¡Descarga Estructura proteinas y más Apuntes en PDF de Bioquímica solo en Docsity!
UNIVERSIDAD DE LEÓN Miguel A. Ferrero García
ESTRUCTURA
DE LAS
PROTEÍNAS
Bioquímica 1º Curso
ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
NIVELES DE COMPLEJIDAD EN EL PLEGAMIENTOPLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNASCONFIGURACIÓN Y CONFORMACIÓN
CLASIFICACIÓN MACROSCÓPICA DE LAS PROTEÍNAS
HÉLICEMÉTODOS DE ESTUDIO
CONFORMACIÓN
ESTRUCTURA DEL COLÁGENO
ESTRUCTURA SECUENCARIA DE LAS PROTEÍNASESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA CUATERINARIA DE LAS PROTEÍNASESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
Solo La purificación proteica permite caracterizarCONFIGURACIÓN Y CONFORMACIÓN
es
posible
a
un
pH
y
una
Tª
una
molécula mantener su actividad biológicaconformación que permite a una determinada
Propiedades físico-químicas
Composición y secuencia
ESTRUCTURA ESPACIAL
FUNCIÓN Y REGULACIÓN
CONFORMACIÓN
CONFIGURACIÓN
QUÍMICA
del enlace peptídico.corresponde a la estructura planarquirales. Es inamovible y seenlaces (sin giro) o sus centrosespacio como consecuencia de susDisposición de una molécula en el CONFORMACIÓN
BIOQUÍMICA
lateralesinteracciones entre cadenasentre distintos planos ecovalentes, corresponde al giroespacio sin romper enlacesDisposición de una molécula en el
CLASIFICACIÓN MACROSCÓPICA DE LAS PROTEÍNAS
I. Según
solubilidad
(obsoleta): Albúminas, Globulinas,
Prolaminas, Gliadinas, Escleroproteínas, etc.
II. Según
presencia o no de un grupo prostético
:
Holoproteína = Apoproteína + Grupo prostéticoProteínas simples y Proteínas conjugadas
III. Según
presencia o no de subunidades
:
Proteínas monoméricas y proteínas oligoméricas
IV. Según
estructura global
:
Proteínas fibrosas y proteínas globulares DISTINTAS CLASIFICACIONES
IV. Según estructura global:
Proteínas FIBROSAS- proteínas GLOBULARES
ColágenoQueratinaElementos estruturalesInsolubles soluciones acuosasOrdenadas paralelamente a un ejeMuy abundantes
Elementos dinámicosSolublesForma esféricaCadenas plegadas
TransportadoresAnticuerposEnzimas
MIXTAS
FibrinógenoMiosina Solubles en aguaAspecto fibroso
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS
CARACTERISTICAS GENERALES
Resonancia magnética nuclearDicroismo circularDifracción de rayos X
INTERACCIONES QUE INTERVIENEN ESTRUCTURAS MAS FRECUENTES
MÉTODOS DE ESTUDIO
ConformaciónEstructura en hélice
Estructura tipo colágenoPuentes S-SAtracciones electrostáticasInteracciones de Van der WaalsPuentes de H
Estructura definitiva en PROTEÍNAS FIBROSASPresente en todas las proteínas
Difracción de rayos X
Roentgenogramas
-queratinas= Difracción cada 5-5,5A
-queratinas= Difracción cada 7
Sobre proteínas cristalizadas
Dicroismo circular
polarizaciónla luz rota con la frecuencia deLa dirección de polarización de
comportan Los núcleos de algunos isótopos se Resonancia magnética nuclear
como
imanes
y
la
radiación
de
microondas
hace
que
pasen
a
distinto
estado
energético
generando
campos
magnéticos
locales dependiendo
del ambiente en
etc)el que se localicen (interior, superficie
Cuando
la
separación
entre
absorbidanúcleos es menos que 5 A, la energía
pasa
de
unos
a
otros
y
permite relacionarlos
HÉLICE
Estructura definitiva en las Estructura adoptada por numerosas cadenas
queratinas
Cadenas arrolladas helicoidalmente sobre un eje Características
HÉLICE
Ángulo de paso de roscaHélice repetidaPaso de rosca de la hélice
3,6 aa/vuelta
5,4 Å
Vueltas
necesarias
para
encontrar
un
aa
en
la
misma posición: 5;18 aa
27 Å
respecto al eje: 26ºInclinación de la hélice
Dextrogiradel quinto por detrásde un aminoácido y el NHUn puente de H entre el CO
HÉLICE
Disposición de los aminoácidos
Hélices de prolina
Hélice
de
poliprolina
I (PPI,
poli
Pro-I)
los
residuos
adoptan los ángulos diedros (
φ , ψ ) de aproximadamente
(-75 °, 160 °). Giro a derecha. 3,3 Residuos por vuelta.
Hélice
poliprolina
II
(PPII
o
poli-Pro
II)
los
residuos
secuenciales adoptan los ángulos diedros (
φ , ψ ) en su
columna
de
aproximadamente
(-
°,
150
°).
Giro
a
izquierda. 3 Residuos por vuelta.
Hélice
vuelta. ángulos ( La hélice tiene 4,1 residuos por
φ , ψ ) de -55°, y
aminoácido en una hélice alfaGenerada por inserción de unpuentes de H cada 5 residuos.
CONFORMACIÓN
ESCAMAS DE LOS REPTILESPLUMAS DE LAS AVES FIBROINA DE LA SEDA
Disposición de los aminoácidos
SI hay puentes de H intercatenariosNO hay puentes de H intracatenariosGrupos R por encima y debajoCadenas extendidas en Zig-Zag
LÁMINA PLEGADA- LÁMINA
ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
Caracterísiticas planares
Ángulos
Cadenas antiparalelas
Ángulos
Cadenas paralelas Diagrama de Ramachandran-Colbes
Barril
(^) paralelo
Lámina antiparalela
Tipos de aminóácidos
Los grupos cargados interaccionan favorablementeFrecuentes residuos polares: Met, Val,Poco voluminosos Gly, Ala y Ser
Formación
de
entrecruzamiento
Schiff)través de lisina y al-lisina, (vía base decovalente entre cadenas de colágeno a
Formación
de
entrecruzamiento
travéscovalente entre cadenas de colágeno a
de
dos
al-lisinas,
(vía
condensación aldólica)
Biosíntesis del colágeno
ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
Hélice-vuelta-hélice
Cuatro hélices empaquetadas
- Unidad- Cremallera de leucina- Siete hélices transmembrana y hélice anfipática
Dedo de Zn
N
C Hélice-vuelta-hélice
Cuatro
(^) α -hélices empaquetadas
Siete hélices transmembrana
(bacteriorrodopsina)
-héliceanfipática
Lado
hidrofóbico
Lado polar
Cremallera de leucina
Motivo
(^)
Dedo de Zn
Meandro
(^)
Mano EF
Dominios estructurales
tridimensional correcta.estructurales sin que éstos queden alterados, manteniendo su estructuraUn ataque proteolítico limitado puede separar los diferentes dominios enzimas proteolíticassecundaria, lo que hace a estos últimos ser particularmente sensibles a lasAparecen conectados por tramos peptídicos con poca o ninguna estructuracaracterística de una pequeña proteína globularUnidades estructuralmente independientes que tienen cada una de ellas pequeños.grandes a partir de otros más Construcción de dominios
quinasaPiruvato
AJUSTE INDUCIDO
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Combinación
de
dos
o
más
cadenas,
para
estructuraentre las cadenas no son diferentes de los deformar una unidad completa. Las interacciones
terciaria,
pero
se
distinguen
sólo
la cadena.por estar entre cadenas en lugar de dentro de
Proteínas diméricas
Cadenas iguales Cadenas distintas Proteasa del HIV
Insulina
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Hemoglobina A
1
(forma R, oxi-)
1
1
2
2
Hemoglobina A
1
(forma T, desoxi-)
1
2 2 1
Inmunoglobulina G
H2 H
L2 L
Fc
Fab
Fab
Oligosacárido
