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Ejercicios EVAU proteinas, Ejercicios de Biología

Ejercicios biologia EVAU del T3 (proteinas)

Tipo: Ejercicios

2021/2022

Subido el 11/10/2023

marta-morote
marta-morote 🇪🇸

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EJERCICIOS TEMA 3: PROTEÍNAS
1. Con respecto a los aminoácidos:
a) Definición.
Son los componentes moleculares más sencillos de las proteínas y se obtienen por hidrólisis de estas.
b) Representa la fórmula general de un aminoácido.
Están formados por un grupo funcional ácido carboxílico y por un grupo funcional amino al menos.
También tienen una cadena lateral (R), de naturaleza variada que es lo que distingue a unos aminoácidos de otros.
c) ¿Por qué estas moléculas presentan actividad óptica?
Debido al carbono asimétrico, los aminoácidos presentan actividad óptica, es decir, desvían el plano de luz polarizada
que atraviesa una disolución de aminoácidos.
d) ¿Qué características tienen los aminoácidos básicos?
Cuando el medio se acidifica, captan protones para neutralizar el medio.
e) ¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros?
Significa que cuando se encuentran en una disolución acuosa se comportan a la vez como ácidos o bases.
f) ¿Qué es el punto isoeléctrico de un aminoácido?
Es el valor del pH en el que la carga neta del aminoácido es 0 (neutra).
g) Explique qué es la estereoisomería de los aminoácidos y que propiedad física aporta. ¿Qué determina que un
aminoácido posea configuración D o L?
La estereoisomería es la presencia de dos configuraciones distintas en los aminoácidos, gracias a ello los aminoácidos
tienen actividad óptica. Lo que determina si el aminoácido posee configuración D o L es la posición del grupo amino, si
esta a la derecha será D y si está a la izquierda L.
2.- Con respecto a los aminoácidos y las proteínas, responda:
b) ¿Cuál es el criterio de clasificación de los aminoácidos? (3)
Si son ácidos, bases o neutros.
c) ¿Mediante qué tipo de enlace se estabiliza la estructura secundaria de las proteínas? (2)
Mediante los puentes de hidrógeno.
d) Indique alguna de las propiedades de las proteínas. (2)
Las proteínas poseen varias propiedades de interés como su alta especificidad, su capacidad de desnaturalizarse, su
solubilidad o el comportamiento ácido-base que poseen.
3.- Responda a las siguientes cuestiones en base a la figura adjunta:
a) Indique a qué tipo de biomoléculas pertenecen (i) y (ii). ¿Qué representan R1 y R2? (2)
(i y ii) son ambos aminoácidos y R1 y R2 son sus cadenas laterales, de naturaleza variada.
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EJERCICIOS TEMA 3: PROTEÍNAS

1. Con respecto a los aminoácidos: a) Definición. Son los componentes moleculares más sencillos de las proteínas y se obtienen por hidrólisis de estas. b) Representa la fórmula general de un aminoácido. Están formados por un grupo funcional ácido carboxílico y por un grupo funcional amino al menos. También tienen una cadena lateral (R), de naturaleza variada que es lo que distingue a unos aminoácidos de otros. c) ¿Por qué estas moléculas presentan actividad óptica? Debido al carbono asimétrico, los aminoácidos presentan actividad óptica, es decir, desvían el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. d) ¿Qué características tienen los aminoácidos básicos? Cuando el medio se acidifica, captan protones para neutralizar el medio. e) ¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros? Significa que cuando se encuentran en una disolución acuosa se comportan a la vez como ácidos o bases. f) ¿Qué es el punto isoeléctrico de un aminoácido? Es el valor del pH en el que la carga neta del aminoácido es 0 (neutra). g) Explique qué es la estereoisomería de los aminoácidos y que propiedad física aporta. ¿Qué determina que un aminoácido posea configuración D o L? La estereoisomería es la presencia de dos configuraciones distintas en los aminoácidos, gracias a ello los aminoácidos tienen actividad óptica. Lo que determina si el aminoácido posee configuración D o L es la posición del grupo amino, si esta a la derecha será D y si está a la izquierda L. 2 .- Con respecto a los aminoácidos y las proteínas, responda: b) ¿Cuál es el criterio de clasificación de los aminoácidos? (3) Si son ácidos, bases o neutros. c) ¿Mediante qué tipo de enlace se estabiliza la estructura secundaria de las proteínas? (2) Mediante los puentes de hidrógeno. d) Indique alguna de las propiedades de las proteínas. (2) Las proteínas poseen varias propiedades de interés como su alta especificidad, su capacidad de desnaturalizarse, su solubilidad o el comportamiento ácido-base que poseen. 3 .- Responda a las siguientes cuestiones en base a la figura adjunta: a) Indique a qué tipo de biomoléculas pertenecen (i) y (ii). ¿Qué representan R1 y R2? (2) (i y ii) son ambos aminoácidos y R1 y R2 son sus cadenas laterales, de naturaleza variada.

b)

  • (iii) + H2O c) Complete la reacción desarrollando la estructura del compuesto (iii). (3) c) ¿Qué nombre reciben las biomoléculas formadas por gran número de monómeros unidos por enlaces de este tipo? Describa dos funciones biológicas de estas biomoléculas. (2) Se llaman proteínas. Las proteínas tienen una alta espicificidad en cuanto a función, ya que cada unalleva a cabo una determinada función y la realiza porque tiene una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; y tambien de especie, ya que las proteinas no son todas iguales en todos los organismos (ni especies ni individuos). También se pueden llegar a desnaturalizar, es decir, perder su estructura nativa. Esto puede causarlo una subida de la temperatura, un cambio extremo en el pH, una agitación severa o la presencia de sustancias que compiten con los grupos carboxilo y amino para formar puentes de hidrógeno. Este proceso puede ser reversible o irreversible. 4 .- Con respeto a las proteínas: a) Identifique el enlace de la figura y sus características. (2) Se trata de un enlace peptídico en el que se forma un grupo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente liberando una molécula de agua. Se caracteriza por tener un carácter parcial de doble enlace y por tener los cuatro átomos implicados en el mismo plano, el de la amida. d) Qué tipos de enlaces estabilizan la estructura secundaria y terciaria. Son enlaces como puentes de hidrógeno, interacciones hidrófobas, interacciones iónicas, enlaces disulfuro o fuerzas de Van Der Waals. (4) c) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados? (2) Se trata de un proceso mediante el cual la proteína pierde su estructura nativa. Los enlaces peptidicos que unen la secuencia de aminoácidos no se ven afectados.

b) En relación a la figura adjunta, indique que estructuras son y sus características. Se trata de una esctructura ternaria, que es la disposición de la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una configuración globular o fibrosa. También tenemos a la derecha una estructura secundaria, que es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. c) ¿Qué tipos de enlaces estabilizan la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas? Los enlaces que estabilizan ambas structuras son los puentes de hidrógeno, los enlaces disulfuro,las fuerzas de Van Der Waals, las interacciones hidrófobas y las iónicas. f) Describa que son las heteroproteínas y poner dos ejemplos. Las heteroproteinas son aquellas proteínas compuestas por una parte proteica (apoproteínas) y una parte no proteica (grupo prostético), como ejemplos tenemos la hemoglobina y los citocromos. g) Defina los siguientes términos: anfótero, desnaturalización, enzima, grupo prostético Anfótero: capacidad de comportarse como un ácido y una base a la vez en disolución acuosa. Desnaturalización: pérdida de la estructura nativa de una proteína. Enzima: Proteína globular que actúa como un catalizador en algunas reacciones metabólicas, por lo que son biocatalizadores. Grupo prostético: Es la parte no proteica que aporta la función a lasheteroproteínas. h) Explica por qué una alta temperatura, cambios en el pH, y otros cambios en el ambiente pueden afectar a la función de una proteína. Por que las proteínas deben estar entre unos valores determinados de temperatura o del pH o se pueden llegar a desnaturalizar y perder su estuctrura nativa lo que puede suponer la pérdida de la función. Con los cambios de ambiente ocurre lo mismo. 9.- Con respecto a las enzimas a) ¿Cómo influye la temperatura en la actividad enzimática? Las enzimas tienen una temperatura óptima a la que se da el máximo de actividad, si se sobrepasa puede llegar a desnaturalizarse. Esto quiere decir que la estabilidad térmica de las proteínas es limitada, si la temperatura aumenta por encima de determinados valores, la velocidad comienza a disminuir o lo mencionado, se puede desnaturalizar. b) ¿Cómo influye la presencia de un inhibidor reversible competitivo en la actividad de una enzima? Los inhibidores reversibles competitivos se unen al mismo centro activo de la enzima por tener un parecido estrcutural con el sustrato. Al posicionarse ahí el sustrato no se puede unir a la enzima y no se generará producto. c) Defina brevemente los conceptos de holoenzima, apoenzima y cofactor. Cite algún ejemplo de cofactor enzimático.

Holoenzima: Es una enzima conjugada en su totalidad, es decir, al complejo entre la parte polipeptídica (apoenzima) y el cofactor. Apoenzima: Parte proteíca y no funcional de una holoenzima. Cofactor: Es el grupo no proteico de una holoenzima, la unión a esta no es permanente. Los cofactores pueden ser iones o coenzimas. d) Defina brevemente los siguientes conceptos: Inhibidor enzimático, Centro activo y Coenzima Centro activo: concavidad que tienen las enzimas, formada por unos determinados segmentos de la cadena de aminoácisos de la enzima que determinan una superficie tridimensional complementaria a la molécula del reactivo o sustrato. Coenzima: Es una pequeña molécula orgánica que funciona como cofactor en las holoenzimas. Inhibidor enzimatico: sustancia que disminuye la velocidad de la reacción catalizada por la enzima y en casos extremos puede llegar a anularla.

10. Con relación a la gráfica adjunta: a) ¿Qué representa exactamente? Representa como varía la actividad enzimática en función de la temperatura. Describe el comportamiento de ambas enzimas. La enzima A aumenta su actividad hasta los 40ºC aproximadamente, que sería su temperatura óptima, donde alcanza su máxima actividad. A partir de esa temperatura la actividad enzimática vuelve a disminuir. En la enzima B podemos observar que la actividad aumenta hasta llegar a lo que serían más o menos los 70ºC y a partir de ahí no hay más función trazada, lo que puede significar que si se sobrepasara esa temperatura la proteína podría llegar a desnaturalizarse. b) La enzima A cataliza la transformación del sustrato X en el producto Y. La enzima B cataliza la trasformación de X en el producto Z. Considerando que existe una cantidad ilimitada de sustrato, indica cuál de los productos se formará en mayor cantidad a 40ºC de temperatura. La enzima A formará más producto debido a que su actividad enzimática alcanza su máximo en esa temperatura.