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AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS
AMINOÁCIDOS
- Cada ser vivo sintetiza sus propias proteínas a partir de los aminoácidos.
- Las plantas superiores sintetizan a su vez TODOS los Aa necesarios, en tanto que los animales no tienen esa capacidad. Cada animal puede sintetizar sólo algunos de los que necesita, y el resto que son necesarios para formar sus proteínas debe incorporarlos de la dieta. Estos se denominan Esenciales (no son los únicos necesarios sino que son los que deben estar incluidos en la dieta). Para los humanos son OCHO (fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina). Otros dos, arginina e histidina, se sintetizan en forma insuficiente en determinadas etapas. Por ejemplo la histidina es esencial durante el crecimiento pero no para el adulto.
- Las proteínas de todos los seres vivientes están constituidas por 20 aminoácidos unidos covalentemente en diferentes combinaciones y secuencias.
- Debido a que cada uno de estos Aa posee una cadena lateral diferente, con diferentes propiedades químicas, este grupo de 20 moléculas pueden ser consideradas como el ALFABETO con el que se ESCRIBE el lenguaje de las proteínas.
- Gracias a esta variedad las células pueden producir proteínas con propiedades físicas y funcionales totalmente diferentes
Unidades estructurales básicas de las proteínas
• Aminoácidos
un grupo amino (-NH2) un grupo carboxilo (-COOH) un átomo de H un grupo distintivo R (cadena lateral)
Unidos al átomo de carbono
Funciones Desempeñan papeles claves en casi todos los procesos biológicos:
- catálisis enzimática
- transporte y almacenamiento (de iones y sust. pequeñas, ej. hemoglobina)
- movimiento coordinado (contracción muscular, mov. cromosómico, de esperma)
- soporte mecánico (ej. colágeno)
- protección inmune (anticuerpos)
- generación y transmisión de impulsos nerviosos (receptores: responsables de la transmisión de los impulsos en las sinapsis)
- control del crecimiento y la diferenciación (control secuencial)
Cada organismo puede construir con esta base de 20 Aa, diferentes proteínas (aminoácidos proteinogénicos) Enzimas Hormonas Anticuerpos Transportadores Hemoglobina Proteínas de leche Venenos Colágeno (piel, huesos) Queratina (cuernos, escamas, pelos, lana, uñas)
Isomería Excepto para glicina, donde R = H, los Aa tienen las 4 valencias del C saturadas por grupos diferentes, C asimétrico o quiral. El agrupamiento tetraédrico de 4 átomos diferentes alrededor del C confiere actividad óptica a los Aa las 2 formas especulares se llaman isómero L y D. Solamente los Aa L son constituyentes de las proteínas. Isómeros: compuestos diferentes con igual fórmula molecular (número y clase de átomos pero
unidos de forma diferente). Algunos Aa naturales tienen más de un C asimétrico, por lo tanto pueden existir más de 2 estereoisóimeros, por ej. Treonina, la isoleucina y la cistina (Unión de 2 cisteínas)
Cuando se aplica esta convención, se denomina isómero D al que presenta el grupo funcional a la derecha del espectador e isómero L al que lo tiene hacia la izquierda En los azúcares se considera grupo funcional al grupo OH del penúltimo carbono (por ser el carbono asimétrico más alejado del grupo aldehído o cetona) En los aminoácidos se considera grupo funcional al grupo amino (NH2) del segundo carbono (carbono )
Aminoácidos: Estereoisomería Presentan estereoisomería aquellos compuestos que tienen fórmulas moleculares idénticas y sus átomos presentan la misma distribución (la misma forma de la cadena; los mismos grupos funcionales y sustituyentes; situados en la misma posición), pero su disposición en el espacio es distinta, o sea, difieren en la orientación espacial de sus átomos.
Aminoácidos alifáticos Su característica fundamental es la hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de Gly) Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde contribuyen a la estructura global de la proteína debido al efecto hidrofóbico (“micela proteica”) Reactividad química muy escasa Glicina tiene un destacado papel estructural: suele ser invariante en series filogenéticas
La presencia de sistemas aromáticos hace que absorban luz UV en torno a 280 nm; la absorción UV de las proteínas se debe a su contenido en estos aminoácidos Phe y Trp son hidrofóbicos
El grupo -OH de la serina es fundamental en el centro activo de muchas enzimas (serin proteinasas, p.e.) Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos en ciertas glicoproteínas El grupo -OH tanto de Ser como de Thr es susceptible de fosforilación: importante modificación postraduccional que regula la actividad de muchas proteínas
Importante papel estructural de la cisteína por la posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro residuo de cisteína La cisteína participa en el centro activo de muchas enzimas La metionina es el aminoácido iniciador de la síntesis de proteínas (codon AUG) y dador universal de grupos metilo
Prolina Importante papel estructural: su presencia dificulta la formación de estructura secundaria, debido a la presencia de un grupo amino secundario en una estructura cíclica rígida Por esa misma razón suele ser invariante en series filogenéticas Como tal o modificado por hidroxilación (4-hidroxi- prolina) es muy abundante en el colágeno
Todos ellos son importantísimos intermediarios en el metabolismo nitrogenado, sobre todo Glu y Gln. Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de las serin enzimas (tríada SHD) Proveen a la proteína de superficies aniónicas que sirven para fijar cationes (p.e., Ca++)
Propiedades ácido/base de los aminoácidos
Al ser una relación logarítmica, cada unidad de diferencia entre el pH del medio y el pK de un grupo ionizable afectará a la relación entre las especies iónicas en un orden de magnitud. pH = pK - 1 ==> [AH] = 10 [A-] (90% en forma [AH] y 10% [A-]) pH = pK + 1 ==> 10 [AH] = [A-] (90% en forma [A-] y10 % [AH])
TITULACIÓN DE LA GLICINA
•A un pH muy ácido ambos grupos funcionales se encuentran protonados y la forma dominante tiene carga positiva en el grupo amino. Por tanto esta molécula puede perder dos protones, el del grupo carboxilo y el del grupo amino protonado, que ahora es un ácido conjugado. •Cuando aumenta el valor del pH por adición de una base, cada vez encontraremos un mayor porcentaje de moléculas que han perdido el protón del grupo ácido, hasta llegar a un valor en el que la concentración de formas con carga positiva y con carga neta cero, sean iguales. •En este caso, según la ecuación de Henderson- Hasselbach el valor del pH es igual al del pKa.
- Si se sigue aumentando el pH, llegará un momento en que se empiecen a perder los protones del grupo amino ionizado, hasta que se llegue a un valor de pH en el que la concentración de la forma con carga neta cero, sea igual a la de la forma con carga negativa en el grupo carboxilo.
- Este valor de pH coincide con el pKa del grupo amino.
- Entre ambos valores habrá un valor de pH en el que la forma
dominante sea el ión dipolar.
- Este valor de pH se denomina Punto Isoeléctrico (PI), ya que la carga neta de la molécula es cero.
- En amino ácidos sin cadena lateral ionizable, el valor del PI coincide con la media aritmética de los valores de pKa que afectan al grupo amino (pK1) y al grupo carboxilo (pK2).
- En las zonas próximas a los valores de pKa de ambos grupos, carboxilo y amino, se necesita más cantidad de base para hacer aumentar el pH en la solución.
- Este efecto se conoce como Efecto Tamponante y tiene importantes consecuencias biológicas
Comportamiento acido-base de las cadenas laterales de los aminoácidos
- Las cadenas laterales de ciertos Aa poseen grupos funcionales con carácter ácido o básico.
- El estado de ionización de estas moléculas y su carácter ácido o básico, va depender del valor de su pKa.
- A pH fisiológico todos se encontrarán en su forma ácida, excepto la His, ya que por tener un pKa próximo al fisiológico, sólo se encontrará ionizado en un cierto porcentaje, por lo que coexisten grupos en su forma ácida, con grupos en su forma básica.
- El grupo sulfhidrilo de la Cys y el grupo fenol de la Tyr, sólo se encuentran ionizados en condiciones muy alcalinas, como se deduce de su pKa.
- El comportamiento ácido base de las proteínas va a estar condicionado por los grupos ionizables de las cadenas laterales.
- Estos Aas pueden actuar como aceptores o dadores de protones en ciertas reacciones químicas. Además los ácidos pueden actuar como reactivos nucleofílicos y las bases como reactivos electrofílicos en reacciones de ruptura y formación de enlaces.
- Por este motivo estos Aas, se encuentran con frecuencia en los centros activos de muchas enzimas.
⊃-Aminoácidos
Aminoácidos no proteicos Se conocen unos 150 aminoácidos que se encuentran en distintas células y tejidos en forma libre o combinada, pero nunca en las proteínas. Derivan de los -aa y se conocen con el nombre de beta-aa, gamma-aa y delta-aa. Ácido-gamma-aminobutírico (GABA), que es un neurotransmisor, Algunos aa no proteicos están en conformación D (acdo D-glutámico), que se encuentra en la pared celular de muchas bacterias, etc...)
SYSMEHFRWGKPV
±-MSH (hormona estimulante de los melanocitos)
SYSMEHFRWGKPVGKKRRPVKVYPDAGEDQSAEAFPLEF
ACTH (Hormona corticotropa)
CYIQNCPLG Oxitocina CYFQNCPRG Arginin-Vasopresina CYFQNCPKG Lisin-Vasopresina
