enzimas, generalidades e introduccion, Diapositivas de Bioquímica

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ENZIMAS

OBJETIVO: EL ALUMNO COMPRENDERÁ LA IMPORTANCIA DE LAS

ENZIMAS COMO CATALIZADORES BIOLÓGICOS.

SON CATALIZADORES BIOLÓGICOS ES UNA SUSTANCIA QUE AUMENTA LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN QUÍMICA Y QUE NO SE ALTERA DE FORMA PERMANENTE POR LA REACCIÓN.

http://e-ducativa.catedu.es/44700165/aula/archivos/repositorio/3250/3374/html/clasificacionenzimas3.jpg CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

ENZIMA, SITIO ACTIVO, SUSTRATO

PROPIEDADES

• Sitio activo
• Eficiencia
• Especificidad
• Holoenzimas, apoenzimas, cofactores, coenzimas
• Regulación
• Localización dentro de la célula

MECANISMO DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

1. CAMBIOS DE ENERGÍA DURANTE LA REACCIÓN
2. EL SITIO ACTIVO FACILITA QUÍMICAMENTE LA CATÁLISIS

S

T

P

E

ES

S

HIPÓTESIS DE LA CERRADURA Y LA LLAVE:

• EMIL FISCHER ( 1894 )
• EL SUSTRATO SE ACOMODA DE MANERA ESPECÍFICA EN EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA. HIPÓTESIS DEL AJUSTE INDUCIDO:
• DANIEL KOSHLAND ( 1958 )
• EL SITIO ACTIVO INDUCE AL SUSTRATO A ADOPTAR UNA CONFIGURACIÓN QUE SE APRÓXIMA A SU ESTADO DE TRANSICIÓN. 1. EL SITIO ACTIVO FACILITA QUÍMICAMENTE LA CATÁLISIS

S + E ES ES E + P

FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

1. CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO
   2. TEMPERATURA
      3. PH Velocidad o tasa de una reacción (v): número de moléculas de sustrato que se convierten en producto por unidad de tiempo (mm/min).  Velocidad si la  concentración de sustrato = hasta que alcanza la velocidad máxima (Vmáx)

Con altas concentraciones de sustrato refleja la saturación de la enzima. La mayoría de las enzimas presenta una cinética de Michaelis- Menten. La velocidad de la reacción incrementa con la temperatura. La temperatura óptima para las enzimas humanas es de 35 a 40 °C. A partir de 40 °C comienzan a desnaturalizarse. La forma protonada de - NH 3 + es necesaria para la actividad catalítica de la enzima. El pH alcalino este grupo está desprotonado. Por lo tanto la velocidad de la reacción disminuye. Los pH extremos conducen a la desnaturalización de las enzimas.

• Km es característica de cada enzima y su sustrato particular, refleja la afinidad de la enzima por el sustrato.
• Una Km pequeña refleja una alta afinidad de la enzima por el sustrato. Se requiere una baja concentración de sustrato para saturar la enzima a la mitad (½Vmax).
• Una Km grande refleja una baja afinidad de la enzima por el sustrato, porque se requiere de una alta concentración de sustrato para saturar la enzima a la mitad.
• La velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración de la enzima.

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA INHIBIDOR

IRREVERSIBLES EJEM. PLOMO

REVERSIBLES

COMPETITIVA

El inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato ocuparía. NO COMPETITIVA El inhibidor y el sustrato se unen en sitios diferentes de la enzima. Reduce Vmaz. INHIBIDOR: SUSTANCIA QUE REDUCE LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN CATALIZADA POR UNA ENZIMA.