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La biochimica studia la struttura e la sintesi delle bioomolecole, cioè le molecole costituenti gli organismi viventi, e il metabolismo cellulare, cioè l’insieme delle reazioni chimiche che si verificano in tutte le cellule. Le biomolecole sono riconducibili a quattro classi fondamentali:
- carboidrati
- lipidi
- proteine
- acidi nucleici
Carboidrati
= sono biomolecole costituiti da atomi di carbonio, idrogeno e ossigeno. Sono molto importanti per le loro funzioni energetiche, di riserva energetica e strutturali. I carboidrati sono classificati in base alla complessità della loro struttura in: monosaccaridi sono i monomeri dei carboidrati e quindi rappresentano le unità costitutive degli altri. Formula molecolare: (dove n é compreso tra 3 e 7). Presentano un gruppo carbonile (C=0) e in base alla posizione di questo si distinguono in aldosi e chetosi. (presentano stereocentri) Le molecole di monosaccaridi hanno uno o più stereocentri, per cui si presentano sottoforma di due o più enantiomeri, i monosaccaridi sono quindi molecole chirali. Presentano ovviamente anche i diasteroisomeri. Un modo più semplice per rappresentare le molecole in verticale, è la proiezione di Fischer. In questa proiezione bisogna guardare la posizione dell’ultimo stereocentro, e in base al gruppo OH, se é a destra si dice +, mentre a sinistra si dice -. In acqua i monosaccaridi tendono a cambiare forma e a chiudersi per avere una forma più stabile. Infatti la struttura prevalente non è lineare ma è ciclica. L’ultimo stereocentro si lega al carbonio primo rompendo il doppio legame. Se il gruppo OH è diretto verso il basso si dice , e verso l’alto I monosaccaridi come reazioni possono fare solo le redox, quindi solo riduzioni e ossidazioni. oligosaccaridi sono costituiti dall’unione di due o pochi monosaccaridi. I più diffusi sono i disaccaridi, che sono costituiti da due unità di monosaccaridi uniti da un legame glicosidico. Un oligosaccaride si forma da due monosaccaridi che si uniscono per condensazione. (quasi tutti i composti derivano da questi) punto di vista molecolare non sono suddivisibili estremità (^) in mezzo (la maggior parte dei monosaccaridi presenti in natura e della serie D) sono destrogiri e levogiri in base a come reagiscono con la luce polarizzata (sterocentri) (enantiomeri) (quindi penultimo della catena) (quello con il gruppo carbonile) sedia e barca lo vedo in base a come vado a chiudere l’anello condensazione M 2M M M 2m & (^) B OSSIA ZIOMI^ :^0490 COPOOSSIEKO aldeide (^) riduzioni : (^) Kool
polisaccaridi sono i polimeri dati dall’unione di molti monosaccaridi legati tra di loro da legami glicosidi a formare delle catene lunghe. I polisaccaridi sono distinti in omopolisaccaridi e in eteropolisaccaridi a seconda che i monosaccaridi costituenti siano uguali o diversi, e le catene di entrambi i gruppi possono essere lineari o ramificate. Tra i più diffusi eteropolisaccaridi in natura abbiamo: l’acido ialuronico, che é nella pelle e nei legamenti, la sua presenza mantiene acqua quindi garantisce un alto livello di idratazione; e il peptidoglicano, che è il componente principale della struttura cellulare delle pareti dei batteri, e a ogni gruppo funzionale è legata una catena di amminoacidi. Tra i più diffusi omopolisaccaridi in natura abbiamo: l’amido, che svolge la funzione di riserva energetica negli organismi vegetali, il glicogeno, che svolge funzione di riserva energetica negli organismi animali. Il glicogeno si forma quando il glucosio, assunto con gli alimenti assorbito dal sangue livello del tenue, é in eccesso. In questo caso il glucosio è trasportato dal sangue al fegato e ai muscoli dove viene polimerizzato in glicogeno. Quando le cellule dell’organismo avranno bisogno di energia, il glicogeno verrà riconvertito in glucosio. E la cellulosa, che è fatta da molecole di glucosio con la funzione di sostegno nelle piante. uguali diversi solo li lo troviamo (il risultato è una struttura tridimensionale che forma una sorta di rete, perché tutti legati tra di loro) gran positivi hanno la parete più spessa e i gran negativi più sottile perché esternamente hanno un altro strato di fosfolipidi. I patologici sono generalmente quelli negativi, che sono attaccati da antibiotici che agiscono sulla parete. dove è presente nel fegato e nei muscoli il nostro organismo non è in grado di ingerire la cellulosa perché non possiede enzimi in grado di catalizzare l’idrolisi dei legami
Lipidi
= sono biomolecole apolari, idrofobiche, cioè sono insolubili in acqua e solubili in solventi organici apolari. Sono costituiti da atomi di carbonio, idrogeno e ossigeno. Sono molto importanti perché alcuni hanno funzione energetica e altri strutturale. I lipidi dal punto di vista molecolare si dividono in: saponificabili sono trigliceridi, i fosfolipidi e le cere. Le molecole di questi composti contengono acidi grassi. non saponificabili le molecole di questi composti non contengono acidi grassi. appartengono molecole strutturalmente molto diverse tra di loro, e questa diversità influenza le caratteristiche (catene lineari)^ sono quelli con un numero di carbonio >= = sono acidi carbossilici con una catena idrocarburica che contiene da 4 a 36 atomi di carbonio. Possono essere saturi, quando hanno legami semplici, oppure insaturi, quando hanno doppio legame. Li troviamo allo stato liquido o solido, e la temperatura di fusione dipende dal numero di legami. Se sono saturi alla temperatura normale sono allo stato solido mentre insaturi allo stato liquidò. Quindi la temperatura di fusione dei saturi è maggiore degli insaturi. carbonio-carbonio animali hanno una quantità più elevata di acidi grassi saturi rispetto a vegetali GLUCONEOGENESI → reazioni che nel fegato producono il glicogeno GLICOGENOLISI → trasformatore del glicogeno in glucosio 1 : 1 : 4
VITAMINE
= sono molecole essenziali per il nostro organismo per regolare numerosi processi metabolici, infatti la carenza di una particolare tipologia provoca determinate patologie. Le vitamine si distinguono in due tipi:
- vitamine liposolubili tra cui troviamo: vitamina D, che deriva dal colesterolo e che il nostro corpo sa produrre in presenza di raggi ultra violetti. É molto importante perché favorisce la fissazione del calcio nelle ossa. vitamina A, che viene prodotta a partire dai carotenoidi. É molto importante perché ha funzione visiva e protettiva. vitamina E, che é molto importante perché necessaria per la riproduzione. vitamina K, che é molto importante per la coagulazione del sangue.
- vitamine idrosolubili: sono molecole diverse tra di loro che non sono apolari. presente solo negli animali presente sia negli animali che nei vegetali trova in natura negli oli vegetali nella frutta secca si trova nei vegetali verdi
Amminoacidi e Proteine
= sono molecole presenti in tutti gli organismi viventi, e sono formati da carbonio, ossigeno, idrogeno e azoto. Hanno una serie di funzioni molto diverse tra di loro tra cui funzioni strutturali, trasporto, difesa, catalizzazione, riserva e regolazione. Le proteine sono praticamente presenti ovunque infatti senza questi una cellula non funziona, non esiste. La proteina è il polimero di cui i monomeri si chiamano amminoacidi. Gli amminoacidi che costituiscono le proteine sono 20, di cui otto sono detti essenziali, e in base a come si compongono creano tutte le proteine che esistono. hanno una parte la struttura sempre uguale è una parte variabile chiamati essenziali perché il nostro corpo non riesce a produrli in autonomia ma deve ingerirli (es. triptofano) sono indispensabili per la crescita, lo sviluppo e il mantenimento dell’organismo no radicale alchilico, é un pezzo di molecola L’atomo di carbonio è legato a quattro composti diversi, che lo rende uno stereocentro. In base alla posizione del gruppo funzionale NH2 viene chiamato destrogiro o levogiro. Nomenclatura con alfa, beta, gamma, in base a quale é attaccato al gruppo amminico. (gli amminoacidi possono essere polari e apolari) gli amminoacidi presenti negli organismi viventi sono tutti alfa-amminoacidi Legame peptidico= é il legame tra due amminoacidi uguali o diversi. Questo legame è un legame ammidico, cioè che si forma mediante una reazione di condensazione con l’eliminazione di una molecola d’acqua. non è una struttura lineare perché dipende dalla sequenza con cui sono stati messi gli amminoacidi VON bill , fissa a
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In base alla forma che assumono nello spazio, le proteine possono essere suddivise in:
- proteine fibrose= sono formate da due o tre catene polipeptidiche disposte le une accanto alle altre e legati tra di loro da legami a idrogeno.
- proteine globulari= sono formate da catene polipeptidiche ripiegate su se stesse in strutture compatte, di forma più o meno sferica, determinate da numerose interazioni intra molecolari. (es. enzimi) La struttura primaria è definita dalla sequenza di aminoacidi legati con legami peptidici nella catena polipeptidico. La sostituzione, l’eliminazione o l’aggiunta di un amminoacido alla sequenza amminoacidica possono modificare l’attività di una proteina ed essere alla base di gravi patologie. La struttura primaria determina i successivi livelli di organizzazione strutturale e la forma definitiva della proteina. Ma mano che esce dal ribosoma questa catena si ripiega, in seguito all’azione di una forza che porta alla formazione della struttura secondaria. dalla quale dipende la sua funzione ogni proteina la sua sequenza specifica e da essa dipende la sua forma La struttura secondaria é definita dalla distribuzione spaziale della catena polipeptidica, stabilizzata da legami a idrogeno tra l’ossigeno e l’idrogeno. La struttura secondaria si presenta come un elica oppure un foglietto ripiegato. queste due strutture si possono alternare in una stessa molecola quando si ha una struttura ad elica sia una spirale in senso antiorario, dove gruppi R sono diretti verso l’esterno e non interagiscono tra di loro. A foglietto è caratterizzata dall’interazione, e i gruppi R sono disposti perpendicolarmente. La struttura terziaria è definita dalla forma che la proteina assume dopo essere stata stabilizzata da legami a idrogeno che si formano tra gli aminoacidi. Nella struttura terziaria le catene laterali idrofobiche si posizione all’interno della struttura mentre quelle idrofile all’esterno. Una proteina è in grado di svolgere la sua specifica attività biologica solo quando ha assunto la sua struttura tridimensionale definitiva. data la loro solubilità in acqua presente in tutte le proteine e ne gestisce il funzionamento La struttura quaternaria è definita l’associazione di due o più catene polipeptidiche ed è stabilizzata da legami idrogeno. L’emoglobina, proteine di trasporto dell’ossigeno nei globuli rossi, è un esempio di proteina costituita da quattro catene polipeptidiche. (del alfa e dei beta) non tutte le proteine arrivano alla struttura quaternaria I legami chimici responsabili della struttura di una proteina sono legami deboli. Di conseguenza le temperature elevate, i valori estremi di pH e i solventi organici possono portare alla rottura di questi legami. (^) la denaturazione è il reversibile à
mammana MAYA
pH: L’attività catalitica degli enzimi dipende anche dal valore del pH della soluzione in cui avviene la catalisi. Il valore del pH della soluzione al quale corrisponde la massima attività catalitica si chiama pH ottimale. concentrazione enzima: L’attività catalitica dipende dalla concentrazione dell’enzima. All’aumentare della concentrazione dell’enzima aumenta anche l’attività catalitica. La reazione dell’attività enzimatica dipende dalla disponibilità dei substrati e da fattori come: effettori allosterici: sono molecole che si possono legare in modo specifico all’enzima e che ne inducono un lieve cambiamento conformazionale. Gli effettori sono distinti in: inibitori enzimatici: sono molecole che si combinano con l’enzimi interferendo con la loro attività catalitica, infatti portano alla formazione di complessi che perdono la capacità di legare il substrato riducendo così l’attività. In base al meccanismo d’azione, si distinguono due gruppi di inibitori: gli inibitori irreversibili, che modificano il sito attivo di un enzima in modo che questo non sia più in grado di legare il substrato, e gli inibitori reversibili che si legano all’enzima riducendo la sua attività catalitica. (Per la maggior parte compreso tra 6 e 8) esistono degli enzimi che lavorano in pH particolari, quindi lavorano solo in presenza di pH acidi più enzimi molto più veloce la reazione effettori positivi, aumenta la capacità del sito attivo di legarsi al substrato, mentre gli effettori negativi la diminuiscono. gli effettori si legano debolmente in modo reversibile un cambiamento permanente e irreversibile
