Las Proteínas: Estructura, Composición y Funciones, Diapositivas de Biología

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LAS PROTEÍNAS

Contenidos

1. Tipo de moléculas.
2. Composición química.
3. Aminoácidos. 4.Proteínas

2. composición química

Son polímeros de aminoácidos (aa).

(Unión de una o más moléculas repetidas a lo

largo de la cadena.)

Compuestos químicos formados por

C,H,O,N,P y S

3.aminoácidos

3.1 Generalidades

Son las unidades básicas estructurales de las proteínas. Se caracterizan por : Poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) Fórmula general de un aminoácido : Grupo amino. (^) Grupo carboxilo. Átomo de carbono alpha. Grupo de cadena lateral. Átomo de hidrógeno.

Actividad óptica y esteroisomería : poseen carbono asimétrico, esto explica que existan dos esteroisómeros D y L. Los aa son capaces de desviar el plano de luz. Desvían a la izquierda (levógiros), desvían a la derecha (dextrógiros)

3.aminoácidos

3.2 propiedades

Propiedades ácido base : a un pH=7, los aa están ionizados. A esta forma dipolar se le denomina Zwitterion. Las formas dipolares pueden comportarse como ácido o como base, carácter anfótero. Cuando el medio es ácido, se comportan como una base. Cuando el medio es básico, se comportan como un ácido. El punto isoeléctrico (pI) de un aa es aquel valor de pH en el cual la carga neta del aa es nula. Gracias a esta propiedad, los aa mantienen constante el pH del medio, tienen un efecto amortiguador o tampón.

3.aminoácidos

3.4 EL enlace peptídico

Los aminoácidos se unen entre sí, formando un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, liberando una molécula de agua. Enlace peptídico.

4.proteínas

Moléculas que se forman por la unión de un número variable de aminoácidos.

4.1 estructura

Estructura primaria : secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica. Encontramos un extremo amino libre en un extremo carboxilo libre Estructura secundaria : la estructura primaria se pliega. α -hélice : enrollamiento de la cadena polipeptídica sobre si misma en espiral, formando una hélice en sentido destrógiro. (queratina en células epidérmicas)

estructura β : la cadena polipeptídica se pliega sobre si misma hacia adelante y hacia atrás, constituyendo una forma de lámina plegada en zigzag. (la queratina del pelo) El mantenimiento de la estructura se realiza por la formación de puentes de hidrógeno.

4.1 estructura

Estructura terciaria : nuevo plegamiento de la cadena polipeptídica originando una conformación globular, como un ovillo.

- Enlaces puentes de hidrógeno y fuerzas de Van der Waals, intereacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas. - Enlaces covalentes. Estructura cuaternaria : disposición espacial de una proteína. Sólo ocurre cuando la proteína está formada por 2 o más cadenas polipeptídicas que quedan unidas por enlaces H-H y en ocasiones -S-S. Cada una de estas cadenas son protómeros. Los enlaces que intervienen son puentes de hidrógeno, fuerzas Van der Waals, interacciones iónicas, interacciones hidrofóbicas y enlaces covalentes

4.3 clasificación

Holoproteínas : por hidrólisis producen sólo aminoácidos. 1.Globulares : forma globosa y solubles en agua. Globulinas: como la hemoglobina con f.trasporte 2.Filamentosas. Colágeno : su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivos, cartilaginosos y óseos. Queratina : presenta en las células de la epidermis de la piel, pelos, plumas... Elastina: posee gran elasticidad. En pulmones, arterias, dermis de la piel... Miosina : participa en la contracción de los músculos.

Heteroproteínas : poseen una parte proteica y una no proteica Glucoproteínas : el grupo prostético son los glúcidos. Lipoproteínas : el grupo prostético son los lípidos. Fosfoproteínas: el grupo prostético es un ácido fosfórico.

4.3 clasificación