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Generalidades de enzimas. En estas diapositivas encontraras generalidades varias de enzimas y metabolismo.
Tipo: Diapositivas
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Inicialmente (1894) se propuso que una enzima une específicamente un
sustrato estructuralmente complementario al sitio activo.
De acuerdo a la función catalítica, una enzima totalmente
complementaria al sustrato es una muy mala enzima.
Enzima complementaria a la forma del sustrato
Este modelo reconoce la flexibilidad de la estructura proteica.
Este modelo reconoce la flexibilidad de la estructura proteica.
De acuerdo a este modelo, la enzima es capaz cambiar la De acuerdo a este modelo, la enzima es capaz cambiar la
conformación del sitio activo para adaptarse al sutrato conformación del sitio activo para adaptarse al sutrato
B
: variación de energía libre de unión entre el sustrato y la
enzima (sitio activo)
Temperatura
pH
Fuerza iónica
Tiempo de incubación (estabilidad)
Concentración de enzima
Concentración de sutrato
Como el pH altera el estado
iónico de una proteína, una
enzima tendrá diferentes
formas iónicas a diferentes
valores de pH, y sólo una de
esas formas iónicas
corresponderá a la
conformación nativa.
Los valores de pH en que se
obtiene la ionización óptima de
la enzima, corresponde al
rango de pH óptimo para la
actividad enzimática, en este
rango de pH la enzima alcanza
su máxima actividad.
Rango de pH óptimo
0
Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática
Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática
La actividad a 0° C es casi nula y aumentará progresivamente hasta alcanzar el valor de
la temperatura óptima, después de este valor la actividad comenzará a disminuir debido
al efecto denaturante que tiene la temperatura sobre la enzima, lo cual producirá la
inactivación por pérdida de la conformación nativa.
