proteinas alimentaria, Apuntes de Química de los alimentos

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Proteínas

Proteínas

Información básicas de los polímeros (proteínas y polisacáridos)

● 5.-Definición de proteínas y polisacáridos ● 5.-Unidad básica que forma a cada polímero ● 4.-Grupos funcionales de los cuales está formado el polímero ● 4.-Principal enlace entre polímeros (proteínas y Polisacáridos) ● 3.-Estructura(s) básicas de los polímeros (proteínas y polisacáridos) ● 3.-Principales INTERACCIONES entre las mismas moléculas de los polímeros. ● 2.-Clasificación(es) de los polímeros ● 2.-Factores INTRÍNSECOS de los polímeros ● 1.-Factores EXTRÍNSECOS de los polímeros ● 1.-Desnaturalización de los polímeros

Información básica sobre PROPIEDADES FUNCIONALES de polímeros (proteínas y polisacáridos)

● 6.-Principales propiedades funcionales que pueden realizar los polímeros ● 6.-Razones principales del funcionamiento de la propiedad funcional ● 6.-Adsorción, Absorción, Hidratación, gelificación, emulsificar espumante,. ● Todos.-Principales operaciones unitarias y sus condiciones de proceso para desarrollar las propiedades funcionales. ● Todos.-ESQUEMA. realizan la propiedad funcional. (dentro del sistema Disperso) ( equipos 1-3 gel y emulsión) (4-6 suspensión gr y espuma) ● Todos.-Esquema de cómo se desarrolla la propiedad funcional.

● Ionización

● Carga eléctrica

● Hidrofobicidad

● Relación y composicion de aminoacidos

● Peso molecular

● Forma

Equipo 2: Factores intrínsecos

ESTRUCTURA

PRIMARIA

La estructura primaria se determinada por la secuencia de AA en la cadena polipeptídica. Se forman a partir de 20 aminoácidos diferentes. Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el aminoácido precedente), el C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el CO del grupo carboxilo (que se condensa con el aminoácido siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-C=-CO-)

Equipo 3

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo permite que sus enlaces covalentes adopten una configuración espacial denominada estructura β, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras β de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β.

Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β resultante es paralela, y si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela.

SECUNDARIA

(hoja β )

hoja β paralela

hoja β antiparalela

La conformación de los giros β está estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β.

Ejemplos

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.

La estructura cuaternaria debe considerar: el número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.

En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga.

En proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:

Exactamente iguales, muy parecidos, con estructura distinta pero con una misma función,

CUATERNARIA

Enlace peptídico

Puentes de hidrógeno

Puentes disulfuro

Efecto estérico

Fuerzas de Van Der

Waals

PRINCIPALES INTERACCIONES

Equipo 3

Fuerzas iónicas

Fuerzas electrostáticas

Interacciones hidrofóbicas

Dipolo - dipolo

Enlace peptídico.

La unión de proteínas se lleva a cabo mediante un enlace peptídico.

Reacción del grupo carboxilo con el grupo amino del siguiente,

liberando una molécula de agua.

Equipo 4

Equipo 5

Definición: biomoléculas orgánicas de alto peso molecular que están formadas

por largas cadenas constituidas por un gran número de subunidades llamadas

aminoácidos.

Unidad básica:

Un aminoácido, es una molécula orgánica con un grupo amino en uno de los

extremos de la molécula, un grupo carboxilo en el otro extremo y una cadena

lateral R.

Factores extrínsecos en las proteínas

EQUIPO 1

O f actores de riesgo al no ser propios de los alimento pueden afectar la calidad e higiene, así como la vida útil del mismo. Dependen de las características del ambiente donde se almacena el alimento, la humedad relativa, la presencia y concentración de gases del ambiente.

❏ Temperatura de almacenamiento: Influye en el crecimiento de microorganismos y en la actividad de proteasas y otros agentes degradantes.

❏ Humedad relativa: La humedad relativa influye directamente en la actividad de agua del alimento.

❏ Composición de la atmósfera:

➢ Influencia de CO2 : Este método se utiliza para frutas retardando el pudrimiento por los hongos

filamentosos.

➢ Influencia de O3 (Ozono): Este tipo de atmósfera no es recomendado para alimentos con cantidad

elevada de lípidos, puesto que el ozono aceleraría la oxidación. El ozono y el gas carbónico son eficaces retrasar las alteraciones en la superficie de carnes almacenadas por un tiempo largo.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Pérdida de las estructuras de orden superior

(secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena

polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin

ninguna estructura tridimensional fija.

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su

estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la

desnaturalización es reversible ya que es la estructura

primaria la que contiene la información necesaria y

suficiente para adoptar niveles superiores de

estructuración.

EQUIPO 1

Agentes desnaturalizantes

Los agentes desnaturalizantes son todos aquellos factores químicos o físicos que producen la

desnaturalización de las proteínas:

● Temperatura (mayores a 40ºC)

● pH o acidez (exceso de H+ y OH–)

● polaridad del disolvente (puentes de H y enlaces covalentes)

● fuerza iónica (disminución de la hidratación)

EQUIPO 1