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QUÍMICA BIOLÓGICA 2021.
Química Biológica: Ciencia que estudia los constituyentes químicos de las células vivas y las reacciones químicas que experimentan. METABOLISMO: suma de muchas rutas metabólicas interconectadas. VIAS METABOLICAS: series de reacciones catalizadas por enzimas, ordenadas en una secuencia definida. Estas vías convierten un compuesto precursor o inicial en un determinado producto final. Pueden ser: Lineales: El sustrato inicial, bajo la acción de una enzima específica, es convertido en un producto que sirve como sustrato de otra enzima en la reacción siguiente, y así sucesivamente hasta llegar a un producto final. Ramificadas: Son vías complejas que incluyen puntos de ramificación, donde A se convierte en B y este tiene dos vías alternativas que darán un producto diferente. Cíclicos: un ciclo comprende una serie de reacciones que terminan regenerando el compuesto inicial. Existen ciclos interconectados por uno o más metabolitos intermedios comunes. Las vías metabólicas se distinguen en:
CATABÓLICAS: La molécula de sustrato inicial es reducida a compuestos más simples (DEGRADACIÓN).
Comprenden reacciones oxidativas y su resultante energética es exergónica (-∆G) Produce energía. Esta energía es conservada en forma de ATP y los equivalentes de reducción tomados del sustrato son aceptados por coenzimas de óxido-reducción (Ej: NAD+ es el principal aceptor). Ejemplos: Glucolisis y oxidación de ácidos grasos.
ANABÓLICAS: Forman nuevos enlaces químicos y productos finales más complejos que los iniciales (SINTESIS).
Comprenden reacciones endergónicas (+∆G). Obtienen energía comúnmente de la hidrolisis de ATP. Tienen en general carácter reductivo; la coenzima NADPH es el principal donante de hidrógenos en los procesos anabólicos. Ejemplos: Sintesis de Ácidos grasos o colesterol.
ANFIBÓLICAS: Pueden funcionar como anabólicas o catabólicas según las necesidades. Degradan sustratos
oxidativamente, pero también producen metabolitos utilizables para la síntesis.
ATP (adenosín trifrosfato): Principal molécula portadora de energía química
Las células intercambian la energía liberada en la ruptura del ATP para llevar a cabo funciones esenciales, a menudo convirtiendo la energía química liberada de la hidrolisis en otras formas de energía como, por ejemplo, energía mecánica en la contracción muscular, o eléctrica en la conducción de impulsos nerviosos, etc. ATP ADP + Pi + energía Pi: fosfato inorgánico ATP AMP + PP + energía PP: Pirofosfato
Organismos autótrofos: Sintetizan compuestos orgánicos a partir de carbono inorgánico, obtenido en forma de CO 2. Organismos heterótrofos: pueden sintetizar sus metabolitos orgánicos únicamente a partir de compuestos orgánicos que, por lo tanto, deben consumir.
Mecanismos de control metabólico.
A. Existencia de reacciones irreversibles. B. Modificación de la velocidad de reacciones específicas: depende de
La cantidad absoluta de enzima presente: esta depende de la relación entre la intensidad de su
producción o síntesis y de su degradación. Por ejemplo, cuando hay mucha concentración de sustrato utilizable, la concentración de la enzima aumenta (se activa su síntesis inducción enzimática). De forma análoga, la presencia del producto final de una ruta puede desactivar la síntesis de las enzimas necesarias para generar ese producto (Represión enzimática.) También las respuestas metabólicas a las
hormonas pueden producir cambios en la expresión de los genes, que conducen a cambios en la
concentración enzimática.
Eficiencia catalítica: los mecanismos de regulación de la eficiencia catalítica de enzimas comprenden,
fundamentalmente, la acción de sustancias de pequeña masa molecular que actúan como efectores alostéricos (activación o inhibición alostérica). Estos efectores actúan uniéndose a lugares de regulación específicos, con lo que afectan a las interacciones entre las distintas subunidades de la enzima y este efecto facilita o dificulta, a su vez, a unión de los sustratos. También puede controlarse mediante la modificación covalente de la estructura enzimática como,
fosforilación, acetilación, metilación, adenilación, etc. Este control se asocia frecuentemente con
cascadas reguladoras. La modificación activa una enzima que, a su vez, actúa sobre otra, que finalmente actúa con el sustrato. Cada cascada proporciona una forma eficaz de amplificar la señal biológica.
METABOLISMO DE HIDRATOS DE CARBONO
El proceso de digestión degrada los carbohidratos de los alimentos hasta el estado de monosacáridos, solo así
pueden ser absorbidos en la mucosa intestinal y metabolizados en las células.
Después de su absorción los monosacáridos son transportados hacia el hígado (órgano central de los procesos
metabólicos) por la vena porta, una vez allí, tanto la galactosa como la fructosa pueden ser transformadas en
metabolitos idénticos a los derivados de la glucosa, por lo tanto, los tres monosacáridos tienen un destino
metabólico común. El hígado capta buena parte de la glucosa llegada y las incluye en moléculas de glucógeno
( polisacárido de reserva), otra parte de ella pasa directamente a la circulación general. La síntesis de glucógeno
(Glucogenogénesis) es un proceso anabólico que requiere energía. (Proceso importantes en el hígado y músculo). Todos los tejidos reciben un aporte continuo de glucosa, pero del total de glucógeno existente en el organismo de un adulto, aprox., una tercera parte se encuentra en el hígado y casi todo el resto en el hígado. Es muy pequeña la cantidad existente en otros tejidos. El glucógeno hepático es degradado para dar glucosa a la circulación general mediante un proceso catabólico llamado glucogenólisis. Este proceso es importante para mantener el nivel de glucosa en sangre (glucemia) entre comidas. El glucógeno del musculo sirve como reserva energética utilizada por el propio tejido cuando realiza trabajo contráctil. A diferencia del hígado, el musculo no cede glucosa libre a la circulación, sino que la degradación del glucógeno da piruvato (Glucolisis) y/o lactato (fermentación) como producto final.
Ingreso de glucosa en las células:
La absorción intestinal de glucosa en la membrana apical del eritrocito se da mediante un sistema de cotransporte Na+/glucosa (SGLT 1) que introduce glucosa en la célula aprovechando el gradiente creado por la bomba de Na+. Desde allí la glucosa pasa a la circulación sanguínea por difusión facilitada, utilizando el uniportador GLUT 2 de la membrana basolateral. Una vez en la sangre, llega a las células y penetra también por difusión facilitada.
Metabolismo de la glucosa:
Vías catabólicas: Glucolisis, Glucogenólisis, vía de las pentosas fosfato, vía del ácido úronico. Vías Anabólicas: Neoglucogénesis, Gluconogénesis.
GLUCÓLISIS (via de Embdem-Meyerhof)
Balance neto: por molécula de glucosa obtenemos 2 PIRUVATOS, 2 ATP (se consumen 2 y se generan 4) y 2NADH. Las transformaciones químicas de la glucolisis comprenden cambios en la molécula del sustrato original (glucosa) con producción de metabolitos ricos en energía, que pueden transferir retos forforilos a ADP, y así
generar ATP. Esta capacidad de generar ATP por mecanismos de fosforilación a nivel de sustrato, sin
participación de oxigeno ni cadena respiratoria, otorga importancia fisiológica. Es un proceso que ocurre en el citosol y puede darse tanto en condiciones aerobias como anaerobias. Se divide en dos fases: FASE PREPARATORIA:
- Formación de glucosa- 6 - fosfato (G- 6 - P) Fosforilación en el carbono 6. Reacción irreversible catalizada por HEXOQUINASA (tejidos extrahepáticos) o GLUCOCINASA (tejido del hígado). Estas enzimas requieren de ATP, como donante de fosfato y energía, también de Mg+2. El complejo ATP-Mg actúa como sustrato.
Si se parte de glucógeno, la reacción es catalizada por fosfatasa y foglucomutasa.
- Formación de fructosa- 6 - fosfato (F- 6 - P) Proceso de isomerización que convierte la G- 6 - P en F- 6 - P (la aldosa se transforma en cetosa). Reacción reversible. Catalizada en ambos sentidos por FOSFOHEXOSA ISOMERASA, enzima que requiere de iones Mg2+^ o Mn2+.
7. Fosforilación a nivel de sustrato: El fosfato de alta energía es transferido del 1,3-bisfosfoglicerato al ADP para generar 3 - fosfoglicerato y ATP. Reacción reversible catalizada por FOSFOGLICERATOQUINASA, enzima que requiere de Mg+2. En esta reacción por molécula se glucosa se generan 2 ATP (recordar que hay 2 G3P) 8. Formación de 2-fosfoglicerato: Hay una transferencia intramolecular del fosfato. Reacción reversible catalizada, en ambos sentidos, por FOSFOGLICERATO MUTASA en presencia de Mg+^. 9. Formación de fosfoenolpiruvato: Se produce una deshidratación y redistribución en el 2 - fosfoglicerato para generar Fosfoenolpiruvato, compuesto rico en energía. Reacción reversible catalizada por ENOLASA, la cual requiere de Mg+2^ o Mn+2. 10. Segunda fosforilación a nivel de sustrato: El fosfoenolpiruvato cede un fosfato al ADP para generar ATP. Reacción irreversible catalizada por PIRUVATO QUINASA, esta requiere de Mg+2^ o Mn+2. El K+^ tiene efecto activador de esta enzima. El enolpiruvato resultante se transforma espontáneamente en piruvato. *Recordar: se generan 2 ATP y 2 piruvatos por glucosa.
DESTINO DEL PIRUVATO.
Formación de lactato: Ocurre cuando la disponibilidad de oxigeno es escasa o nula (anaerobiosis). El piruvato es reducido a lactato. Reacción reversible catalizada por LACTATO DESHIDROGENASA, enzima que utiliza NAD+ como coenzima. Esta conversión a lactato es un mecanismo que asegura la reoxidación del NADH y permite el funcionamiento sostenido de la glucolisis. Ocurre, por ejemplo, en el músculo esquelético durante un ejercicio intenso. También se produce en los eritrocitos. Función anabólica de la glucolisis: Si bien es una vía esencialmente catabólica, genera metabolitos utilizados para diversas síntesis, entre ellos: a) dihidroxidroacetonafosfato, a partir de la cual se forma glicerol- 3 - fosfato, intermediario en la síntesis de trigliceroles y fosfolípidos. b) 1,3-bisfosfoglicerato, precursor de 2,3- bisfosfoglicerato, modulador de la hemoglobina. c) piruvato, convertible en alanina por transaminación. Reacciones importantes Enzima Cofactor Inhibidor Activador Tipo de reacción Formación de glucosa- 6 - fosfato Hexoquinasa Mg+2 Glucosa- 6 - P ATP Irreversible Consume 1 ATP Fosforilación de fructosa- 6 fosfato. Fosfofructoquinasa Mg+2 ATP Citrato
AMP
ADP
[Fructosa-2,6- Bip] Irreversible Consume 1 ATP Primera fosforilación a nivel de sustrato Fosfoglicerato quinasa Mg+2 Reversible Produce 2 ATP Segunda fosforilación a nivel de sustrato Piruvato quinasa Mg+2 ATP Acetil-CoA Alanina Fosforilacíon (glucagón dependiente de cAMP) AMP Irreversible Produce 2 ATP Oxidación y fosforilación de G3P Gliceraldehido- 3 - fosfato deshidrogenasa
NAD+
como coenzima Reversible Produce 2 NADH
B. Conversión de fructosa-1,6- bisfosfato en fructosa- 6 - fosfato. Reacción hidrolítica, con liberación de Pi, catalizada por la FRUCTOSA-1,6- BISFOSFATASA. Esta requiere de Mg+2^ y constituye uno de los principales lugares de control que regulan la gluconeogénesis. C. Conversión de glucosa- 6 - fosfato en glucosa. Se produce la hidrólisis de la G6P. Reacción catalizada por GLUCOSA- 6 - FOSFATASA.
Esta enzima requiere de Mg+2^ y se encuentra en la membrana del RE, con su lugar activo hacia la luz. Es
parte de un complejo multiproteíco que incluye transportadores para importar el sustrato (G6P) al interior de la luz del RE y para exportar los productos, la glucosa y el Pi, de vuelta al citoplasma. Los mamíferos expresan 3 izoenzimas de la glucosa- 6 - fosfatasa, la principal se encuentra en el hígado (órgano encargado de sintetizar glucosa para exportar a otros tejidos a través de la circulación sanguínea) y riñón.
CICLO DE GLUCOSA-ALANINA (ciclo de Cahill): Cooperación entre el músculo esquelético y el hígado.
La señal de la glucosa se realiza por medio de la proteína fosfatasa 2A (PP2A). Un aumento de glucosa en el hígado lleva al aumento de intermediarios de la ruta de las pentosas fosfato. Uno de estos metabolitos, la xilulosa- 5 - fosfato es un activador especifico del dominio PFK-2. Entonces, una baja concentración de F2,6BP estimula la gluconeogénesis e inhibe la glucolisis (FBPasa- 2 activado), mientras que una alta concentración inhibe la gluconeogénesis y activa la glucólisis (PFK- 2 activado, estimula la conversión de fructosa- 6 - fosfato a fructosa-2,6- bisfosfato). Hexoquinasa/Glucoquinasa: Las isoenzimas de la hexoquinasa del músculo y del hígado están afectadas en forma diferente por su producto, la glucosa- 6 - fosfato. En los seres humanos existen 4 isoenzimas (Hexoquinasa I-IV), codificadas en genes diferentes. En los miocitos (músculo) las isoenzimas predominante son la Hexoquinasa I-III, las cuales las cuales tienen una elevada afinidad por la glucosa. Además, ambas se encuentran generalmente saturadas, trabajando a su velocidad máxima. Estas hexoquinasas musculares se encuentran alostericamente inhibidas por su producto (Glu-6P), por lo que presentan una regulación directa por los niveles de glucosa intracelular. La isoenzima de la hexoquinasa predominante en el hígado es la Hexoquinasa IV (Glucoquinasa), la cual difiere en tres aspectos con las Hexoquinasas musculares. Primero, esta isoenzima se encuentra semisaturada a concentraciones de glucosa superiores a la concentración usual en sangre (alrededor de 10mM). Gracias a que un eficiente transportador de glucosa de los hepatocitos (GLUT2) equilibra rápidamente las concentraciones de glucosa citosolica y en sangre, el elevado Km de la glucoquinasa permite su regulación directa por los niveles de glucemia. En segundo lugar, esta isoenzima no es inhibida por su producto, sino que posee una proteína regulatoria asociada, que se encuentra alojada en el núcleo celular. La unión de la proteína reguladora con la hexoquinasa IV es mucho más fuerte en presencia de Fru-6P. Cuando en la célula hay altas concentraciones de F6P esta proteína regulatoria une F6P y en esa condición la glucoquinasa posee una gran afinidad por esta estructura de F6P- Proteína Regulatoria, porque forman un complejo. Al estar en este complejo, se retiene a la glucoquinasa en el núcleo, y no en el citoplasma (que es donde ocurre la glucólisis) y así la glicólisis está inhibida. Cuando aumenta la concentración de glucosa o fructosa- 6 P en el medio, la proteína regulatoria deja libre a la glucoquinasa y en este momento es cuando la GQ se libera al citoplasma y cumple su función.
Piruvato quinasa/piruvato carboxilasa + P EPCK
Piruvato quinasa: Concentraciones elevadas de ATP (reduce la afinidad por el sustrato PEP), Acetil-coA
(principal producto de oxidación de los A.grasos) y aminoácidos como la alanina (principal precursor
gluconeogénico) inhiben alostericamente todas las isoenzimas de la piruvato quinasa. Dentro de ellas la
isoenzima hepática (forma L) está sujeta a una regulación adicional por fosforilacion. Cuando se produce la
liberación de glucagón (baja concentración de glucosa en sangre), la proteína quinasa dependiente de AMPc
fosforila la piruvato quinasa inactivandola y por lo tanto se produce la inhibición de la glucólisis. En el músculo,
el efecto de aumento de AMPc es totalmente diferente ya que la isoenzima muscular (forma M) no está regulada por fosforilacion. La Acetil-coA es un regulador reciproco de la glucolisis y la gluconeogénesis, ya que es un
activador necesario de la piruvato carboxilasa.
Finalmente, el glucagón controla la concentración de la enzima gluconeogénica clave, la fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (PEPCK) al
activar la trascripción del gen de la PEPCK.
Además, d eprime la síntesis de piruvato quinasa,
contribuyendo de esta forma, a aumentar el flujo gluconeogénico desde el piruvato al fosfoenolpiruvato. La insulina tiene el efecto contrario. Al inhibir la trascripción del gen que da origen a la PEPCK, por lo tanto, esta hormona, tiende a deprimir las velocidades de los flujos gluconeogénicos.
RESPIRACIÓN CELULAR.
Se produce en 3 etapas: Etapa 1: generación de Acetil-CoA a partir de piruvato. Matriz mitocondrial Etapa 2: Oxidación del Acetil-CoA en el ciclo del ácido cítrico (Krebs). Matriz mitocondrial Etapa 3: transporte electrónico y fosforilación oxidativa. Membrana mitocondrial interna
OXIDACIÓN DEL PIRUVATO.
La conversión de piruvato en Acetil-CoA es una descarboxilación oxidativa. Catalizada por COMPLEJO PIRUVATO DESHIDROGENSA (PDH). En la reacción global, el grupo carboxilo del piruvato se libera como Co2, mientras que los dos carbonos resultantes forman la porción acetilo de la Acetil- CoA. Comienza con la descarboxilacion del piruvato y termina con la transferencia de un par de e- al NAD+
En esta reacción, prácticamente irreversible, de cinco pasos intervienen tres
enzimas y cinco coenzimas.
Enzimas: estas conforman el complejo PDH. Piruvato deshidrogenasa (E1) Dihidrolipoamida transacetilasa (E2) Dihidrolipoamida deshidrogenasa (E3)
OXALACETATO (4C) CITRATO (6C) CIS-ACONITATO (6C) ISOCITRATO (6) ∝- CETOGLUTARATO ( 5 C) SUCCINIL-COA ( 4 C) SUCCINATO ( 4 C) FUMARATO ( 4 C) L-MALATO ( 4 C) Proceso de isomerización Mg2+^ o Mn2+ Es un complejo enzimático A partir de GP se puede formar ATP, en reacción catalizada por nucleósido difosfato quinasa Está firmemente unida a la membrana interna de la mitocondria. Es inhibida por oxalacetato.
- Formación de ácido cítrico: por condensación de la acetil coA con oxaloacetato dan citrato o acido cítrico. Catalizada por CITRATO SINTASA. Hay hidrolisis exergónica del enlace tioester de acetil coA y por eso la reacción está fuertemente desplazada a la derecha y es irreversible. La enzima se regula al ser inhibida por ATP.
- Formación de isocitrato: por isomerización. En dos pasos, los dos catalizados por ACONITASA: a) Primero el citrato se deshidrata a cisaconiato o ciscitrato b) Luego recupera agua y forma isocitrato.
- Oxidación de isocitrato: por deshidrogenación se convierte en oxalosuccinato. ISOCITRATO DESHIDROGENASA, oxidorreductasa que usa NAD como coenzima y requiere Mg+2 o Mn+2. Enzima alostérica, su afinidad por el sustrato es aumentada por ADP y disminuida por ATP y NADH.
- Descarboxilación de oxalosuccinato: ISOCITRATO DESHIDROGENASA. Da alfa-ceto-glutarato el CO liberado no es del acetil coA.
- Descarboxilación oxidativa de alfa-ceto-glutarato: proceso catalizado por sistema multienzimatico llamado: COMPLEJO ALFA-CETO-GLUTARATO DESHIDROGENASA formado por 3 enzimas que requieren las coenzimas: pirofosfato de tiamina, ácido lipoico, coenzima A, FAD y NAD. Semejante a la descarboxilación del piruvato. Productos son: CO2, NADH, H y succinil-CoA, que es un resto de 4C unido a coenzima A por enlace tioester de alta energía. El CO2 liberado no corresponde al del acetilo inicial. Fuertemente exergónica e irreversible.
- Formación de succinato: la succinil-coA es convertida en succinato y coA libre por la SUCCINATO TIOQUINASA, la reacción requiere GDP y Pi. La energía del enlace tioester es usada para transferir fosfato a GDP y obtener GTP. A partir de GTP se forma ATP catalizada por NUCLEOSIDO DIFOSFATO QUINASA
- Deshidrogenación de succinato: es oxidado a fumarato por la SUCCINATO DESHIDROGENASA, flavoproteína con FAD como aceptor de hidrógenos. Tiene gran especificidad y produce solo el isómero trans, que es el fumarato y no malato que es el cis. Es la única enzima que en vez de estar en la matriz está unida a la membrana interna. Es inhibida competitivamente por oxaloacetato.
- Hidratación de fumarato: adición de agua lo convierte en malato. Catalizada por una liasa: FUMARATO HIDRATASA o fumarasa.
- Oxidación de malato: pierde dos H y se transforma en oxaloacetato. MALATO DESHIDROGENASA dependiente de NAD. Es endergónica, pero la continua utilización del oxaloacetato la desplaza hacia la derecha. Participación del ciclo de Krebs en la transaminación y gluconeogénesis (rutas anfibólica)
REGULACIÓN DEL CICLO DEL KREBS.
Los factores que dirigen la velocidad de flujo a través del ciclo son: Disponibilidad de sustratos Acetil-CoA , oxalacetato, NAD. Inhibición por productos Succinil-CoA, citrato, NADH. Regulación de enzimas: citrato sintasa, isocitrato deshidrogenasa y α-cetoglutarato deshidrogenasa. El factor más importante que controla la actividad del ciclo es la relación intramitocondrial de la [NAD+] respecto al [NADH]. El NAD+ es un sustrato de tres enzimas del ciclo, así como de la piruvato deshidrogenasa. En las condiciones en las que disminuye la relación [NAD+]/[NADH], como por ejemplo, en presencia de una limitación del aporte de oxígeno, la baja concentración de NAD+ puede limitar las actividades de estas enzimas (las deshidrogenasas). Por otro lado, a concentraciones bajas de citrato, el flujo a través de la citrato sintasa está limitado por la disponibilidad del sustrato. Esta enzima también esta inhibida por una alta concentración de Succinil-CoA.
En muchas células la isocitrato deshidrogenasa se activa alostéricamente por ADP y se inhibe por NADH y ATP.
La actividad de la ∝-cetoglutarato deshidrogenasa se inhibe por acumulación de productos, la Succinil-CoA y el NADH. Finalmente, ambas enzimas, son estimuladas alostéricamente por Ca+2. El Ca+2^ hace que la tasa de oxidación del sustrato por el ciclo de Krebs responda al incremento de la demanda de ATP durante la contracción muscular. En resumen, el flujo en el ciclo del ácido cítrico es sensible al estado energético de la célula, a través de una activación alostérica de la isocitrato deshidrogenasa por el ADP; al estado redox de la célula, a través de la limitación de la velocidad de flujo causada cuando desciende el [NAD+] intramitocondrial; y a la disponibilidad de compuestos de energía elevada, mediante la inhibición de enzimas relevantes por la acetil-CoA o la succinil- CoA.
SECUENCIAS ANAPLERÓTICAS: Necesidad de reponer los intermediarios del ciclo.
Los intermedios del ciclo del ácido cítrico que se utilizan en las rutas de biosíntesis deben reponerse para mantener el flujo a través del ciclo. Las rutas anapleróticas sirven para este fin. El ciclo actúa también como una fuente de intermediarios biosinéticos, y por eso se considera una ruta anfibólica. El funcionamiento del ciclo se iría deteriorando si no hubiera otros procesos que repusieran las reservas de estos intermediarios. En la mayoría de las células, el flujo de salida del carbono del ciclo se equilibra mediante estas reacciones anapleróticas, de manera que las concentraciones intramitocondriales de los intermediarios se mantienen contantes a lo largo del tiempo. Además de la PEP carboxilasa y la piruvato carboxilasa, un tercer proceso anaplerótico es el que proporciona la Enzima málica (malato deshidrogenasa), esta cataliza la carboxilación reductora del piruvato para dar malato y utiliza NADPH en lugar de NADH como donador de e-.
CADENA RESPIRATORIA Y FOSFORILACIÓN OXIDATIVA.
Cadena respiratoria: Embebidas en la membrana interna se encuentran las proteínas transportadoras que forman la cadena respiratoria. Se ensamblan en cinco complejos multiproteicos denominados I, II, III, IV y V. El complejo I y el complejo II reciben electrones de la oxidación del NADH y del succinato (FADH2),
respectivamente, y los pasan a un transportador electrónico lipídico, la coenzima Q,
que se desplaza libremente a través de la membrana. El complejo III cataliza la
trasferencia de electrones desde la forma reducida de la coenzima Q al citocromo c, un
transportador electrónico proteico que también puede desplazarse dentro del espacio intermembrana. Por último, el complejo IV cataliza la oxidación del citocromo c con la reducción del O 2 a H 2 0. Fosforilación oxidativa: La energía liberada por estas reacciones exergónicas crea un gradiente de protones a través de la membrana interna, al bombearse los protones desde la matriz hacia el espacio intermembrana. Los protones vuelven a entrar posteriormente a la matriz a través de un canal específico en el complejo V (Bomba de H+ clase F). La energía liberada por este proceso impulsa la síntesis de ATP a partir de ADP y fosfato inorgánico (Pi). En la cadena de transporte de electrones los complejos se ubican según un gradiente de potencial de reducción creciente, esto hace que la energía que se libera sea de manera paulatina, es decir, cataliza el transporte de e- desde los transportadores de potencial bajo a los transportadores de potencial alto. Complejo I: NADH deshidrogenasa (NADH - ubiquinona oxidorreductasa) Complejo II: Succinato deshidrogenasa (Succinato- CoQ reductasa) Coenzima Q Complejo III: Ubiquinona - citocromo c oxidorreductasa Citocromo c. Complejo IV: citocromo oxidasa. Complejo V: ATPasa (fosforilación oxidativa) ETAPA 1 ETAPA 2 ETAPA 3 Glicerol- 3 - P Acil-CoA (flavina mononucleotido)
