proteínas funcionales, Apuntes de Bioquímica

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LAS PROPIEDADES FUNCIONALES SE DEFINEN COMO:

“ cualquier propiedad distinta a la nutritiva que condicione su utilidad en cualquier formulación alimenticia.” “son aquellas propiedades físico-químicas que les permiten contribuir a que los alimentos exhiban características deseables.”

ESTRUCTURA DE LA PROTEÍNA // APTITUDES TECNOLÓGICAS Estructura primaria / hidrofobicidad total y capacidad de formar gel - emulsión o espuma. Estructura secundaria (riquezas en hojas ß) - poder gelificante. Estructuras terciaria / hidrofobicidad de superficie - formación y estabilización de emulsiones y espuma. Estructura cuaternaria / talla y forma del conjunto proteico capacidad de gelificación.

Propiedades Solubilidad: solubles en agua donde forman dispersiones coloidales. En la estructura, los aminoácidos hidrófilos se encuentran al exterior y los hidrófobos al interior. Hay excepciones. Punto isoeléctrico: el valor del pH para el cual las cargas positivas y negativas de los radicales de los aminoácidos están compensados. En este valor las proteínas son insolubles, por lo que el pH fisiológico debe ser diferente. Poder amortiguador o tampón: debido a su carácter anfótero regulan el pH del medio

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente Desnaturalización:

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

l Física:

✓ Calentamiento

✓ Enfriamiento

✓ Tratamiento

mecánico

✓ Presión hidrostática

✓ Radiación

l Química:

✓ Ácidos

✓ Bases

✓ Metales

✓ Disolventes Orgánicos

ALGUNAS MODIFICACIONES PRODUCIDAS

DURANTE LA DESNATURALIZACIÓN

PROTEICA

Disminución de la solubilidad creación de uniones intermoleculares polimerización de la molécula Poder de retención de agua e hinchamiento disminuye (Cambios en la capacidad de absorción de agua). Inactivación enzimática destrucción del sitio activo (Pérdida de actividad biológica ) Mayor riesgo de ataque químico por exposición de otros enlaces peptídicos Modificación del peso molecular por disociación en sub- unidades. Cambios en la viscosidad de las soluciones

ALGUNOS METODOS PARA PREVENIR LA

DESNATURALIZACIÓN

 Adición de azucares: Protege las moléculas proteicas. Cuando se bate albúmina de huevo, el azúcar debe agregarse al final para que la desnaturalización ocurra ( espuma )  Adición de sales: Ciertas sales evitan la desestabilización de las moléculas proteicas, ej.:

- En la leche evaporada se agrega fosfato de Ca, etc.. - En ciertas carnes se agregan fosfatos y cítricos para impartir estabilidad.  Bajas temperaturas ( sin llegar a la congelación )  Evitar los agentes desnaturalizantes

DESNATURALIZACIÓN PROTEICA EN ALIMENTOS EJEMPLOS DESEABLES

EN LA PREPARACIÓN DE CIERTAS ESPUMAS:  En los helados: Al batir y congelar la mezcla, las proteínas forman películas de proteínas desnaturalizadas alrededor de las celdas de aire, reteniéndolos.  En los merengues: La albúmina desnaturalizada por la agitación forma una película alrededor de las celdas de aire.

Desnaturalización de una proteína: pérdida de la conformación nativa y de sus propiedades originales (ej. coagulación por calor de las proteínas de la clara del huevo). Hidrólisis de una proteína: escisión en aminoácidos (ruptura de un enlace covalente por adición de agua).