Inhibición enzimática
Existen una serie de sustancias llamadas inhibidores que inhiben o anulan la acción de
las enzimas sin ser transformados por ellos. La inhibición enzimática puede ser
reversible e irreversible. La inhibición reversible comprende a su vez 3 tipos: Inhibición
competitiva, inhibición acompetitiva e inhibición no competitiva.
Inhibición irreversible: Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el
enzima, uniéndose covalentemente a algún grupo funcional para la catálisis, por lo que
el enzima queda inactivado irreversiblemente. Este tipo de inhibición se conoce
también como envenenamiento del enzima, y al inhibidor como veneno metabólico.
Ejemplo: Algunos pesticidas se comportan como venenos nerviosos, actúan inhibiendo
irreversiblemente al enzima acetilcolinesterasa, que es un neurotransmisor.
Inhibición reversible: Éstos se combinan transitoriamente por el enzima de manera
parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se
combinan con el enzima libre, sino con el complejo enzima-sustrato. Hay 3 tipos de
inhibición reversible: competitiva, acompetitiva y no competitiva.
Inhibición competitiva: El inhibidor forma con el enzima libre un complejo
enzima-inhibidor de características cinéticas parecidas a las del complejo
enzima-sustrato.
Inhibición acompetitiva: El inhibidor no se combina con el enzima libre, ni
afecta a su unión con el sustrato, sino que lo hace con el complejo enzima-
sustrato, dando lugar a un complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor. El
inhibidor se coloca próximo al centro activo impidiendo la salida de los
productos.
Inhibición no competitiva: Los inhibidores no competitivos se unen a un lugar
del enzima diferente del frente activo, produciendo en este una alteración que
dificulta la formación del complejo enzima-sustrato, o bien se une al complejo
enzima-sustrato impidiendo la descomposición de este para dar lugar a los
productos. La unión con el inhibidor produce dos formas inactivas, los
complejos ESI y EI.
Aunque pudiera parecer que estos tipos de inhibición tienen algún papel en la
regulación enzimática, todo indica que no es así. El interés del estudio de la inhibición
enzimática reside más en su utilidad para comprender la estructura de los mecanismos
catalíticos y la especificidad de los enzimas. Ejemplos de inhibidores enzimáticos:
Aspirina: Inhibidor en la síntesis de prostoglandinas.
Penicilina: Antibiótico que interfiere en la síntesis del peptidoglicano.
