Estudio de la Cinética Enzimática: Determinación de Vmax y Tipos de Inhibidores, Esquemas y mapas conceptuales de Bioquímica Médica

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Bioquímica

 Alm : Montero Aceves Luis Enrique

 Prf: Keyla Lyzeth Armenta Rojas

 Grupo: 01ª

 UAD

 Fecha de entrega : 28/09/

Introducción

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la específica de la enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc. y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos

Grafica de enzima micheliana Sirve para determinar la velocidad máxima de una reacción enzimática, la concentración de sustrato, ([S]) se aumenta hasta alcanzar una velocidad constante , de formación de producto. Esa es la velocidad máxima (Vmax) de la enzima Y es útil para determinar la explicar el comportamiento cinético de las enzimas

GRAFICA DE Enzimas alostéricas En las enzimas alostéricas, la unión de un sustrato se une a un centro activo de la misma molécula de la enzima. Una posible consecuencia de esta interacción entre subunidades es que la unión del sustrato se transforme en cooperativa; es decir, la unión del sustrato a un centro activo de la enzima facilita la unión del sustrato a otros centros activos. Es útil porque juega un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales, entre los que se incluyen la señalización celular y la regulación del metabolismo.

Elinhibidor competitivoe inhibidornocompetitivo El inhibidor competitivo el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima Y sirve para unirse al sitio activo e impide su unión al sustrato. El inhibidor no competitivo tipo de inhibición que reduce la tasa máxima de una reacción química (Vmax) sin cambiar la afinidad aparente de unión del catalizador por el sustrato (KmApp en el caso de una enzima de inhibición, véase cinética de Michaelis-Menten). Y sirve para unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato, por ejemplo, al pegarse al sitio activo

Fuentes de información

https://temas-selectos-de-ciencias.blogspot.com/2017/11/lineweaver-burk.html file:///C:/Users/DELL/Downloads/SYLLABUs-DE-BIOQUMICA.pdf https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on- enzyme-function/a/basics-of-enzyme-kinetics-graphs