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SCIENZE
SCIENZE DELLA TERRA
STRUTTURA INTERNA DELLA TERRA
La struttura interna della Terra è stata definita grazie al campo gravitazionale terrestre e soprattutto dallo studio delle onde sismiche (generate continuamente dai terremoti). I cambiamenti di velocità delle onde P e delle onde S segnalano cambiamenti di temperatura e pressione, o variazioni di composizione chimica e fisica.
Divisione in crosta, mantello e nucleo (costituzione chimica e mineralogica degli strati) :
- La crosta è l'involucro più esterno, delimitata alla base dalla discontinuità di Moho, ha uno spessore che varia dai 3km sotto i fondali oceanici agli 80-90km sotto le grandi catene montuose.
- Il mantello che si divide in superiore si estende dalla Moho fino a 400km di profondità. Tra i 100 e i 300 km c'è la zona di bassa velocità, Zona di transizione separa mantello superiore e mantello inferiore, si estende dai 400 ai 670 km. Caratterizzata da bruschi aumenti di velocità delle onde sismiche per la presenza di minerali più densi e mantello inferiore va dai 670 km alla discontinuità di Gutemberg alla profondità di 2900 km. Il mantello è caratterizzato da moti convettivi che sono causa della mobilità e dell'attività della crosta terrestre.
- Il nucleo che si divide in: esterno dai 2900 ai 5200 km, considerato allo stato liquido. Si ritiene che in questa zona abbia origine il campo magnetico terrestre e interno si estende dalla discontinuità di Lehmann (5200km) fino al centro della terra (6370 km), è uno strato solido nonostante sia vicino al punto di fusione. Nel nucleo sono presenti le zone d'ombra , ossia zone che non vengono raggiunte direttamente dalle onde sismiche. E' composto principalmente da ferro e nichel, ma anche da zolfo e ossigeno.
Può però anche essere divisa in litosfera, astenosfera e mesosfera (proprietà reologiche, come rispondere alle sollecitazioni meccaniche) :
- La litosfera guscio più superficiale, rigido, reagisce in modo elastico. Comprende la crosta e il lid (mantello litosferico)
-L' astenosfera composta da materiali essenzialmente allo stato fuso
-La mesosfera parte del mantello rigida e poco deformabile, compresa tra astenosfera e nucleo
IL CALORE INTERNO DELLA TERRA
L'origine del calore interno della terra è duplice, infatti, una certa quantità corrisponde all'energia immagazzinata nel pianeta all'atto della sua formazione, un'altra parte deriva dalla radioattività naturale delle rocce oggi presenti.
Meccanismi responsabili del calore originario della Terra:
- Conversione dell'energia cinetica in energia termica
- Conversione dell'energia gravitazionale in energia termica
- Riscaldamento adiabatico (aumento di massa e conseguente aumento di pressione e temperatura al centro della terra)
- Radioattività degli isotopi a vita breve
Il gradiente geotermico è l'aumento in gradi centigradi della temperatura ogni 100m di profondità.
Il grado geotermico è l'intervallo di profondità cui corrisponde un aumento di 1 °C, il suo valore medio è di 39m.
Si chiama geoterma la curva che descrive come la temperatura cresce con la profondità.
ISOSTASIA
In geologia l' isostasia è un fenomeno di equilibrio gravitazionale che si verifica sulla Terra tra la litosfera e la sottostante astenosfera.
Il principio dell'isostasia afferma che per ciascuna colonna di materiale deve esserci la stessa massa per unità di area tra la superficie ed una certa profondità di compensazione.
La denominazione di isostasia venne coniata dal geologo statunitense Clarence Dutton verso la fine del XIX secolo. È paragonabile al fenomeno di galleggiamento descritto dal principio di Archimede, infatti, come un cubetto di legno galleggia sull'acqua e a dipendenza del suo peso e densità sporge più o meno da essa, una massa rocciosa galleggia sul mantello sottostante e sporge più o meno evidentemente. Ogni variazione di massa di questi corpi rocciosi provoca uno spostamento verticale degli stessi, fino al conseguimento di un nuovo equilibrio. Questi movimenti sono detti aggiustamenti isostatici, ma siccome i blocchi si modificano di continuo, un equilibrio isostatico definitivo non sarà mai raggiunto.
Questo processo si verifica nella litosfera, dove sono presenti la crosta che ha una densità media di 2 o 3 g/cm3 che galleggia sul mantello, e più in particolare sull'astenosfera, avente una densità superiore, che si aggira intorno ai 5 g/ cm3, che ha un comportamento plastico.
Ad esempio l'isostasia si verifica quando, durante l'orogenesi, lo spessore delle rocce della crosta aumenta oppure durante i periodi glaciali quando aumenta lo spessore della calotta glaciale che poggia sopra la crosta terrestre alle alte latitudini. Questo comporta un aumento di peso e quindi le rocce sprofondano nell'astenosfera. La parte sprofondata, detta radice , per stabilire un nuovo equilibrio con l'astenosfera, compirà una serie di movimenti isostatici. Questo si verifica perché l'astenosfera risponde con un comportamento plastico alla forza intensa e costante esercitata dalla soprastante radice.
IL CAMPO MAGNETICO TERRESTRE
Il campo magnetico terrestre può essere descritto come quello di una barra magnetica il cui asse sia inclinato di 11° rispetto all'asse terrestre e i cui poli sono invertiti rispetto a quelli terrestri.
Il paleomagnetismo è il campo magnetico terrestre che si trova fossilizzato nelle rocce sotto forma di magnetizzazione residua, molto debole.
Esistono tre tipi di magnetizzazione rimanente:
- Magnetizzazione termorimanente , acquisita dalle rocce magmatiche quando si raffreddano sotto il punto di Curie
- Magnetizzazione detritica rimanente , i sedimenti detritici contengono piccolissimi granuli ferromagnetici che si allineano secondo il campo magnetico durante la sedimentazione.
- Magnetizzazione chimica rimanente , magnetizzazione secondaria acquisita dalle rocce durante i processi metamorfici che portano alla formazione di nuovi minerali suscettibili di magnetizzazione.
Il campo magnetico terrestre ha la proprietà di variare continuamente la sua polarità. Si dice inversione di polarità il passaggio da una condizione ti polarità a quella opposta.
Gli intervalli di polarità sono le porzioni di tempo in cui il campo magnetico è prevalentemente inverso o normale.
LA DERIVA DEI CONTINENTI
Osservando su un planisfero i profili della costa occidentale africana e di quella orientale del Sud America, si può notare come esista tra loro una perfetta corrispondenza. Questa constatazione, supportata da una serie di prove, consentì al meteorologo tedesco A. Wegener (1880-1930) di formulare, nel 1915, la teoria della deriva dei continenti : secondo questa teoria, circa 240 milioni di anni fa tutte le terre emerse si sarebbero trovate riunite in un unico grande blocco, un supercontinente chiamato Pangea (dal greco pán , tutto, e géa , terra), circondato da un unico oceano detto Panthalassa (dal greco pán , tutto, e thálassa , mare). In seguito, circa 180 milioni di anni fa, la Pangea si sarebbe divisa in due grandi parti: a nord, la Laurasia , costituita dalle attuali porzioni del Nord America, della Groenlandia, dell'Europa e dell'Asia; a sud, il Gondwana , formato dalle attuali porzioni del Sud America, dell'Africa, dell'India, dell'Australia e dell'Antartide; questi due grossi blocchi, separati da un oceano chiamato Tetide (da Teti, nome della divinità greca del mare), si sarebbero poi successivamente divisi e progressivamente allontanati l'uno dall'altro, "andando alla deriva" e originando gli attuali continenti (fig. 12.1).
Wegener riteneva che i continenti, formati di materiale relativamente poco denso (mediamente simile al granito e chiamato Sial), galleggiassero come zattere su un involucro fluido sottostante di materiale più denso (simile al basalto e chiamato Sima).
Oltre alla già citata corrispondenza fra le coste dei continenti, la teoria formulata da Wegener era avvalorata anche da prove geologiche, paleoclimatiche e paleontologiche.
Esiste una continuità fra le rocce che si trovano lungo le coste dei continenti sudamericano e africano , attualmente separati dall'oceano Atlantico, e ciò ne testimonierebbe un'origine comune, a cui avrebbe fatto seguito la loro separazione.
L'analisi di rocce sedimentarie rinvenute in alcune aree del pianeta indica che esse si sono originate in zone con climi diversi da quelli propri delle latitudini a cui ora si trovano ; quest'apparente contraddizione si può spiegare ammettendo che i continenti non siano sempre stati alle latitudini attuali, ma che si siano spostati.
Esistono notevoli affinità tra i fossili di organismi terrestri ritrovati sulle due coste dell'oceano Atlantico. In un primo tempo, si ipotizzò l'esistenza di "ponti continentali", cioè sottili strisce di terra che attraversavano l'oceano e che avrebbero permesso agli organismi di spostarsi; tuttavia, questa possibilità fu poi esclusa e la presenza di questi fossili fu spiegata ammettendo che, in alcuni periodi della storia della Terra, continenti oggi distanti tra loro fossero uniti e popolati da organismi della stessa specie.
La "rivoluzionaria" teoria della deriva dei continenti fu fortemente osteggiata dai geologi contemporanei di Wegener, anche perché non venivano chiarite le cause degli spostamenti e, d'altra parte, non si conoscevano forze tanto potenti da provocare il movimento dei continenti; secondo Wegener, i continenti sarebbero andati alla deriva come iceberg che si muovono sul mare, sotto l'effetto di forze gravitazionali differenziali, legate alla forma della Terra, o di rigonfiamenti della superficie terrestre che indurrebbero la crosta a spostarsi per ristabilire l'equilibrio (queste supposizioni, comunque, non erano dimostrate).
La teoria della deriva dei continenti cadde in oblio fino agli anni '60, quando fu nuovamente presa in considerazione in seguito alle rilevanti scoperte che si andavano accumulando grazie all'esplorazione dei fondali oceanici.
L'ESPANSIONE DEL FONDO OCEANICO
Le dorsali medio-oceaniche sono estesi rigonfiamenti lineari, nettamente segmentati e più o meno fratturati, la cui cresta si trova a circa 2500m di profondità. Esse si elevano sul fondo oceanico di 2-3km e hanno una larghezza che va dai 1000 ai 4000 km. In particolari casi, queste dorsali, possono emergere, è il caso dell'Islanda.
La cresta delle dorsali è costituita da una valle di sprofondamento o rift valley, circondata da rilievi basaltici molto fratturati. La rift valley è una zona di terremoti a ipocentro poco profondo, caratterizzata da un'attivita vulcanica effusiva.
Nel 1960 Hess propose un'ipotesi che venne poi divulgata con il nome di espansione del fondale oceanico. Egli sosteneva che le dorsali oceaniche erano dovute ai moti convettivi del mantello, in particolare propose che il materiale
CHIMICA
CARBONIO E IDROCARBURI
Tutti i composti contenenti carbonio sono considerati composti organici. Le molecole organiche più semplici sono gli idrocarburi che sono composti binari di carbonio e idrogeno. Gli idrocarburi saturi sono composti da catene di carbonio legate per legame semplice.
Per esempio gli alcani sono gli idrocarburi saturi più semplici (es. metano CH 4 , etano, propano).
Questi tipi di alcani si differenziano per la presenza di gruppi -CH 2 - e perciò costituiscono una serie omologa , cioè una serie di composti che differiscono tra di loro per un unità costante.
I cicloalcani sono alcani in cui si chiude la catena di carbonio, ciò comporta la perdita di due elettroni.
L’isomeria è il fenomeno per cui a una stessa composizione chimica corrispondono diverse conformazioni degli atomi costituenti. Si definiscono perciò isomeri i composti che hanno stessa formula bruta ma differiscono per la composizione spaziale dei loro atomi. Sono isomeri chirali quelli in cui non è possibile distinguere un asse di simmetria. Per esempio la molecola di acido lattico non è sovrapponibile alla sua immagine speculare. Questo tipo di molecole sono dette isomeri ottici
Gli alcheni e alchini sono invece idrocarburi insaturi.
Ciascuno dei due atomi di carbonio coinvolti nel legame multiplo negli alcheni , è legato ad altri tre atomi e presentano perciò un doppio legame carbonio-carbonio. Il legame comprende 1legame
sigma e 1pigreco.
Gli alchini invece sono caratterizz ati da un triplo legame carbonio- carbonio. Il legame comprende 1legame sigma e 2 pigreco.
Il termine idrocarburo aromatico contraddist ingue una classe di composti che presentano un odore particolare e indica una relativa stabilità chimica. L’esempio più efficace è quello del benzene C 6 H 6 che è altamente insaturo. Esso secondo la teoria della risonanza è rappresentato come un ibrido tra due forme limite che differiscono per la disposizione dei doppi legami.
GRUPPI FUNZIONALI
I gruppi funzionali sono atomi o gruppi di atomi capaci di conferire una particolare reattività alla molecola di cui fa parte.
CHIMICA BIOLOGICA
La chimica biologica è una scienza che studia in chiave chimica le trasformazioni che avvengono senza sosta negli organismi viventi, e che nel loro insieme ne consentono la vita. L’unità anatomica e funzionale di tutti i viventi è la cellula. Ogni organismo e quindi anche ogni cellula che lo compone è sede di reazioni biochimiche, note come metabolismo, che si divide nella fase costruttiva detta anabolismo , e la fase degradativa detta catabolismo. Il metabolismo avviene per stadi:
- biodegradazione → smontaggio di grandi molecole che costituiscono gli alimenti in unità più facilmente assorbibili dalle cellule;
- biosintesi → rimontaggio delle unità ottenute dalla biodegradazione;
- produzione di energia → associata principalmente al ciclo di Krebs e alla fosforilazione ossidativa. Il principio generale del metabolismo è che la sequenza catabolica e quella anabolica sono sempre anatomicamente separate, per esempio la biodegradazione delle proteine avviene nell’apparato digerente mentre la biosintesi nei ribosomi.
Esistono tre tipi di sistemi:
- isolati→ non scambiano né energia né materia;
- chiusi→ scambiano energia ma non materia;
- aperti→ scambiano sia energia che materia. Il primo principio della termodinamica afferma che: in un sistema chiuso l’energia non si crea e non si distrugge, l’energia totale o Entalpia (H) resta costante (∆H=0). Il secondo principio della termodinamica afferma che in un sistema isolato l’insieme delle trasformazioni che avvengono in esso determina un progressivo aumento del grado di disordine, cioè l’Entropia (∆S>0). Essendo le cellule delle strutture con un elevato grado di ordine, questo prova che esse sono sistemi aperti in grado di scambiare sia materia che energia con il mondo esterno ad esse.
Durante la storia evolutiva del nostro pianeta la comparsa di organismi autotrofi segnò il momento più importante per lo sviluppo della vita, essi infatti grazie alla fotosintesi clorofilliana sono in grado di fabbricare glucosio per i propri bisogni energetici e di immettere ossigeno nell’atmosfera. Questo gas consentì la vita agli organismi eterotrofi, i quali devono assumere dall’ambiente gli alimenti loro necessari dai quali attraverso la demolizione ossidativa possono procurarsi l’energia di cui hanno bisogno. La più comune molecola depositaria di energia chimica, di pronto utilizzo è l’ ATP o adenosintrifosfato. Questa molecola interviene nella contrazione muscolare, nel trasporto attivo di molecole e ioni e nella biosintesi delle macromolecole. La molecola di ATP è in grado di liberare energia tramite la rottura del legame che lega ad essa un gruppo fosforico (P), diventando ADP a adenosindifosfato , questa molecola è in grado di liberare energia tramite la liberazione di un altro gruppo fosforico (P) diventando AMP o adenosinmonofosfato. Essendo la disponibilità di ATP limitata esso può essere ricostruito tramite la reazione di fosforilazione dell’ADP. ADP + ione fosfato (P) + combustibile → ATP + combustibile residuo Il combustibile più largamente utilizzato è il glucosio , ricco di energia chimica di legame, il quale deve subire una demolizione molecolare. La produzione di ATP nelle cellule avviene soprattutto all’interno di speciali organuli chiamati mitocondri. L’ATP si può formare anche in processi chemio osmotici al livello delle membrane dei mitocondri.
Gli enzimi sono molecole proteiche con un spiccata capacità catalitica, essi permettono di accelerare le reazioni chimiche e di farle avvenire alla temperatura corporea. Essi si distinguono rispetto ad altri catalizzatori per la loro elevata specificità, la sostanza chimica su cui agisce un enzima si chiama substrato. La specificità degli enzimi si distingue tra:
- specificità assoluta → un enzima agisce solo su un substrato;
- specificità di legame → un enzima agisce solo su un particolare tipo di legame chimico;
- specificità di gruppo → un enzima agisce solo su un particolare tipo di molecole. Gli enzimi si dividono in endocellulari che operano all’interno del citoplasma e extracellulari che operano in diverse cavità dell’organismo per esempio nell’apparato digerente (amilasi, lipasi)
Un enzima è una proteina globulare avente una piccola porzione caratterizzata da un incavo che prende il nome di sito attivo , esso si lega in modo complementare col substrato mediante legami deboli (a idrogeno o ionici), formando un complesso che poi si scioglie per liberare i prodotti della catalisi e un enzima libero e pronto per nuove catalisi. L’attività enzimatica è influenzata da molti fattori tra cui la concentrazione dell’enzima , la concentrazione del substrato , la temperatura ed il pH.
La maggior parte degli enzimi è formata da proteine, alcuni da proteine semplici, la loro idrolisi forma amminoacidi, altri da proteine coniugate. Questi ultimi richiedono la presenza di cofattori, composti organici di natura non proteica chiamati coenzimi. La parte proteica si dice apoenzima , quella non proteica coenzima e insieme formano l’ oloenzima. I coenzimi che giocano un ruolo fondamentale nel metabolismo dei carboidrati, grassi e proteine e nella formazione contemporanea di ATP sono:
- acetilcoenzima A (acetil CoA) svolge un azione specifica nel catabolismo ossidativo (ciclo di Krebs);
- NAD forma ossidata NAD+ e forma ridotta NADH, funziona da accettore e da trasportatore di elettroni nelle reazioni ossido-riduttive;
- NADP forma ossidata NADP+, forma ridotta NADPH;
- FAD forma ossidata FAD, forma ridotta FADH;
•.)1 lipolisi→ è il processo di idrolisi dei trigliceridi in acidi grassi e glicerolo , che avviene nelle cellule dei tessuti ed è controllato principalmente dalla disponibilità di cAMP. Esistono ormoni che favoriscono la lipolisi tra cui adrenalina e glucagone, esistono invece sostanze che diminuiscono la velocità della lipolisi tra cui l’insulina e le prostaglandine. Il metabolismo dei glucidi prosegue con l’ossidazione del glicerolo e l’ossidazione degli acidi grassi, che hanno lo scopo di fornire calore ed energia. •.)2 Ossidazione del glicerolo→ il glicerolo dapprima subisce una fosforilazione enzimatica e successivamente viene ossidato a diidrossiacetonefosfato, per poi venire trasformato in glicogeno nel fegato o in acido piruvico che entra nel ciclo di Krebs. •.)3 Ossidazione degli acidi grassi→ gli acidi grassi vanno incontro ad un processo di demolizione detto β- ossidazione , essa avviene all’interno dei mitocondri per fasi successive: all’interno del citoplasma si verifica il legame dell’acido con il coenzima-A (CoA) con formazione di un tioestere generico chiamato acil-CoA, a questo punto l’acil-CoA entra all’interno del mitocondrio; l’acido grasso così attivato all’interno del mitocondrio subisce una serie di trasformazioni (β-ossidazioni), che si concludono con la formazione di una molecola di acetil-CoA e un acil-CoA con 2C in meno. Tramite la β-ossidazione si producono 5 ATP, nel ciclo di Krebs, l’acetil-CoA viene ossidato e per ogni molecola si producono 12 ATP. •.)4 Lipogensi→ consiste nella conversione del glucosio in acidi grassi , si realizza nel fegato e nel tessuto adiposo; in entrambi è indispensabile la presenza di insulina. L’acetil-CoA , è il composto di base per la sintesi degli acidi grassi. Esistono 3 sistemi finalizzati alla litogenesi: uno è situato nel citoplasma , uno detto microsomiale interessa le membrane del reticolo endoplasmatico, l’ultimo si trova all’interno dei mitocondri.
I fosfolipidi costituiscono una classe di composti chimici chimicamente molto importanti, rappresentano assieme alle proteine la principale struttura di base della membrana cellulare.
Le proteine svolgono un ruolo rilevante negli organismi, tanto che dopo l’acqua sono i principali costituenti del nostro organismo. Sono composti quaternari perché i loro elementi fondamentali sono: carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto, ma contengono anche zolfo e fosforo. In natura solo i vegetali sono in grado di sintetizzare proteine da sostanze inorganiche. Le proteine svolgono importanti funzioni tra le quali: strutturale formano infatti le strutture di sostegno delle cellule e degli organuli cellulari; difesa dalle infezioni; trasporto dell’ossigeno nel sangue trasmissione degli impulsi nervosi; contrazione nell’attività muscolare; energetica. L’ idrolisi acida o basica o enzimatica dimostra che le proteine sono polimeri a lunga catena, derivanti dalla sintesi degli amminoacidi, esse hanno una massa molecolare elevata. Gli amminoacidi che compongono le proteine sono molecole bi funzionali che presentano un gruppo amminico –NH 2 e un gruppo carbossilico –COOH. A formare le proteine concorrono solo 20 amminoacidi presenti in
natura, ma la loro successione consente di ottenere 2x10 50 proteine diverse. L’organismo non è in grado di sintetizzare tutti gli amminoacidi, quelli che non è in grado di fabbricare sono detti amminoacidi essenziali. Gli amminoacidi pur avendo il gruppo carbossilico acido e il gruppo amminico basico, si comportano in soluzione come uno ione bipolare complessivamente neutro.
I peptidi sono prodotti di condensazione ottenuti per disidratazione tra il gruppo amminico di un amminoacido e il gruppo carbossilico di un altro, tale legame è detto peptidico.
L’idrolisi di una proteina produce dapprima delle sub-unità più corte e infine gli amminoacidi componenti. Le proteine possono avere 4 differenti strutture:
- struttura primaria→ è data dalla sequenza degli amminoacidi che la formano e dal loro numero. Una variazione anche molto piccola può cambiare l’intera proteina;
- struttura secondaria→ si riferisce alla disposizione spaziale delle catene peptidiche, la struttura più frequente è quella α-elica, poiché consente il maggior numero di legami a idrogeno, inoltre è flessibile ed elastica; un'altra struttura è quella β-foglietto ripiegato.
- struttura terziaria→ consiste nel riavvolgimento e nel ripiegamento su se stessa della spirale polipeptidica.
- struttura quaternaria→ risulta dall’unione di alcune proteine tra loro a formare un’ unità proteica complessa tramite legami piuttosto deboli.
A differenza dei glucidi e dei grassi le proteine se in eccesso non possono essere accumulate. Le proteine ingerite vengono prima degradate e poi risintetizzate.
- catabolismo proteico avviene durante la digestione, sotto forma di idrolisi acida, basica, enzimatica a livello del legame peptidico. Gli amminoacidi liberi che ne derivano sono assorbiti dai villi intestinali e introdotti nella circolazione che li porta al fegato, qui alcuni verranno trattenuti per le proteine epatiche mentre gli altri entrano nel sangue a formare l’insieme degli amminoacidi plasmatici.
- anabolismo proteico, è la biosintesi delle proteine.
Il metabolismo proteico degli amminoacidi si differenzia da quello di altre biomolecole per: il loro catabolismo riguarda amminoacidi dei quali non vi è richiesta immediata, il loro anabolismo si riferisce solo agli amminoacidi non essenziali. Gli amminoacidi essenziali vengono forniti dallo smantellamento delle proteine alimentari.
Gli amminoacidi dei quali non vi è richiesta vengono degradati a NH 3 , CO 2 e H 2 O con liberazione di energia. Il metabolismo di un amminoacido comprende:
- il catabolismo della parte azotata→ si attua principalmente nel fegato e nel rene, consiste in una deamminazione ossidativa dell’amminoacido con formazione di un α-chetoacido (il quale può entrare nel ciclo di Krebs, essere trasformato in un polisaccaride/grasso o può servire la biosintesi) e ammoniaca NH (^3) (fortemente tossica che si combina con biossido di carbonio per formare acqua e urea attraverso una serie di reazioni note come ciclo dell’urea ). La deamminazione ossidativa avviene con la partecipazione di due enzimi: la amminoacido-ossidasi e la amminoacido-deidrogenasi.
- La trasformazione dello scheletro carbonioso→ dopo l’allontanamento dell’azoto di un amminoacido, lo scheletro carbonioso può essere conservato come riserva energetica, convertito in composti di varia natura o utilizzato bella formazione di nuovi amminoacidi.
- La decarbossilazione degli amminoacidi→ consiste nella rimozione del gruppo carbossilico –COOH sottoforma di CO 2 , e nel contempo si forma un’ammina primaria. La decarbossilazione degli amminoacidi è opera di batteri intestinali BIOLOGIA
ATP
L’ATP o Adenosintrifosfato è una molecola composta da una molecola di adenina, una di ribosio(che compongono l’adenosina) e tre gruppi fosfato. Essa è una molecola fondamentale in quanto è considerata come un serbatoio energetico. Attraverso la rottura di un legame essa infatti può liberare nell’ambiente un gruppo fosforico e energia e trasformarsi in ADP.
La riserva di ATP negli organismi è però limitata e dunque deve esistere un meccanismo di ricostruzione.
ADP + ione fosfato P + combustibile —> ATP + combustibile residuo
Il combustibile più comunemente utilizzato è il glucosio.
ENZIMI
Gli enzimi sono molecole proteiche con capacità catalitica: essi infatti accelerano le complesse reazioni che avvengono negli organismi e sono specici per ciascuna di esse. Gli enzimi agiscono in piccole quantità e rimangono inalterati al termine della reazione.
La sostanza chimica sulla quale agisce un enzima si chiama substrato. Perciò la specicità dell’enzima può essere: specicità assoluta se l’enzima agisce su un singolo substrato; specicità di legame se agisce su un particolare tipo di legame chimico; oppure specicità di gruppo se agisce solo su un particolare gruppo di molecole.
Un enzima è una proteina globulare che presenta nel riavvolgimento della catena polipeptidica un incavo che prende il nome di sito attivo. Questo si lega con il substrato mediante legami deboli e forma un complesso intermedio che poi si divide per dare i prodotti.
L’attività catalitica riduce notevolmente l’energia necessaria per compiere la reazione. Essa è inuenzata da molti fattori quali: la concentrazione dell’enzima, del substrato, il pH o la temperatura.
Alcuni enzimi sono proteine semplici, altri sono proteine coniugate e richiedono perciò la presenza di ‘cofattori’ come ioni metallici o composti organici non proteici detti coenzimi. In tal caso la parte proteica dell’enzima prende il nome di apoenzima e l’intera struttura è un oleoenzima.
apoenzima + coenzima —> oleoenzima
I coenzimi principali nel metabolismo di carboidrati, grassi, proteine e nella formazione dell’ATP sono:
- acetilcoenzima (acetilCoA) che presenta un gruppo acetico legato ad un atomo di zolfo;
- NAD, del quale la forma ossidata è NAD+ e quella ridotta NADH e funziona da accettare di
- elettroni;
- NADP del quale la forma ossidata è NADP+ e quella ridotta NADPH.
- FAD.
Attualmente gli enzimi vengono chiamati o in base al nome del loro substrato o in base alla reazione che essi catalizzano; in tutti i casi la loro desinenza è -asi. La classicazione attuale è formata da sei classi:
- Ossido-riduttasi: catalizzano reazioni di ossido riduzione;
- Transferasi: trasportano gruppi chimici da un composto all’altro;
- Idrolasi: catalizzano reazioni di idrolisi carboidrati esteri e proteine;
- Liasi: catalizzano reazioni di saturazione di doppi legami oppure la loro formazione;
- Isomerasi: catalizzano reazioni di trasformazione di un composto in un suo isomero;
- Ligasi: catalizzano reazioni di sintesi.
Per quanto riguarda le sottoclassi delle idrolasi esse sono: le carboidratasi che idrolizzano i carboidrati in zuccheri semplici; le esterasi che idrolizzano gli esteri in acidi e alcooli; le proteasi che idrolizzano le proteine in oligopeptidi e amminoacidi.
La biosintesi del colesterolo avviene soprattutto nel fegato, ma anche nella corteccia surrenale, nella cute, nei testicoli e nell’aorta. La sintesi che avviene nei microsomi si avvale dell’AcetilCoa che è la molecola iniziale e fonte di tutti gli atomi di carbonio del colesterolo. L’organismo lo elimina come tale sotto forma di acidi biliari.
PROTEINE
Gli amminoacidi sono molecole composte da un gruppo amminico -NH2 e uno carbossilico -COOH. Al carbonio si lega poi un gruppo -R diverso per ogni amminoacido.
Le proteine svolgono un ruolo fondamentale come biomolecole, esse infatti, dopo l’acqua, son i principali componenti di tutte le cellule dell’organismo. Chimicamente esse sono composti quaternari poichè i loro elementi fondamentali sono carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto.
In natura solo i vegetali sono in grado di sintetizzare proteine da sostanze inorganiche, gli animali e quindi anche l’uomo devono introdurle con l’alimentazione.
Esse hanno numerosissime funzioni biologiche, tra cui:
- strutturale: formano le strutture di sostegno delle cellule e degli organuli cellulari (collagene, cheratina);
- regolatrice: dei processi metabolici (pepsina e insulina);
- di difesa: dalle infezioni (globulina e brinogeno);
- di trasporto: dell’ossigeno nel sangue (emoglobina e albumina);
- di trasmissione: degli impulsi nervosi;
- energetica.
Le proteine sono polimeri a lunga catena derivanti dalla sintesi di amminoacidi. Esse hanno quindi massa molecolare molto elevata. Gli amminoacidi che le compongono sono molecole bifunzionali, presentano infatti un gruppo amminico -NH2 e uno carbossilico –COOH
A formare le proteine concorrono solo 20 L-amminoacidi presenti in natura. Quelli che l’uomo non è in grado di sintetizzare prendono il nome di amminoacidi essenziali e sono 8 per gli adulti e 10 per i neonati. Gli aminoacidi sono composti anfoteri: essi in soluzione acida reagiscono come basi e viceversa in soluzione basica.
I peptidi sono prodotti di condensazioni ottenuti per disidratazione tra il gruppo -NH2 di un amminoacido e quello - COOH di un altro. Il legame che ne deriva è detto legame peptidico. Con questo meccanismo si formano i polipeptidi e quindi le proteine.
La struttura tridimensionale delle proteine è data da vari tipi di legame: quelli peptidici ma anche legami idrogeno, elettrostatici, ponti disolfuro e forze di Van der Waals.
La struttura primaria di una proteina è data dalla sequenza degli amminoacidi che la formano e dal loro numero e una variazione di questa struttura cambia la specicità biologica della proteina.
La struttura secondaria si riferisce alla posizione spaziale delle catene peptidiche, la più frequente è quella ad a-elica oppure la ß a foglietto.
La struttura terziaria consiste nel riavvolgimento o ripiegamento su se stessa della spirale polipeptidica. Tale struttura è tipica delle globuline. La stabilità di questa struttura è garantita da legami elettrostatici, idrogeno, disolfuro e idrofobici.
La struttura quaternaria risulta dall’unione di alcune proteina tra loro a formare un’unità proteica complessa tramite legami deboli. Tale struttura si trova nelle proteine che svolgono attività biologiche specializzate come l’emoglobina.
Il catabolismo proteico avviene durante la digestione, sotto forma di idrolisi acida, basica, enzimatica a livello del legame peptidico. Gli amminoacidi liberi vengono assorbiti dai villi intestinali e introdotti nel usso sanguigno e portati poi al fegato usciti dal quale vanno a costituire gli amminoacidi plasmatici.
Per quanto riguarda il catabolismo degli amminoacidi, esso consiste nella loro degradazione a NH3, CO2 e H2O con liberazione di energia. Il suo smantellamento si divide in due fasi:
- il catabolismo della parte azotata che si attua nel fegato e nel rene e consiste in una deamminazione ossidativa dell’amminoacido, la quale si realizza con l’aiuto di due tipi di enzimi, che produce un a-chetoacido e ammoniaca che viene poi eliminata con l’urea;
- la trasformazione dello scheletro carbonioso che può essere conservato come riserva energetica oppure convertito in composti di varia natura.
Molte sintesi di amminoacidi essenziali si avvalgono di reazioni di transamminazione durante le quali si producono: adrenalina, creatina, carnitina. La transamminazione consiste nel trasferimento di un gruppo -NH2 da un amminoacido a un chetoacido. La reazione è catalizzata da enzimi quali la transaminasi e amminotranserasi. Le transaminasi più note sono GPT e GOT.
DNA e RNA
Il DNA o acido desossiribonucleico prende il nome dallo zucchero desossiribosio e contiene quattro diversi tipi di nucleotidi identicati da quattro basi azotate: Adenina, Guanina, Citosina e Timina. Il DNA, essendo materiale genetico, deve corrispondere a particolari esigenze: deve essere variabile tra le diverse specie e in grado di custodire informazioni, deve essere costante all’interno della specie e in grado di duplicarsi con precisione e inne deve essere
soggetto a cambiamenti. Chargaff analizzò il contenuto di basi dei nucleotidi e notò che adenina e timina avevano la stessa percentuale così come citosina e guanina. Perciò Watson e Crick, attraverso lo studio della cristallograa a raggi X, proposero un modello a doppia elica per il DNA dove adenina e timina si legavano così come citosina e guanina. Il DNA, secondo questa teoria, era formato da due segmenti antiparalleli e perciò la variabilità della molecola dipende dalla sequenza delle basi.
La duplicazione del DNA è il processo di copiatura di una molecola di DNA. Durante tale processo, ogni segmento iniziale funge da stampo per la sintesi di un nuovo lamento. Per tale motivo la duplicazione è detta semi-conservativa. Essendo composta da segmenti anti-paralleli, il DNA per duplicarsi necessita da un lato di un segmento chiamato primer e dall’altro di uno chiamato leader.
La duplicazione avviene per stadi: srotolamento e apertura dei lamenti; appaiamento delle basi complementari e unione dei nuovi lamenti. Gli ultimi due stadi sono assistiti dal DNA polimerasi.
I telomeri sono importanti in quanto sono sequenze nucleotidiche non codicanti che ad ogni duplicazione di DNA si accorciano, limitando così il numero massimo di duplicazioni.
I geni dirigono la sintesi delle proteine in quanto sono segmenti di DNA che codicano per un particolare amminoacido. Essi sono composti da codoni cioè segmenti di tre nucleotidi che codicano amminoacidi. Il codice genetico è perciò ridondante: se il numero di codoni è 43=64 allora alcuni dei 20 amminoacidi necessari sono codicati da diversi codoni.
La sintesi delle proteine avviene attraverso trascrizione e traduzione. La trascrizione consiste nella copiatura di segmenti di DNA in un RNAmessaggero (mRNA) tramite il complesso enzimatico della RNA polimerasi, questa ha inizio quando tale enzima si lega al promotore situato sul DNA. Negli eucarioti a questo punto avviene lo splicing: i segmenti di mRNA sono composti da esoni e introni, questi ultimi sono sequenze non codicanti che vengono perciò rimosse.
A questo punto inizia la traduzione che avviene grazie ai tRNA (di trasporto) i quali trasferiscono ai ribosomi gli amminoacidi che si trovano liberi nel citoplasma. La traduzione avviene infatti nei ribosomi del citoplasma ed è divisa in tre fasi:
- -inizio: serve a mettere assieme tutti i componenti grazie ai fattori d’inizio che assemblanole subunità ribosomiali;
- -allungamento: il polipeptide in formazione si allunga un amminoacido alla volta grazie ai fattori di allungamento;
- (^) -terminazione: il polipeptide viene rilasciato.
Una mutazione genica è un cambiamento permanente nella sequenza di nucleotidi del DNA.
Essa può essere germinali, che perciò va a colpire le cellule sessuali e viene trasmessa alle generazioni successive, o somatica che va cioè a colpire delle cellule dell’organismo senza essere trasmessa alle successive generazioni. Le mutazioni possono anche essere puntiformi se implicano un cambiamento di un singolo nucleotide del DNA oppure di traslazione se provocano la traslazione di più nucleotidi andando a formare codoni non codicanti.
Barbara McClintock propose un modello detto trasposone che consiste in ‘geni che saltano’ che sono cioè soggetti a trasposizioni e possono impedire la normale espressione di un gene. Oggi si ritiene che essi siano responsabili di numerose mutazioni.
Tutti i tipi di cellule sono poi soggette a infezioni virali: i batteriofagi sono virus che infettano i batteri, essi possono agire secondo un ciclo litico o un ciclo lisogeno. Nel primo il virus infetta il batterio, fa maturare i componenti virali e al momento di rilascio dei nuovi virus la cellula muore.
Mentre nel ciclo lisogeno la morte può essere rimandata nel tempo, il materiale genetico virali infatti si lega a quello batterico e il fago si trova i uno stato di latenza e viene detto profago.
Nei batteri il trasferimento di materiale genetico può avvenire secondo tre modalità:
- trasformazione: si verica quando un batterio preleva dall’ambiente extracellulare tratti di DNA libero secreti da altri procarioti;
- coniugazione: quando la cellula donatrice trasferisce materiale tramite un pilo sessuale;
trasduzione: quando sono i batteriofagi a trasportare DNA batterico da una cellula all’altra.
