cellule con soluzione salina concentrata e a

detergenti non ionici).

Forma un involucro nel nucleo, proteggendolo, e poi attraversa tutta la cellula per

trovarsi in corrispondenza dei desmosomi. Il reticolo che sostiene il nucleo si

chiama Lamina Nucleare.

Assomigliano a funi, fatte da una testa (amminica) e una coda (carbossilica)

globulari e da un dominio centrale a forma di bastoncello allungato. Il dominio

centrale è composto da una α elica. Questo monomero si accoppia con un altro

per formare un α elica superavvolta. Questo dimero si associa ad un altro in

direzione opposta e forma un tetramero (le estremità del tetramero sono uguali).

Questo dimero si associa con un altro per formare un tetramero.

I domini bastoncellari sono simili per ogni tipo di filamento intermedio, con

sequenza e dimensioni simili. Le teste e code sporgono e interagiscono con vari

componenti citoplasmatici.

Questo tipo di filamenti è presente soprattutto in cellule soggette a sollecitazioni

meccaniche (nervose, muscolari o epiteliali. Proteggono le cellule e membrane da

sforzi meccanici. Ci sono 4 classi di filamenti intermedi:

•Filamenti di cheratina, specializzati per ogni tipo di epitelio o di

organismo e attraversano tutto il foglietto grazie alle giunzioni cellula-

cellula. Questi filamenti si ancorano ai desmosomi e si associano

lateralmente ad elementi cellulari grazie alle teste e alle code.

Tipi di malattie: epidermosi bollosa semplice→mutazione del gene delle

cheratine, pelle non protetta da filamenti intermedi.

•Filamenti di vimentina, che troviamo nelle cellule connettivali, muscolari

e gliali.

•Neurofilamenti delle cellule nervose.

•Lamine nucleari, che rafforzano l’involucro nucleare. Questi formano una

rete bidimensionale nella parte interna dell’involucro. Questi sono formati da

proteina delle classi della lamine. Ad ogni divisione cellulare si disgregano e

si riformano durante la mitosi, come anche i filamenti citoplasmatici. Questo

processo è regolato dalla fosforilazione (lamine indebolite dalla chinasi che

ne modifica la conformazione, portandole al disgregamento) e

defosforilazione (una fosfatasi fa riassociare le lamine).

I filamenti intermedi sono rafforzati da alcune proteine accessorie, come la

plectina, che collega trasversalmente fasci di filamenti e tiene insieme

filamenti intermedi, microtubuli e filamenti actinici ai desmosomi.

Microtubuli

Sono dei lunghi e rigidi tubi formati da proteine con la capacità di assemblarsi e

disassemblarsi.

Crescono a partire dal centrosoma, una struttura che troviamo nella parte centrale

della cellula, quando questa non sta in fase di divisione. Il centrosoma è costituito

da una matrice proteica nella quale sono immersi 2 centrioli, stutture cilindriche

composte da brevi microtubuli paralleli disposti in circolo. La loro funzione non è

ancora stata scoperta. Oltre ai centrioli nel centrosoma possiamo trovare

moltissimi anelli di tubulina γ. Ogni anello fa da sito di nucleazione (punto di

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Citoscheletro

E’ una fitta rete di filamenti proteici di 3 tipi, con funzionalità meccaniche diverse:

Filamenti intermedi

Hanno una grande resistenza alla trazione. Sono i filamenti più robusti e durevoli (resistono anche a trattamento di cellule con soluzione salina concentrata e a detergenti non ionici). Forma un involucro nel nucleo, proteggendolo, e poi attraversa tutta la cellula per trovarsi in corrispondenza dei desmosomi. Il reticolo che sostiene il nucleo si chiama Lamina Nucleare. Assomigliano a funi, fatte da una testa (amminica) e una coda (carbossilica) globulari e da un dominio centrale a forma di bastoncello allungato. Il dominio centrale è composto da una α elica. Questo monomero si accoppia con un altro per formare un α elica superavvolta. Questo dimero si associa ad un altro in direzione opposta e forma un tetramero (le estremità del tetramero sono uguali). Questo dimero si associa con un altro per formare un tetramero. I domini bastoncellari sono simili per ogni tipo di filamento intermedio, con sequenza e dimensioni simili. Le teste e code sporgono e interagiscono con vari componenti citoplasmatici. Questo tipo di filamenti è presente soprattutto in cellule soggette a sollecitazioni meccaniche (nervose, muscolari o epiteliali. Proteggono le cellule e membrane da sforzi meccanici. Ci sono 4 classi di filamenti intermedi:

Filamenti di cheratina , specializzati per ogni tipo di epitelio o di organismo e attraversano tutto il foglietto grazie alle giunzioni cellula- cellula. Questi filamenti si ancorano ai desmosomi e si associano lateralmente ad elementi cellulari grazie alle teste e alle code. Tipi di malattie: epidermosi bollosa semplice→mutazione del gene delle cheratine, pelle non protetta da filamenti intermedi.
Filamenti di vimentina , che troviamo nelle cellule connettivali, muscolari e gliali.
Neurofilamenti delle cellule nervose.
Lamine nucleari , che rafforzano l’involucro nucleare. Questi formano una rete bidimensionale nella parte interna dell’involucro. Questi sono formati da proteina delle classi della lamine. Ad ogni divisione cellulare si disgregano e si riformano durante la mitosi, come anche i filamenti citoplasmatici. Questo processo è regolato dalla fosforilazione (lamine indebolite dalla chinasi che ne modifica la conformazione, portandole al disgregamento) e defosforilazione (una fosfatasi fa riassociare le lamine). I filamenti intermedi sono rafforzati da alcune proteine accessorie, come la plectina, che collega trasversalmente fasci di filamenti e tiene insieme filamenti intermedi, microtubuli e filamenti actinici ai desmosomi.

Microtubuli

Sono dei lunghi e rigidi tubi formati da proteine con la capacità di assemblarsi e disassemblarsi. Crescono a partire dal centrosoma, una struttura che troviamo nella parte centrale della cellula, quando questa non sta in fase di divisione. Il centrosoma è costituito da una matrice proteica nella quale sono immersi 2 centrioli, stutture cilindriche composte da brevi microtubuli paralleli disposti in circolo. La loro funzione non è ancora stata scoperta. Oltre ai centrioli nel centrosoma possiamo trovare moltissimi anelli di tubulina γ. Ogni anello fa da sito di nucleazione (punto di

partenza) per la crescita di un microtubulo. Formazione e caratteristiche del microtubulo:

i microtubuli sono molecole di tubulina, un dimero composto da 2 proteine globulari: tubulina α e tubulina β. Tutte queste proteine sono legate da legami non covalenti.
il microtubulo è un cilindro cavo composto da 13 protofilamenti paralleli.
i protofilamenti hanno una polarità strutturale : si chiama estremità più quella che termina con la tubulina α e si chiama estremità meno quella che termina con la tubulina β. Questa distinzione non dipende dalla carica ma dal fatto che i dimeri di tubulina si aggiungono più velocemente all’estremità più (possono aggiungersi in entrambe le estremità, ma il microtubulo cresce più velocemente in + piuttosto che in -).
si formano a partire dal centrosoma e dall’anello di tubulina γ, e si dispongono in modo tale che l’estremità meno sia incastonata nel centrosoma e quella più sia rivolta verso il citoplasma.
il microtubulo ha un’ instabilità dinamica , ovvero si accresce e si disassembla di continuo, infatti vengono formati continuamente nuovi microtubuli. Se però la sua estremità più è stabilizzata dall’unione con un’altra molecola o struttura cellulare, la depolimerizzazione è bloccata (collegamento stabile tra quella struttura e il centrosoma). L’instabilità dinamica è dovuta alla capacità delle molecole di tubulina di idrolizzare GTP. I dimeri sono legati a una molecola di GTP che, una volta che la subunità viene aggiunta al microtubulo in allungamento, si idrolizza in GDP→resta legato alla tubulina β. Quando la polimerizzazione va più veloce dell’idrolisi della GTP,si viene a creare il cappuccio a GTP nel tratto terminale del microtubulo. I dimeri associati a GTP sono legati con maggior forza e ai vicini e compattati più saldamente rispetto ai dimeri con GDP. Essendo la molecola composta da dimero- GDP, più labile, verrà favorita la depolimerizzazione e dato che anche il resto del microtubulo è composto da tubulina-GDP, la depolimerizzazione continuerà fino anche a scomparire. Successivamente, le molecole di tubulina depolimerizzate, una volta scambiato il GDP con GTP, si aggiungeranno al pool citoplasmatico, pronte a riassemblarsi ad un altro microtubulo. All’inizio della mitosi, i microtubuli diventano temporaneamente più dinamici (si allungano e accorciano più spesso del normale). Mentre di solito, quando è completata la divisione rimangono stabili, perché bloccati da altre proteine che si legano alle estremità. Questi microtubuli stabilizzati servono per mantenere l’organizzazione della cellula in un certo modo. Questi collocano gli organelli nella giusta posizione, mantenendo la polarità della cellula. L’attività dei microtubuli è resa possibile dalle proteine associate ai microtubuli, che permettono anche il collegamento con elementi cellulari. La cellula è in continuo movimento, non solo grazie ai moti browniani, ma anche grazie alle proteine motrici , che utilizzano l’energia ottenuta da cicli ripetuti di idrolisi dell’ATP per spostarsi lungo il microtubulo. Queste proteine trasportano vari organelli o vescicole. Sono di 2 famiglie:
Chinesine (si spostano verso l’estremità +, ovvero verso l’esterno della cellula)
Dineine (si spostano verso l’estremità -, ovvero verso l’interno della cellula) Questo processo è molto importante nelle cellule nervose. Chinesine e Dineine sono formate da 2 teste globulari che legano l’ATP e una coda alla quale si lega stabilmente un complesso cellulare. Le due teste sono enzimi che catalizzano l’idrolisi dell’ATP. L’energia liberata permette il cambiamento della

all’estremità – contemporaneamente (il tasso di perdita e guadagno sono equivalenti e la lunghezza del filamento è invariata). L’actina nella cellula, rappresenta circa il 5% delle proteine totali, però solo metà si trova libera nel citosol, mentre l’altra è bloccata in filamenti di actina. Questa alta concentrazione però è contrastata da proteine che si legano all’actina (sia ai monomeri che ai filamenti).

➔ Timosina e profilina si legano ai monomeri e impediscono l’unione con i

filamenti di actina. Queste si occupano di controllare la polimerizzazione, mantenendo questi monomeri come riserva.

➔ Proteine organizzatrici dei fasci , raggruppano i filamenti in fasci paralleli

nei microvilli

➔ Proteine di collegamento , che tengono insieme i filamenti in un reticolo

gelloso nel cortex cellulare, una struttura al di sotto della membrana cellulare.

➔ Gelsolina , che frammenta i filamenti in pezzi più corti e rendono più fluido il

gel ➔ CAPZ , forma un capuccio ad una estremità, bloccando la polimerizzazione

➔ Proteine motrici (miosina) che permettono la contrazione muscolare.

Il cortex cellulare, è una struttura reticolare tridimensionale di filamenti di actina che conferisce resistenza meccanica e sostiene la superficie della cellula (es. ne globuli rossi conferisce la forma discoidale). Strisciamento cellulare Le cellule per muoversi possono usare ciglia e flagelli o strusciare lungo la superficie, come fanno ad esempio i neutrofili, che migrano nei tessuti e attirati da piccole molecole non self, si legno ai recettori chemiotattici e con delle variazioni dell’assemblaggio dell’actina, fagocitano la particella. Fasi del movimento :

La cellula emette le sue propaggini sul fronte di avanzamento. Cominciano a protrarsi delle propaggini lamellari, chiamate lamellopodi , costituiti da una fitta rete di actina con i filamenti disposti in modo tale da rivolgere l’estremità + verso la membrana. L’ARP (complesso proteico) promuove la formazione di una rete di filamenti di actina nei lamellopodi. L’ARP, forma dei complessi che si legano lungo i filamenti esistenti e nucleano la formazione di nuovi filamenti, orientati ad angolo (struttura di rami). Un altro tipo di propaggini sono i filopodi , che sono dei sottili e rigidi prolungamenti, contenenti un fascio lasso di filamenti di actina. La formazione dei filopodi avviene grazie all’azione delle formine, proteine che si attaccano all’estremità + e promuovono l’aggiunta di nuovi monomeri, formando una struttura dritta e non ramificata. Anche qui l’estremità + è disposta verso l’esterno. Lamellopodi e filopodi sono strutture che permettono alla cellula di esplorare il territorio, in grado di ritirarsi con grande rapidità.
Le propaggini aderiscono alla superficie sulla quale la cellula sta strisciando. Quando i lamellopodi e filopodi trovano una superficie adatta, le integrine della membrana plasmatica si uniscono alle molecole della matrice extracellulare o alla membrana di una cellula vicina. Le integrine interne alla cellula catturano i filamenti di actina formando un solido ancoraggio.
La cellula si trascina in avanti grazie alla trazione che esercita sui punti di ancoraggio. Questo movimento, come tutti quelli delle actine, dipende dalle proteine motrici della famiglia delle miosine, che legano l’ATP e lo idrolizzano, procurandosi così l’energia necessaria per il movimento lungo il filamento,

dall’estremità – all’estremità +. Possiamo trovare 2 tipi principali di miosina: miosina I e miosina II. La molecola miosina I ha una testa e una coda. La testa interagisce i filamenti di actina e si muove su di esso grazie all’idrolizzazione dell’ATP. A seconda del tipo di miosina I, ci sono vari tipi di code, che potranno essere trascinati dal motore proteico. La coda può ad esempio legarsi a una vescicola, e trasportarla lungo un filamento, oppure legarsi alla membrana, e spostarla rispetto ai filamenti actinici del cortex, per farle avere un certo tipo di forma. Contrazione Muscolare La miosina muscolare è della famiglia della miosina II, la cui unità è formata da un dimero con due teste ATPasiche e una lunga coda a spirale. Gruppi di miosina II si uniscono tramite le code, formando filamenti di miosina bipolari, nei quali le teste sporgono lateralmente. Nella contrazione un gruppo di teste di miosina si lega ai filamenti di actina con un certo orientamento e li tira da una parte, mentre l’altro gruppo di teste si lega ad altri filamenti di actina con un orientamento opposto e li tira in senso opposto. Questo avviene anche nei fasci contrattili di filamenti di actina e miosina II e si associano temporaneamente a cellule non muscolari e nell’anello contrattile che strozza in due una cellula in divisione, contraendosi e tirando la membrana plasmatica verso l’interno. La fibra del muscolo scheletrico è un’enorme cellula plurinucleata derivante dalla fusione di tante cellule più piccole. I nuclei rimangono distinti e si trovano appena sotto la membrana plasmatica, essendo il citoplasma composto in gran parte da miofibrille, elementi contrattili della cellula muscolare. Queste sono strutture cilindriche, costituite da una serie di minuscole unità contrattili, i sarcomeri. La ripetizione regolare dei sarcomeri da l’aspetto striato. Un sarcomero è un’associazione ordinata di filamenti di miosina (filamenti spessi), che si trovano al centro di ogni sarcomero e di filamenti di actina (filamenti sottili), che partono dai due estremi del sarcomero ancorati a una struttura chiamata disco Z. La contrazione della cellula muscolare è dovuta al simultaneo accorciamento di tutti i sarcomeri della cellula, causato dallo scorrimento dei filamenti di actina sopra a quelli di miosina, senza che modifichino la loro forma. Quando un muscolo viene stimolato a contrarsi, le cellule di miosina cominciano un ciclo ripetuto di attacco e distacco lungo il filamento di actina. Ad ogni ciclo, una testa di miosina si lega a una molecola di ATP e la idrolizza, poi sposta l’estremità della testa in direzione più. Finita la contrazione, le teste di miosina perdono completamente il contatto con i filamenti di actina e il muscolo si rilassa. Ogni filamento di miosina comprende circa 300 teste. L’interazione miosina-actina avviene quando la fibra riceve un segnale da un nervo motore. Il segnale proveniente da una terminazione nervosa innesca un potenziale d’azione nella membrana plasmatica della cellula muscolare. l’eccitazione elettrica si propaga fino a delle invaginazioni della membrana sarcoplasmatica, chiamati tubuli T, che lo trasmettono al reticolo sarcoplasmatico, una regione specializzata del RE). Triade → R sarcoplasmatico- tubulo T- R sarcoplasmatico. Il reticolo sarcoplasmatico contiene un’altissima concentrazione di ioni Ca2+. Con l’arrivo dell’impulso, il calcio si libera nel citosol attraverso canali ionici che si aprono nella membrana plasmatica e i tubuli T. Sappiamo che il calcio è il principale segnale intercellulare per trasmettere i messaggi dall’esterno all’interno della cellula. Nei muscoli, l’aumento del calcio citosolico attiva un interruttore molecolare composto da apposite proteine

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Filamenti intermedi

Microtubuli

➔ Timosina e profilina si legano ai monomeri e impediscono l’unione con i

➔ Proteine organizzatrici dei fasci , raggruppano i filamenti in fasci paralleli

➔ Proteine di collegamento , che tengono insieme i filamenti in un reticolo

➔ Gelsolina , che frammenta i filamenti in pezzi più corti e rendono più fluido il

➔ Proteine motrici (miosina) che permettono la contrazione muscolare.