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Bioquímica tema 2, Apuntes de Bioquímica

Asignatura: Bioquímica, Profesor: Mª Isabel Pérez Castuera, Carrera: Enfermería, Universidad: USC

Tipo: Apuntes

2017/2018

Subido el 29/01/2018

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TEMA 2: ENZIMAS
Los enzimas son catalizadores de naturaleza proteica que permiten
establecer y regular cada uno de los pasos del metabolismo. Están
constituidos por una o varias cadenas polipeptídicas. Son los
encargados de coordinar y regular todas las rutas metabólicas para
que todo circule adecuadamente. Tienen como función incrementar la
velocidad de las reacciones químicas en los sistemas biológicos. No
se alteran como resultado de su acción, ni modican las propiedades
termodinámicas del sistema en el que trabaja. Son estructuras que
vamos a sintetizar con arreglo a nuestro propio código genético, de
manera que fabricaremos enzimas en el momento que necesitamos.
La velocidad máxima a la que puede discurrir un proceso no es
siempre la mejor de ahí que además de los enzimas comunes actúen
los enzimas reguladores que aceleran algunos procesos y disminuyen
otros para que haya armonía.
Son susceptibles a ser desnaturalizados ante altas temperatura (40º
o más) y ante cambios de pH.
COENZIMAS
APOENZIMA: Porción proteica del enzima desprovista del coenzima o
el cofactor que pudiera ser necesario para hacer al enzima
catalíticamente activo, por lo tanto es inactivo desde el punto de vista
catalítico.
COFACTOR: Porciones no proteicas que requiere el apoenzima para su
actividad. Es un ión o una pequeña molécula que muchos enzimas
necesitan para llevar a cabo su actividad.
Los cofactores metálicos son necesarios en casi 2/3 de los enzimas
conocidos. Son metales de transición tales como el Zn, Fe, Cu, Mn,
Co… en forma de iones que actúan como sumideros electrónicos
(como ácidos de Lewis). Los metales también participan en
reacciones enzimáticas mediante la forma de quelatos. Los cofactores
metálicos tienen diversas funciones:
Actúan como elementos estructurales.
Estabilizan el estado de transición uniéndose al sustrato.
Favorecen la unión enzima-sustrato uniéndose al sustrato.
Favorecen la conformación activa del enzima jándose a él.
A veces el cofactor es una pequeña molécula orgánica, en este caso
se le denomina coenzima. El coenzima se une débilmente al enzima,
pero hay coenzimas que se unen fuertemente mediante enlaces
covalentes. Estos son los llamados grupos prostéticos.
Los coenzimas son moléculas de bajo peso molecular, y derivan
generalmente de vitaminas. Pueden actuar como cofactores de
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TEMA 2: ENZIMAS

Los enzimas son catalizadores de naturaleza proteica que permiten establecer y regular cada uno de los pasos del metabolismo. Están constituidos por una o varias cadenas polipeptídicas. Son los encargados de coordinar y regular todas las rutas metabólicas para que todo circule adecuadamente. Tienen como función incrementar la velocidad de las reacciones químicas en los sistemas biológicos. No se alteran como resultado de su acción, ni modifican las propiedades termodinámicas del sistema en el que trabaja. Son estructuras que vamos a sintetizar con arreglo a nuestro propio código genético, de manera que fabricaremos enzimas en el momento que necesitamos.

La velocidad máxima a la que puede discurrir un proceso no es siempre la mejor de ahí que además de los enzimas comunes actúen los enzimas reguladores que aceleran algunos procesos y disminuyen otros para que haya armonía.

Son susceptibles a ser desnaturalizados ante altas temperatura (40º o más) y ante cambios de pH.

COENZIMAS

APOENZIMA: Porción proteica del enzima desprovista del coenzima o el cofactor que pudiera ser necesario para hacer al enzima catalíticamente activo, por lo tanto es inactivo desde el punto de vista catalítico.

COFACTOR: Porciones no proteicas que requiere el apoenzima para su actividad. Es un ión o una pequeña molécula que muchos enzimas necesitan para llevar a cabo su actividad.

Los cofactores metálicos son necesarios en casi 2/3 de los enzimas conocidos. Son metales de transición tales como el Zn, Fe, Cu, Mn, Co… en forma de iones que actúan como sumideros electrónicos (como ácidos de Lewis). Los metales también participan en reacciones enzimáticas mediante la forma de quelatos. Los cofactores metálicos tienen diversas funciones:

  • Actúan como elementos estructurales.
  • Estabilizan el estado de transición uniéndose al sustrato.
  • Favorecen la unión enzima-sustrato uniéndose al sustrato.
  • Favorecen la conformación activa del enzima fijándose a él.

A veces el cofactor es una pequeña molécula orgánica, en este caso se le denomina coenzima. El coenzima se une débilmente al enzima, pero hay coenzimas que se unen fuertemente mediante enlaces covalentes. Estos son los llamados grupos prostéticos.

Los coenzimas son moléculas de bajo peso molecular, y derivan generalmente de vitaminas. Pueden actuar como cofactores de

diferentes enzimas y tienen una afinidad por el enzima similar a la del sustrato, por lo que a veces se les denomina “segundo sustrato”. Las vitaminas se precisan en nuestra dieta en cantidades muy pequeñas, estas vitaminas van a ser precursoras de coenzimas. La falta de ingesta de alguna vitamina puede crear un desequilibrio metabólico muy importante. Los coenzimas se modifican en el proceso y finalmente pueden no recuperarse aunque la mayoría tienda a reciclarse, es decir, pueden modificarse sin recuperarse en la misma acción. Se encuentran en baja concentración en las células y su deficiencia o falta de fijación puede provocar disfunción metabólica.

COSUSTRATOS

El NAD (Nicotinanida Adenina Dinucleótido) y el NADP (Nicotinanida Adenina Dinucleótido Fosfato) son coenzimas de ácido nicotínico (ácido piridina 3 carboxilo). Ambos actúan como intermediarios en la transferencia de electrones.

El FMN (riboflavina monofosfato) y el FAD (Flavina Adenina Dinucleótido) son coenzimas de riboflavina. Funcionan en reacciones de oxidación-reducción.

Apoenzima + cofactor = Halocoenzima (Enzima activa)

No todos los enzimas requieren de cofactores o coenzimas.

UNIÓN ENZIMA-SUSTRATO

Los enzimas para llevar a cabo su acción tienen que acoplarse a las moléculas de sustrato, pero no se conoce ningún enzima que encaje perfectamente con el diseño de la molécula de sustrato. Es necesario que ambas estructuras se modifiquen conformacionalmente, de modo que tanto el enzima como el sustrato tienen que experimentar ambos un cambio de conformación para llegar a unirse. La unión enzima- sustrato es específica, solo los sustratos adecuados inducen los cambios conformacionales correctos y se realiza en el centro activo del enzima.

CENTRO ACTIVO

El centro activo es el lugar de unión del enzima y el sustrato y donde se verifica la catálisis. El sustrato se une al centro de fijación de sustrato que reside en el enzima. El centro activo tiene dos regiones: el centro de unión específico (es el centro de fijación y reconocimiento de la enzima al sustrato) y el centro catalítico (impulsa la catálisis). En él residen una serie de aminoácido que no necesariamente son contiguos en términos de estructura primaria. Cuando el sustrato se acopla al centro activo adquiere un estado