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Generalidades de la hemoglobina
Tipo: Apuntes
Subido el 14/05/2021
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La hemoglobina es una hemoproteína de la sangre, de masa molecular de 64 000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el dioxígeno (comúnmente llamado oxígeno), O2, desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono, CO2, desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados [ CITATION XFu98 \l 3082 ]. La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Esta proteína forma parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee 1 grupo hemo en cada subunidad [ CITATION XFu98 \l 3082 ]. IMPORTANCIA BIOMÉDICA Anemia : una condición clínica asociada con una disminución del nivel de hemoglobina en la sangre. Esto genera un suministro pobre de oxígeno a los tejidos. En la anemia, la concentración de 2,3-DPG (Ácido 2,3-bisfosfoglicérico) en las células rojas es elevada, aumentando la liberación de oxígeno [ CITATION LUI10 \l 3082 ]. Adaptación a altura: las personas que viven en regiones de gran altitud, donde la concentración de dioxígeno es baja, el cuerpo realiza varios cambios fisiológicos para adaptarse a estas condiciones. Estos cambios incluyen hiperventilación, policitemia y un aumento en la producción de 2,3-DPG en los eritrocitos [ CITATION LUI10 \l 3082 ]. EFECTO BOHR Imagen 1 Estructura de la hemoglobina. Recuperado de https://es.wikipedia.org/wiki/Hemoglobina
El aumento de oxigenación de la hemoglobina en los pulmones y la rápida liberación de dioxígeno en los tejidos gracias a los efectos del pH y la presión parcial del dióxido de carbono, pCO2, es conocido como el efecto Bohr. Los tejidos de metabolización rápida, como el músculo durante la contracción, generan grandes cantidades de iones de hidrógeno y dióxido de carbono. Para liberar dioxígeno donde es más necesario, la hemoglobina ha evolucionado para responder a las concentraciones de estas dos sustancias. Al igual que el 2,3-BPG, los iones de hidrógeno y el dióxido de carbono son efectores alostéricos de la hemoglobina que se unen a sitios distintos a los sitios de enlace del dioxígeno [ CITATION Eri02 \l 3082 ]. La afinidad de la hemoglobina respecto al dioxígeno disminuye, al bajar el valor del pH de 7,4. Por lo tanto, cuando la hemoglobina se mueve hacia la región con menor pH, tiende a liberar más dioxígeno. Por ejemplo, el transporte desde los pulmones, con pH de 7,4 y un pO2 de 100 torr, hacia el músculo activo, con un pH de 7,2 y una presión de dioxígeno parcial del 20 torr, resulta en la liberación de un 77 % del total de dioxígeno que lleva una molécula de hemoglobina. Mientras que en el caso de no encontrarse ningún cambio de pH o de la pO2 se liberaría solo un 66 % del total de dioxígeno de la hemoglobina [ CITATION Eri02 \l 3082 ]. TIPOS DE HEMOGLOBINA Hemoglobina A o HbA , también llamada hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97 % de la hemoglobina en el adulto. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta. Hemoglobina A2: representa menos del 2,5 % de la hemoglobina después del nacimiento. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia, al no poderse sintetizar globinas beta. Hemoglobina S: hemoglobina alterada genéticamente y presente en la anemia de células falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia. Hemoglobina F: hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas gamma y aumenta la producción de globinas beta. Oxihemoglobina: representa la hemoglobina que posee unido dioxígeno (Hb+O 2 ) Metahemoglobina: hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado férrico, Fe(III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir dioxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de mantener el hierro como Fe(II). La metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de nitritos. Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido dióxido de carbono, CO 2 , después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO 2 ). Carboxihemoglobina: hemoglobina resultante de la unión con el monóxido de carbono, CO. Es letal en grandes concentraciones (40 %). El CO presenta una afinidad 210 veces mayor que el dioxígeno por la hemoglobina, por lo que desplaza a este fácilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO).