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Volumen 8 No. 2 Abril-Junio 2007 Salus cum propositum vitae
LAS PROTEÍNAS EN LA NUTRICIÓN
Laura González-Torres, Alfredo Téllez-Valencia*^ , José G. Sampedro y Hugo Nájera. Área Académica de Nutrición, *Área Académica de Farmacia, Instituto de Ciencias de la Salud, Universidad Autónoma del Estado de Hidalgo (Pachuca, Hgo. México). E-mail: [email protected]
Introducción
La palabra Proteína, del griego “proteios” que significa “primordial” o “primer lugar”, fue sugerida por Berzelius para llamar así, al material que describiera el químico holandés Mulder en 1838 como “sustancia compleja” en cuya composición intervenía el nitrógeno (N), y la cual, era sin duda la más importante de todas las sustancias conocidas en el “reino orgánico”, sin la cual no parecía posible la vida sobre nuestro planeta (1). Aunque dentro del campo nutricional, no son las que aportan más energía, si son esenciales, pues las proteínas constituyen uno de los nutrimentos de mayor trascendencia en los seres vivos.
Existen muchas clasificaciones de las proteínas, dependiendo de su estructura, función, solubilidad, forma, etc., pero una clasificación general para estas, las divide en: globulares y fibrosas , las primeras son de forma esférica o parecida a ésta, contienen en su estructura hélices y hebras , además de estructuras no repetitivas (asas y giros) las cuales les proporcionan diseños compactos con funciones particulares, son solubles en agua; algunos ejemplos son: la insulina, albúmina, globulinas plasmáticas y numerosas enzimas. Las proteínas fibrosas son de forma alargada, su armazón es una repetición de elementos de estructura secundaria (hélices y hebras ), éstas le confieren la forma de fibras cilíndricas observables al microscopio, son de baja solubilidad en agua, dentro de éstas se encuentran la queratina, miosina, colágeno y fibrina (2).
Las proteínas son macromoléculas las cuales desempeñan el mayor número de funciones en las células de los seres vivos. Forman parte de la estructura básica de tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.), durante todos los procesos de crecimiento y desarrollo, crean, reparan y mantienen los tejidos corporales; además desempeñan funciones metabólicas (actúan como enzimas, hormonas, anticuerpos) y reguladoras a saber: asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, eliminación de materiales tóxicos, regulación de vitaminas liposolubles y minerales, etc. (3).
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Las proteínas son moléculas de gran tamaño formadas por una larga cadena lineal de sus elementos constitutivos propios, los aminoácidos (aa). Éstos se encuentran formados de un grupo amino ( NH 2 ) y un grupo carboxilo ( COOH ), enlazados al mismo carbono de la molécula. Los aminoácidos se encuentran unidos por un enlace peptídico (enlace de un grupo amino con otro carboxilo perteneciente a otro aminoácido).
Existen veinte aminoácidos distintos, codificados en el material genético de los organismos, pueden combinarse en cualquier orden y repetirse de cualquier manera para dar lugar a estas macromoléculas. Una proteína típica está formada por unos cien o doscientos aa, lo que da lugar a un número muy grande de combinaciones diferentes. Y por si esto fuera poco, según la configuración espacial que adopte una determinada secuencia de aminoácidos, sus propiedades pueden ser totalmente diferentes, como consecuencia, realizar diferentes funciones. Tanto los carbohidratos como los lípidos tienen una estructura relativamente más simple comparada con la complejidad y diversidad de las proteínas.
Las moléculas con menos de 50 aminoácidos en sus cadenas y pesos moleculares bajos se denominan péptidos, las que pesan entre varios miles y varios millones de daltones (Da) se denominan polipéptidos. Los términos proteínas y polipéptidos a menudo se usan indistintamente para referirse a las mismas moléculas (4).
Aminoácidos esenciales
El ser humano necesita un total de veinte aminoácidos, de los cuales, 11 de ellos nuestro propio organismo los sintetiza y no necesitamos adquirirlos de la dieta, éstos son llamados no esenciales o dispensables. Los nueve restantes no somos capaces de sintetizarlos y deben ser aportados por la dieta. Los aminoácidos que adquirimos obligatoriamente de la dieta son los denominados aminoácidos esenciales, o actualmente llamados indispensables, a saber: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina (y cisteína), fenilalanina (y tirosina), treonina, triptofano, y valina. Ya que la metionina es un precursor de la cisteína y la fenilalanina de la tirosina, estos aminoácidos se consideran normalmente en parejas. Si falta uno solo de ellos no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido (5). Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante, es decir, el aminoácido que no se encuentra en la proteína alimentaria y por tanto, no contribuye a la síntesis de nuevas proteínas. La histidina es un aminoácido esencial sólo para niños, ya que la privación de éste aa en bebes de 3 meses o menos, conlleva a la aparición de eczema como una forma de dermatitis. Ésta desaparece cuando la histidina es suplementada por medio de la dieta. El desorden genético del metabolismo de la histidina visto en algunos niños no permite que el aa se metabolice correctamente, lo que ocasiona que éste se acumule en sangre; aunque es poco común, causa defectos del habla, y déficit mental. Este problema parece no presentarse en adultos (6). El triptofano, la lisina y la metionina son los aa esenciales que representan mayores problemas para la nutrición humana, debido a que su carencia es típica en poblaciones que tienen difícil acceso a productos de origen animal, y en las cuales, los cereales o los tubérculos se convierten en la base de su alimentación. El déficit de aminoácidos esenciales afecta mucho más a los niños que a los adultos (7, 8).
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Tabla1. Requerimientos estimados de aminoácidos a
Requerimientos, mg / kg × día, por grupo de edad
Aminoácido Infantes, Edad 3-4 meses b
Niños, Edad ~2 años c
Niños, Edad 10-12 años d
Adultos e
Histidina 28?? 8-
Isoleucina 70 31 28 10
Leucina 161 73 42 14
Lisina 103 64 44 12
Metionina más cisteína 58 27 22 13
Fenilalanina más tirosina 125 69 22 14
Treonina 87 37 28 7
Triptofano 17 12.5 3.3 3.
Valina 93 38 25 10
Total sin histidina 714 352 214 84
a (^) De WHO (1985). b (^) Basado en las cantidades de aminoácidos en leche materna o de vaca que proveen
niveles que apoyan el buen crecimiento. c (^) Basado en el balance de nitrógeno suficiente para apoyar la adecuada ganancia de
tejido magro (16mg N / kg × día). d (^) Basado en el rango superior de requerimiento para un balance positivo de nitrógeno. e (^) Basado en el estimado mayor de requerimiento para alcanzar el balance de nitrógeno
Proteínas completas, incompletas y complementarias
Las proteínas alimentarias a menudo se clasifican como “completas” o “incompletas” según su contenido en aminoácidos. Las proteínas completas son aquellas proteínas alimentarias que contienen los nueve aminoácidos indispensables en concentraciones suficientes para cubrir los requerimientos de los seres humanos. Las proteínas incompletas son proteínas alimentarias deficientes en uno o más aminoácidos de los nueve aminoácidos esenciales que deben ser proporcionados por los alimentos (15).
El concepto de proteínas complementarias está basado en la obtención de los nueve aminoácidos indispensables por la combinación de alimentos que tomados aisladamente serían considerados como proteínas incompletas.
Dos o más proteínas incompletas pueden ser combinadas de tal forma que la deficiencia de uno o más aminoácidos esenciales pueda ser compensada por otra proteína y a la inversa. Cuando se combinan, estas proteínas complementarias proporcionan todos los aminoácidos esenciales necesarios para el cuerpo humano consiguiendo un patrón equilibrado de aminoácidos que se usan eficientemente (16).
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Otra forma de obtener aminoácidos indispensables es combinar una pequeña cantidad de una proteína completa con grandes cantidades de proteínas alimentarias incompletas.
Un ejemplo de combinación de proteínas complementarias es la mezcla de proteínas alimentarias de la soya y maíz o de la harina de trigo y la caseína. En estos casos la calidad de las proteínas de la mejor combinación excede a la de las fuentes proteicas proporcionadas individualmente, por lo que el efecto de combinarlas es sinérgico. En la Tabla 2 se muestran algunas combinaciones ideales para obtener proteína de mejor calidad.
Tabla 2. Combinaciones Excelentes de proteínas alimentarias (17)
COMBINACIONES EXCELENTES EJEMPLOS
Granos – Leguminosas Arroz/frijoles, sopa de chícharos / tostada, lenteja/arroz
Granos – Lácteos Pasta/queso, budín de arroz, emparedado de queso
Leguminosas – Semillas Garbanzo/semillas de sésamo como aliño, falafel o sopa
- Otras combinaciones, lácteos/semillas, lácteos/legumbres, granos/semillas, son menos eficaces en virtud de que las calificaciones químicas son similares y no se complementan eficazmente
En el pasado, los nutriólogos consideraban que las proteínas incompletas tenían que consumirse al mismo tiempo para ser complementarias. Actualmente se acepta que las proteínas complementarias de los alimentos consumidas a lo largo del día, en combinación con las reservas corporales de aminoácidos, generalmente aseguran un balance de aminoácidos adecuado (18).
Valor biológico de las proteínas
Como se mencionó anteriormente, el aprovechamiento de una proteína aislada no depende de su origen, intervienen muchos factores más, como son la combinación con otras proteínas, otras moléculas o nutrimentos, además de los procesos de digestión, absorción, o el hecho de que algunos aminoácidos puedan estar en formas químicas no utilizables, etc. El término “calidad proteica” se refiere a la capacidad de una proteína de la dieta para incorporarse en las proteínas corporales y se puede estimar a través de varios indicadores, dentro de los que se destaca el valor biológico o “calificación química”. El valor biológico esta definido como la proporción en que se encuentra un aminoácido indispensable limitante con respecto al patrón de referencia. Por definición, se entiende como aminoácido limitante a aquel en el que el déficit es mayor comparado con la proteína de referencia, es decir, aquel que, una vez realizado el cálculo, da un valor químico más bajo. La “proteína de referencia” es una proteína teórica definida por la FAO la cual tiene la composición adecuada para satisfacer correctamente las necesidades proteicas, la FAO ha propuesto a la proteína del huevo y la proteína de la leche humana como proteínas de referencia. Se han fijado distintas proteínas de referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de aminoácidos esenciales
Abril-Junio 2007 Salus cum propositum vitae El tamaño y superficie de la partícula donde se encuentran las proteínas. La digestibilidad de las proteínas de los cereales puede ser incrementada, por ejemplo, mediante el molido más fino de la harina.
Además, las diferencias biológicas entre individuos pueden afectar a la digestión de proteínas, así como a la absorción de aminoácidos. La edad es una de estas diferencias, pues en los primeros meses de vida no se encuentran presentes todas las enzimas necesarias para la correcta degradación de las proteínas, así como en los ancianos o adultos mayores se dejan de producir otras tantas enzimas y la digestión de estos nutrientes se vuelve cada vez más difícil. Algunos otros individuos pueden presentar defectos genéticos como deficiencia de enterocinasa o tripsinógeno, deficiencia de prolina dipeptidasa, síndrome de Hartnup (defecto en transporte de aminoácidos neutros), los cuales impiden que se produzcan enzimas para degradar ciertas proteínas, o que su degradación se lleve a cabo ineficazmente (24).
Medición de la calidad de las proteínas y digestión de proteínas
La medición de la calidad de la proteína también se determina mediante el cálculo de la cantidad de la misma que realmente utiliza un organismo. La Utilización Neta de Proteína (Net Protein Utilization, NPU) es el método usado más frecuentemente para este fin. Se lleva a cabo mediante el balance de nitrógeno (N), que esta definido como la diferencia observada entre el nitrógeno ingerido y el excretado. El segundo es calculado como la suma de nitrógeno contenido en orina y heces, y en pérdidas a través de diferentes vías, como piel y sudor. La medición del balance de nitrógeno es difícil, ya que representa una diferencia pequeña en términos de cantidad de N consumido y excretado. Las diversas pérdidas de N son particularmente difíciles de medir, y a menudo se asume que son del orden de 5 - 8 mg / kg de peso por día. Caloway y col. en 1971 midieron las pérdidas de N en adultos sedentarios, y encontraron un promedio de pérdida de 9 mg / kg / día. En adultos sanos el balance es de cero. Es negativo cuando existe ayuno y en algunas formas de desnutrición proteico-energética. Durante el crecimiento, la gestación, y en adultos que están añadiendo masa muscular o recuperándose de alguna lesión o enfermedad, el balance debe ser siempre positivo (25, 26).
Otro tipo de medición y que a la fecha es la más confiable, es la Calificación de aminoácidos corregida para la digestibilidad de la proteína, que por sus siglas en ingles recibe el nombre de PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Store).
