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.-Síntesis de Proteínas
Principios esenciales. Ribosomas. Etapas: Inicio, elongación y terminación. Diferencias en eucariotas. Síntesis proteica en la mitocondria. Inhibidores traduccionales.
.-Procesamiento proteico
Modificaciones postraduccionales de las proteínas. Plegamiento: Chaperonas y Priones. Ubiquitinación y SUMOilación. Degradación programada: el Proteasoma.
.-Direccionamiento de Proteínas
Translocación cotraduccional y postraduccional. Clasificación y distribución de las proteínas recién sintetizadas. Tráfico entre nucleo y citoplasma. Regulación del transporte y destino de las biomoléculas en la célula.
1.-Es “casi” universal: para todos los organismos pro y eucariotas, con algunas excepciones. 2.-Es redundante o degenerado: algunos Aa están codificados por más de 1 triplete. 3.-No solapante. 4.-No puntuación.
CODIGO GENÉTICO
Ensayos de asignación de codones a Aminoácidos concretos:
Traducción in vitro: * Extracto celular ( ***** ) *Polirribonucleótido *Cofactor: Mg2+ *Aporte energético: GTP, ATP. *Mezcla de los 20 Aa esenciales, estando 1 de ellos marcado con (^14) C.
PRINCIPALES PARTICIPANTES EN LA TRADUCCIÓN:
1.-Aminoácidos
2.-mRNA
3.-tRNA
4.-Ribosomas
5.-Proteínas: a)Aminoacil-tRNA-sintetasa b)Factores de Traducción: IF/eIF: Factores de iniciación EF/eEF: Factores de elongación RF/eRF: Factores de terminación c)Peptidil-transferasa
Aminoácidos con importancia biológica
aunque no se hayan en las proteínas
mRNA del operón lac
E. coli lac z 5’----- AGGAAACAGCUAUG ------3’ mRNA 3’ AUUCCUCCA 5’ Extremo 3’ complementario del RNA ribosómico 16S
Secuencia Shine-Dalgarno SD
mRNA procariota: no tiene 5’-cap ni cola poli-A 3’; pero mantiene 5’-P 3 mRNA eucariota: tiene 5’-cap y cola poli-A 3’.
~ 10 nt 5’ del codón de inicio
Secuencias de inicio de la traducción reconocidas por los ribosomas de E. coli****.
PRINCIPALES PARTICIPANTES EN LA TRADUCCIÓN:
1.-Aminoácidos
2.-mRNA
3.-tRNA
4.-Ribosomas
5.-Proteínas: a)Aminoacil-tRNA-sintetasa b)Factores de Traducción: IF/eIF: Factores de iniciación EF/eEF: Factores de elongación RF/eRF: Factores de terminación c)Peptidil-transferasa
tRNAPhe^ de levadura La 1ª estructura cristalina por difracción de rayos x, en 1974
Reglas del balanceo : No existe igual Nº de tRNAs que de codones, por lo que un mismo anticodón puede reconocer varios codones; p.e. E. coli posee unos 40 tRNAs para los 61 codones. 1.-Las bases 3ª y 2ª del anticodón forman enlaces de hidrógeno tipo Watson y Crick bien definidos con las bases 1ª y 2ª del codón determinando la especificidad de unión codón-anticodón. 2.-La base restante de ambas moléculas pueden orientarse de forma distinta, lo que se llama de balanceo o fluctuante. En eucariotas se propone la existencia de 32 tRNAs: 31 + 1 para la Met de iniciación. Resumiendo, los apareamientos posibles mediante balanceo son: Nucleótido en 5’ del anticodon Nucleótido en 3’ del Codon G C ó U C G A U U A ó G INOSINA A, U ó C
PRINCIPALES PARTICIPANTES EN LA TRADUCCIÓN:
1.-Aminoácidos
2.-mRNA
3.-tRNA
4.-Ribosomas
5.-Proteínas: a)Aminoacil-tRNA-sintetasa b)Factores de Traducción: IF/eIF: Factores de iniciación EF/eEF: Factores de elongación RF/eRF: Factores de terminación c)Peptidil-transferasa
Microfotografías electrónicas de transmisión con tinción negativa
Modelo tridimensional del ribosoma de E. coli obtenido por deducción matemática a partir de microfotografías electrónicas bidimensionales, en un proceso denominado reconstrucción por imágenes.
