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Macromoléculas celulares 2, Resúmenes de Biología Celular y Molecular

1. Proteinas 1.1. Estructura de la proteina 2. Ácidos nucleicos 2.1. Estructura de un nucleótido 2.2. Tipos de enlace

Tipo: Resúmenes

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CLASE 4
MACROMOLECULAS CELULARES 2
PROTEÍNAS
Son polímeros formados por monómeros de
aminoácidos. Cada proteína tiene una secuencia
única de aminoácidos que da a la molécula sus
propiedades únicas.
Son las macromoléculas que realizan todas las
actividades celulares; son las herramientas y
máquinas moleculares que hacen que las cosas
sucedan.
Estructura de un aminoácido:
Todos los aminoácidos tienen un grupo carboxilo y
un grupo amino, separados entre sí por un solo
átomo de carbono, el carbono α
Los aminoácidos usados en la síntesis de una
proteína en un ribosoma siempre son aminoácidos
L.
Estereoisomerismo de aminoácido: Como el
carbono α de todos los aminoácidos, salvo la
glicina, está unido con cuatro grupos diferentes,
existen dos estereoisómeros posibles.
Se muestran las formas d y L de la alanina.
Los Aminoácidos pueden adoptar tres formas
iónicas diferentes.
La columna central, o cadena principal, del
polipéptido está formada por la parte de cada
aminoácido que es común a todos ellos. La cadena
lateral o grupo R, unida al carbono α, es muy
variable entre los 20 bloques de construcción y es
esta variabilidad la que al final da a las proteínas
sus estructuras y actividades diversas
Son 20 los aminoácidos usados en la construcción
de proteínas.
Tipo de enlace:
Los aminoácidos que conforman esta cadena se
unen por enlaces peptídicos, formados por la unión
del grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo
amino de su vecino, con la eliminación de una
molécula de agua.
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CLASE 4

MACROMOLECULAS CELULARES 2

PROTEÍNAS

Son polímeros formados por monómeros de aminoácidos. Cada proteína tiene una secuencia única de aminoácidos que da a la molécula sus propiedades únicas. Son las macromoléculas que realizan todas las actividades celulares; son las herramientas y máquinas moleculares que hacen que las cosas sucedan. Estructura de un aminoácido: Todos los aminoácidos tienen un grupo carboxilo y un grupo amino, separados entre sí por un solo átomo de carbono, el carbono α Los aminoácidos usados en la síntesis de una proteína en un ribosoma siempre son aminoácidos L. Estereoisomerismo de aminoácido: Como el carbono α de todos los aminoácidos, salvo la glicina, está unido con cuatro grupos diferentes, existen dos estereoisómeros posibles. Se muestran las formas d y L de la alanina. Los Aminoácidos pueden adoptar tres formas iónicas diferentes. La columna central, o cadena principal, del polipéptido está formada por la parte de cada aminoácido que es común a todos ellos. La cadena lateral o grupo R, unida al carbono α, es muy variable entre los 20 bloques de construcción y es esta variabilidad la que al final da a las proteínas sus estructuras y actividades diversas Son 20 los aminoácidos usados en la construcción de proteínas. Tipo de enlace: Los aminoácidos que conforman esta cadena se unen por enlaces peptídicos, formados por la unión del grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de su vecino, con la eliminación de una molécula de agua.

Estructura de las proteínas:

  1. Estructura primaria: Secuencia lineal específica de aminoácidos que constituyen la cadena. Con 20 bloques distintos, el número de polipéptidos diferentes que puede formarse es 20n, donde n es el número de aminoácidos en la cadena. Como la mayoría de los polipéptidos contienen mucho más de 100 aminoácidos, la variedad de secuencias posibles es ilimitada.
  2. Estructura secundaria Motivos de plegamiento o estructura supersecundaria son la combinación de varias unidades simples de estructura secundaria que están organizadas con una geometría específica. Se estabiliza por enlaces hidrógeno. Describe la conformación (se refiere a la disposición tridimensional de los átomos de una molécula, o sea, su organización espacial) de porciones de la cadena polipeptídica.
  3. Estructura terciaria: Describe la conformación del polipéptido completo. Mientras la estructura secundaria se estabiliza sobre todo por enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman los enlaces peptídicos de la columna central, la estructura terciaria se estabiliza mediante un conjunto de enlaces no covalentes entre las diversas cadenas laterales de la proteína. EJEMPLO: Mioglobina: la primera proteína globular cuya estructura terciaria fue descubierta
  4. Estructura cuaternaria: Mientras muchas proteínas, como la mioglobina, están formadas por sólo una cadena polipeptídica, la mayor parte está formada por más de una cadena o subunidad. Las subunidades pueden unirse por enlaces disulfuro covalentes, pero lo más frecuente es que se mantengan unidas por enlaces no covalentes, como es característico entre los “parches” hidrófobos en las superficies complementarias de los polipéptidos vecinos. Proteínas formadas por más de una cadena o subunidad.
  • Homodímero: Proteína formada por dos subunidades idénticas.
  • Heterodímero: Proteína formada por dos subunidades no idénticas

Tipos de ácidos nucleicos: Ácido desoxirribonucleico (ADN): Es una molécula formada por dos cadenas de nucleótidos (bicatenario). Las dos cadenas se enrollan en espiral, formando un par de hélices dextrógiras. Las dos cadenas discurren en dirección opuesta (antiparalelas). Las dos cadenas de la hélice son complementarias entre si (A=T; G≡C) El esqueleto se localiza en el exterior de la molécula con dos grupos de bases que se proyectan al centro. Las dos cadenas se mantienen unidas mediante puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas. Ácido Ribonucleico (ARN): Es una molécula formada por una cadena simple de nucleótidos (monocatenario). Los ARN ribosomales no son moléculas que portan información genética, sino sirven como andamios estructurales. Es la molécula que dirige las etapas intermedias de la síntesis proteica. Varios tipos de ARN regulan la expresión génica, mientras que otros tienen actividad catalítica (enzimas de ARN ribosomales o ribozimas). Tipos de ARN Nucleótidos de importancia celular: Trifosfato de adenosín (ATP): Es la fuente principal de energía inmediata en las células. Trifosfato de guanosina (GTP): Nucleótido de gran importancia en las actividades celulares. Se une con diversas proteínas y actúa como interruptor para iniciar sus actividades. ELECTROFORESIS La mayoría de las biomoléculas poseen una carga eléctrica, cuya magnitud depende del pH del medio en el que se encuentran. Como consecuencia, se desplazan cuando se ven sometidas a un campo eléctrico. Se denomina electroforesis a la técnica mediante la cual se separan las biomoléculas en disolución cuando se ven sometidas a un campo eléctrico. Se trata de una técnica fundamentalmente analítica, aunque también se puede realizar con fines preparativos.

SOUTHERN BLOT

Es una técnica de laboratorio utilizada para detectar una secuencia específica de ADN en una muestra de sangre o tejido. Una enzima de restricción se utiliza para cortar una muestra de ADN en fragmentos que se separan mediante electroforesis en gel. Los fragmentos de ADN son transferidos del gel a la superficie de una membrana. La membrana se expone a una sonda de ADN marcada con un marcador radiactivo o químico. Si la sonda se une a la membrana, entonces la secuencia de la sonda está presente en la muestra.

  • Interacción ADN – ADN (hibridación).
  • Detectar en una mezcla de ADN una secuencia de ADN específico (muy sensible). Ej.: detección de un gen de interés. NORTHERN BLOT Es una técnica de laboratorio que se utiliza para detectar una secuencia de ARN específica en una muestra de sangre o de tejido. Las moléculas de ARN en una muestra se separan por tamaño mediante electroforesis en gel. Los fragmentos de ARN son transferidos del gel a la superficie de una membrana. La membrana se expone a una sonda de ADN marcada con una etiqueta radiactiva o química. Si la sonda se une a la membrana, entonces la secuencia complementaria de ARN está presente en la muestra.
  • Interacción ARN – ARN (hibridación).
  • Detectar en una mezcla una secuencia de ARN concreta mediante el uso de sondas de ADN específicas (muy sensible). Ej.: Expresión génica.

WESTERN BLOT

Es una técnica de laboratorio utilizado para detectar una proteína específica en una muestra de sangre o tejido. El método implica el uso de electroforesis en gel para separar las proteínas de la muestra. Las proteínas separadas se transfieren del gel a la superficie de una membrana. La membrana se expone a un anticuerpo específico contra la proteína en estudio. La unión del anticuerpo se detecta usando un marcador radiactivo o químico. Un Western Blot se utiliza a veces para diagnosticar enfermedades.

  • Técnica inmunológica de interacción PROTEÍNA – PROTEÍNA (Ag – Ac).
  • Detectar en una mezcla una proteína concreta mediante el uso de anticuerpos específicos.