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tabla comparativa de modelos, Apuntes de Biomateriales

Modelos: Michaelis-Menten y Lineweaver burk

Tipo: Apuntes

2019/2020

Subido el 11/08/2020

lechuga-miguel
lechuga-miguel 🇲🇽

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bg1
Modelos:
Michaelis-Menten
Lineweaver burk
Fundamento:
Michaelis y Menten propusieron que
las reacciones catalizadas
enzimáticamente ocurren en dos
etapas: En la primera etapa se forma el
complejo enzima-sustrato y en la
segunda, el complejo enzima-sustrato
da lugar a la formación del producto,
liberando el enzima libre
En este
esquema, k1, k2 y k3 son las constantes
cinéticas individuales de cada proceso y
también reciben el nombre de
constantes microscópicas de velocidad.
Según esto, podemos afirmar que:
v1 = k1 [E] [S]
v2 = k2 [ES]
v3 = k3 [ES]
enzima libre (E) y enzima unido al
sustrato (ES), de forma que la
concentración total de enzima, [ET],
(que es constante a lo largo de la
reacción)
[ET] = [E] + [ES]
El diagrama de Lineweaver-Burk que se
emplea como herramienta gráfica para
calcular los parámetros cinéticos de una
enzima. Su utilidad se basa en que el
recíproco de la cinética de Michaelis-
Menten ya que es fácilmente
representable y de dicho diagrama
emana mucha información de interés
en el campo de la bioquímica.
Ecuación:
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Modelos: Michaelis-Menten Lineweaver burk Fundamento: Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. Según esto, podemos afirmar que: v1 = k1 [E] [S] v2 = k2 [ES] v3 = k3 [ES] enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de forma que la concentración total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de la reacción) [ET] = [E] + [ES] El diagrama de Lineweaver-Burk que se emplea como herramienta gráfica para calcular los parámetros cinéticos de una enzima. Su utilidad se basa en que el recíproco de la cinética de Michaelis- Menten ya que es fácilmente representable y de dicho diagrama emana mucha información de interés en el campo de la bioquímica. Ecuación:

Imagen gráfica El modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario, según la cual la concentración del complejo enzima- sustrato es pequeña y constante a lo largo de la reacción. Por tanto, la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociación (v2+ v3): v1 = v2 + v Además, como [ES] es constante, la velocidad de formación de los productos es constante: v = v3 = k3 [ES] = constante. La representación gráfica de Lineweaver-Burk permite identificar la Km (constante de Michaelis-Menten) y Vmax (velocidad máxima); el punto de corte con el eje de ordenadas es el equivalente a la inversa de Vmax, y el de abscisas es el valor de – 1/ Km Donde: KM / Vmax es la pendiente. (1/ Vo=0) es - 1/KM es la abscisa en el origen. (1/ [S]o=0) es 1/Vmax es la ordenada en el origen. Ejemplos aplicados a la Biotecnología La constante (eficiencia catalítica ) es una medida de la eficiencia con una enzima convierte un sustrato en producto. Difusión limitada enzimas, tales como fumarasa , el trabajo en el límite superior teórico de 10 8 - 10 10 M - 1 s - 1 , limitada por difusión de sustrato en el sitio activo. (K) La cinética de Michaelis-Menten también se han aplicado a una variedad de esferas fuera de reacciones bioquímicas, incluyendo alveolar liquidación de polvos, la riqueza de especies piscinas, el aclaramiento de alcohol en la sangre, la fotosíntesis- Al graficar puede visualizar el comportamiento de una enzima en presencia de un inhibidor. Si se trata de un inhibidor competitivo, observaremos que la línea que intersecta al eje Y en el mismo punto que la línea que representa la cinética sin inhibidor, es decir, que no se modifica el valor de la Vmax, pero sí vemos un cambio en el valor de Km. Por otro lado, si se trata de un inhibidor no competitivo, el valor de Km no cambia, pero si lo hace la Vmax. como por ejemplo en la degradación enzimática del quitosano usando bromelina