Proteinas: Estructura, Tipos y Propiedades - Prof. Margoth, Diapositivas de Bioquímica

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PROTEINAS

ELTHY GALARZA R.

PROTEÍNAS

◼Son biopolímeros de elevado peso molecular

formadas por la unión de diferentes unidades o

monómeros llamados aminoácidos (existen 20 en la

naturaleza), cada uno con características

particulares.

◼Son biomoléculas formadas por C, H, O, N y a veces

pequeñas cantidades de P y S.

◼Son específicas para cada especie.

◼Son componentes estructurales de las membranas

celulares. (con los fosfolípidos).

PROTEÍNAS

LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

▪ La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles estructurales: la estructura primaria , la estructura secundaria , la estructura terciaria y la estructura cuaternaria. ▪ Cada una de ellas corresponde a la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura primaria de las proteínas

4.2. Estructura secundaria

 Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio  Cuando se van uniendo aminoácidos a la cadena, está va adoptando una disposición espacial estable.  Este tipo de estructura se mantiene con enlaces de hidrógeno y depende de los aminoácidos que la constituyen.  Se conocen tres tipos: ➢ α-hélice , ➢ Conformación-β o lámina plegada ➢ Hélice del colágeno Ej: Triple-Colageno ▪ Ej: Colageno - Mioglobina

Estructura secundaria de las proteínas: conformación  Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí. Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna. Enlace peptídico Enlaces de hidrógeno quimotripsina

• Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias, mantienen la estructura secundaria alargada: proteínas fibrosas.
• Son insolubles en agua y ejercen funciones esqueléticas.
• Ejemplos: o El colágeno que da resistencia a los huesos y cartílagos. o La queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, lana. o La miosina responsable de la contracción muscular o La elastina que da elasticidad a la piel, el cartílago y los vasos sanguíneos. o Las proteínas globulares se caracterizan por doblas sus cadenas es una forma esférica apretada o compacta. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte

Estructura cuaternaria

▪El número de cadenas puede variar:

▪ Insulina : 2 cadenas ▪ Colágeno : 3 cadenas ▪ Hemoglobina : 4 cadenas iguales dos a dos. Anticuerpos ▪ ARN-polimerasa : cinco cadenas.

Desnaturalización

▪ Es la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, debido a la rotura de los enlaces que las mantienen. Solo se conserva la primaria. ▪ Son ejemplos de desnaturalización la leche cortada debido a la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor. La permanente del pelo.

Desnaturalización

▪ Esta ruptura puede ser producida por cambios de pH, variaciones de temperatura, alteraciones de la concentración salina del medio... ▪ Cuando una proteína se desnaturaliza, generalmente adopta una estructura filamentosa y precipita ( disminución de la solubilidad ) ▪ Las proteínas , en este estado, no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, es decir no son funcionales. ▪ La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos; al volver a las condiciones normales, la proteína puede, en algunas ocasiones, recuperar la conformación primitiva , lo que se denomina renaturalización.