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Biologia celular tema 5, Apuntes de Biología Celular

Citoesqueleto biologia celular primero

Tipo: Apuntes

2018/2019

Subido el 06/12/2019

jessbelly
jessbelly 🇪🇸

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TEMA 5. CITOESQUELETO
Entramado de filamentos proteicos en el citoplasma de las células implicados en
múltiples funciones.
FUNCIONES
-El citoesqueleto esta implicado en procesos vitales como
1. Separación de los cromosomas en el huso acromático
2. Prolongaciones moviles como los cilios y flagelos
3. Formacion del anillo contráctil
4. Formacion de estructuras dinámicas como los lamepodios o filipodios
5. Mantenimiento de la forma celular y permitir el movimiento
6. Interacción con otras células
7. Fagocitosis
8. Contracción muscular
COMPOSICION
Los tipos de fibras del citoesqueleto
son
a. Filamentos de actina o
microfilamentos
b. Microtúbulos
c. Filamentos Intermedios
formando por varios tipos de
proteínas como la vimentina, citoqueratinas o lamininas
FILAMENTOS DE ACTINA
Son los mas finos y están formados de actina y están implicados en el mantenimiento
de muchas estructuras
Forman una red tridimensional de filamentos entrelazados dando estructuras celulares
con funciones especificas
Su función morfología y movimiento
a. Estructural: poder de polimerización/despolimerización de subunidades
b. Camino/ via para los motores de miosina
La actina es la subunidad básica estructural que forma filamentos polarizados mediante
un proceso de ensamblaje reversible.
Es la proteína intracelular mas abundante, en las células musculares representa un
10%
Es la responsable del cambio de morfología celular por el ensamblaje y desensamblaje
de las subunidades
Tiene 3 isoformas que difieren en algunos aminoácidos del extremo amino-terminal
-Alfa-actina: células musculares, estructuras contráctiles
-Beta-actina: en el borde de las células responsables del movimiento
-Y-actina: forma parte de los filamentos de las fibras de estrés
Cuando esta en forma monomérica se conoce como actina G y al unirse forman un
polímero filamentoso que es la actina F
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TEMA 5. CITOESQUELETO

Entramado de filamentos proteicos en el citoplasma de las células implicados en múltiples funciones.  FUNCIONES

  • El citoesqueleto esta implicado en procesos vitales como
    1. Separación de los cromosomas en el huso acromático
    2. Prolongaciones moviles como los cilios y flagelos
    3. Formacion del anillo contráctil
    4. Formacion de estructuras dinámicas como los lamepodios o filipodios
    5. Mantenimiento de la forma celular y permitir el movimiento
    6. Interacción con otras células
    7. Fagocitosis
    8. Contracción muscular  COMPOSICION Los tipos de fibras del citoesqueleto son a. Filamentos de actina o microfilamentos b. Microtúbulos c. Filamentos Intermedios formando por varios tipos de proteínas como la vimentina, citoqueratinas o lamininas

FILAMENTOS DE ACTINA

Son los mas finos y están formados de actina y están implicados en el mantenimiento de muchas estructuras Forman una red tridimensional de filamentos entrelazados dando estructuras celulares con funciones especificas Su función  morfología y movimiento a. Estructural: poder de polimerización/despolimerización de subunidades b. Camino/ via para los motores de miosina La actina es la subunidad básica estructural que forma filamentos polarizados mediante un proceso de ensamblaje reversible. Es la proteína intracelular mas abundante, en las células musculares representa un 10% Es la responsable del cambio de morfología celular por el ensamblaje y desensamblaje de las subunidades Tiene 3 isoformas que difieren en algunos aminoácidos del extremo amino-terminal

  • Alfa-actina: células musculares, estructuras contráctiles
  • Beta-actina: en el borde de las células responsables del movimiento
  • Y-actina: forma parte de los filamentos de las fibras de estrés Cuando esta en forma monomérica se conoce como actina G y al unirse forman un polímero filamentoso que es la actina F

Los filamentos de actina crecen con mas rapidez en el extremo positivo que en el negativo Las etapas de polimerización de la Actina G son

  • En la Fase de Nucleacion se forma un núcleo de 3 actinas G-ATP
  • En la Elongación: se va añadiendo actinas G
  • En la Fase Estacionaria: se va hidrolizando ATP y se forma la fibra de actina ADP de actina F que es mucho mas estable. Todas las hendiduras fijadores de ATP se orientan hacia el mismo sitio, la hidrolisis de ATP da mayor estabilidad pero no es imprescindible para que ocurra la polimerización A diferencia de los microtúbulos los FA se nuclean en la MBP o muy cerca ya que se encuentran en la periferia celular formando el cortex celular A. Participan en la Dinámica y ensamblaje de los FA participando en la nucleación
  • La formina nuclea el ensamblaje y permanece asociada al extremo en crecimiento. Nuclean FA rectos que pueden ser entrecruzados con otras proteínas formando haces paralelos y se asocian con el extremo+ y mientras que el FA crece el dimero de formina se mantiene asociado con el extremo + .Cada unidad presenta un lugar de unión para un monómero de actina
  • La timosina se une a las subunidades impidiendo su ensamblaje. Inhibe la polimerización.
  • El complejo ARP nuclea el ensamblaje que dará lugar a una red y permanece asociado al extremo – Puede unirse lateralmente a otro FA y es mas eficiente cuando esta unido.
  • La Profilina se une a las subunidades acelera su alargamiento uniéndose a G-ATP por su cara opuesta al lugar de unión de ATP bloqueando su unión al extremo – del filamento y estimula al extremo +

b. La espectrina unión del cortéx celular a la MBP c. La familia ERM con dominio C-terminal se une directamente a los filamentos de actina y el dominio N-terminal se une a la cara citoplasmática de algunas proteínas transmembrana. Estas uniones están reguladas tanto por señales extracelulares como intracelulares REGULACION DE LA DINAMICA DEL CITOESQUELETO DE ACTINA Las señales extracelulares pueden inducir reorganizaciones del citoesqueleto y todas la señales llegan desde el exterior que van a converger en una familia de GTPasa monoméricas la familia de Rho Cuando tienen unido GTP son activas y cuando tienen UDP inactivas C. Proteínas motoras

  • Miosina: es una familia de 13 miembros de las cuales mas abundantes son la I y II a. La II impulsa la contracción muscular y la citocinesis b. La I y la V relacionadas con las interacciones entre la MB y el citoesqueleto e implicadas en funciones como puede ser en el transporte vesicular Formadas por una o dos cadenas pesadas y varias ligeras y fijan Ca pero difieren de la calmudulina en el modo de fijación  La cabeza es el sitio de unión de fijación e hidrolisis de ATP y es la mas conservada  La región del cuello se asocian las cadenas pesadas con las ligeras y regula la actividad de dominio globular  El domino de la cola contiene los sitios de unión que determinan la actividad especifica de cada miosina Es la responsable directa de los movimientos de los FA ya que genera una fuerza de movimiento gracias al ATP acoplando la hidrolisis de ATP a cambios conformacionales en las proteínas La regulación de la actividad de la miosina por fosforilaciones
  • La miosina II puede fosforilarse en varios lugares tanto en las cadenas pesadas como en las ligeras
  • Esta fosforilación puede afectar tanto a la actividad motora como al ensamblaje con los Filamentos FUNCIONES CELULARES Contracción celular: por las interacciones entre los FA y miosina se produce la contracción celular Contracción Muscular: tanto en el musculo esquelético como cardiaco caracterizados por una estructura de los filamentos de actina en sarcómeros LA CONTRACCION MUSCULAR En el interior de las células o fibras musculares se forman las miofibrillas que se extienden alineadas en toda la longitud de la célula y están compuestas por miofilamentos gruesos y finos
  • Los gruesos formados por miosina
  • Los finos formados por actina Musculo esquelético y cardiaco  sarcomeras Musculo liso y células no musculares  regulación de la miosina por MCLK La región de una fibrilla situada entre dos discos Z se llama sarcómero.  MUSCULO ESQUELETICO Y CARDIACO La contracción muscular no es un alargamiento es un acercamiento de los discos Z Los filamentos finos se originan en el disco Z y se proyectan hacia el centro del sarcómero La contracción esta regulada directamente por Ca y por las proteínas que se unen a la actina La contracción del musculo se controla por medio de la regulación de la disponibilidad del sitio de unión a la miosina  M U S C U L O LISO Y CELULAS NO MUSCULARES La regulación de la miosina es la que controla la contracción
  • Fosforilación quinasa MCLK dependiente de Ca dando la contracción
  • Cada subunidad fija dos moléculas de GTP una en la alfa que no se hidroliza y otra en la beta que si se hidroliza a GDP y se llama sitio intercambiable
  • La beta tubulina queda hacia el extremo + del MT y la alfa hacia el –
  • Una sucesión de subunidades de tubulina forman un protofilamento y la asociación de varios da el MT
  • Primero requiere que se forme el protofilamento y posteriormente se asocien unos con otros formando la lamina
  • Cuando la polimerización es mas rápida que la hidrolisis del GTP se forma el casquete de subunidades GTP
  • La polimerización ocurre en los dos extremos pero en el + a doble o triple velocidad A. Participan en la dinamica y ensamblaje de los MT uniendose a los dimeros de tubulina y participan en la nucleación
  • G-TuRC: nuclea el ensamblaje y permanece asociado al extremo –
  • Estatmina: se une a las subunidades e impide su ensamblaje Los MT se ensamblan a partir de los MTOC: centrosomas y cuerpos basales
  • El centrosoma puede estar formado por dos centriolos y además de contribuir a la formacion de los MT también contribuye a determinar la organización del resto de organelas. El material que rodea a los centriolos se llama matriz periocentriolar a. El material periocentriolar es una sustancia amorfa ricas en algunas proteínas como la gamma-tubulina que es imprescindible para que se ensamblen las subunidades de tubulina y responsable de formar el núcleo de ensamblaje y se encuentra en el extremo – de los MT
  • Seccionadoras: la Catanina rompe MT
  • Estabilizadoras: MAP y XMAP estabilizan los MT uniéndose lateralmente y la otra estabiliza los extremos + y acelera el ensamblaje
  • Desestabilizadoras: quinesina-13 aumenta el desensamblaje en el extremo +

Dependiendo del tipo de proteína que se una conseguiremos MT mas largos y menos dinámicos o mas cortos y mas dinámicos B. Proteínas que participan en formacion de haces, entrecruzamientos o unión a e.celulares. proteínas estabilizadoras se unen lateralmente y al extremo + El espacio entre los haces de MT depende de la longitud del dominio de proyección de las MAPs las cuales se unen lateralmente a los MTs, proceden de la familia tau que pueden ser estabilizadoras y espaciadoras C. Proteínas Motoras

  • Quinesinas y dineínas son las dos principales que median el transporte a lo largo de los MT a. Las quinesinas se dirigen hacia el extremo + b. Las dineínas se dirigen hacia el extremo - Transportan carga por los MTs
  • El transporte anterógrado depende de las quinesinas que lleva las mitocondrias los lisosomas y gran variedad de vesículas al RE o periferia
  • El transporte retrogado depende de las dineínas citosólica lleva las mitocondrias elementos del RE y endosoma hacia el centro Las proteínas motoras se desplazan gracias a sus cabezas globulares en un proceso dependiente de ATP Numerosas proteínas motoras se asocian con vesículas y con orgánulos para producir el movimiento y la orientación del MT esta determinada por el MTOC – Suele darse una cooperación entre miosina y quinesina El ciclo de funcionamiento de la quinesina La cabeza anterior de la quinesina se une al MT y la otra esta separada. La unión del ATP a la cabeza anterior provoca un cambio que permite el avance de la cabeza posterior sobrepasando la anterior
  • Migración y polaridad celular como la polarización de una célula T citotóxica. Activación GTPasas de la familia Rho que polimeriza los filamentos de actina en la zona periférica posteriormente reorientación del centrosoma desplazando los MT y colocan el complejo de Golgi debajo de la zona de contacto
  • Movimiento de los cromosomas en mitosis y meiosis FILAMENTOS INTERMEDIOS Su principal función es la resistencia física a la células y a los tejidos Suelen estar asociados con el núcleo y la MB y no participan en la movilidad celular El desensamblaje posiblemente esta regulado por fosforilaciones Las queratinas epiteliales forman heteropolimeros y las redes de queratina se mantienen unidas a puente disulfuro Los neurofilamentos ocupan el dentro de los axones de las neuronas son heteropolimeros compuesto por 3 polipeptidos y son los responsables del crecimiento radial del axon determinando su diámetro Las IFAPs forman enlaces cruzados entre los Ifs para organizarlos o asociarlos a otras estructuras la mas conocida es la plectina que pertenece a la familia que asocia los FI a los MT y a los FA FUNCIONES
  • Sostienen y fortalecen la lamina nuclear
  • Uniones celulares donde los FI de una célula están estrechas conexión con las vecinas
  • Crecimiento del axon
  • Estabilizan los sarcómeros del musculo estriado: la desmina rodea los sarcómeros estableciendo enlaces cruzados con proteínas del disco Z
  • Mantienen la estructura de la epidermis donde las queratinas mantiene unidas las capas de epidermis compuestas por células muertas