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TEMA 4: LOS PROTEÍNAS.

1. CONCEPTO E IMPORTANCIA BIOLÓGICA.

Biomoléculas orgánicas. Macromoléculas de gran complejidad, elevado peso molecular.

Formadas por una o varias cadenas polipeptídicas, unión de aminoácidos por enlaces

peptídicos. Moléculas más importantes materia viva junto a los ácidos nucleicos. 50% peso en

seco MV, gran variedad de funciones. Moléculas específicas, marcan individualidad seres vivos,

expresan información genética.

2. AMINOÁCIDOS.

2.1. ESTRUCTURA.

Monómeros. Aminoácidos proteico= 20 que forman parte de las proteínas, iguales todos SV.

No proteicos= intermediaros metabólicos, otras funciones.

Todos tienes la misma estructura general menos la prolina. –NH2 + -COOH, átomo H y grupo

distintivo, -R, unidos a un Cα. α-aminoácidos. Cadena lateral varía de unos a otros.

Seres autótrofos= sintetizan aminoácidos mediante compuestos inorgánicos. Heterótrofos=

sintetizan algunos por compuestos orgánicos, los demás se ingieren en la dieta, son

denominados aminoácidos esenciales, distintivos de la especie.

2.2. PROPIDADES.

ESTEROISOMERÍA= menos la glicina y la glicocola, tienen un carbono asimétrico. Dos

estereoisómeros según la colocación del –NH2. Izquierda→ L derecha→ D. Los aminoácidos

tendrán L.

ACTIVIDAD ÓPTICA= capaces de desviar el plano de polarización de la luz. Derecha→

dextrógiros, izquierda→ levógiros. D o L no va a depender de la actividad óptica.

COMPORTAMIENTO QUÍMICO= ionizados en disoluciones acuosas, la carga dependerá del

pH del medio, son anfóteras, serán ácidos o bases dependiendo del pH, este no varía

bruscamente, amortiguadores. Este comportamiento se debe a la presencia de un grupo

-COOH con carácter ácido y uno amino con carácter básico. Cada aminoácido tiene un pH

característico de forma dipolar neutra, ionizado con igual nº de cargas – y +. El grupo

carboxilo pierde un protón→ ácido (-COO-), el grupo amino gana un protón→ base (-NH3+).

Se denomina pto isoeléctrico diferente para cada aminoácido. La mayoría lo tienen próxima

a la neutralidad menos ácidos y bases con grupos aminos y carboxilos en sus cadenas que

también se ionizan.

Dependiendo del PH, si esta en un medio ácido→ acidificando cuando está en forma de

dipolo va aumentando el h+, actuando el aminoácido como base cargado positivamente ya

que el grupo carboxilo capta los electrones en exceso y neutraliza la acidad del medio. Si

esta en un medio básico→ basificando cuando está en forma bipolar disminuye el h+ y el

aminoácido actúa como un ácido cargándose negativamente, el grupo amino desprende

protones y neutraliza la basicidad del medio.

2.3. CLASIFICACIÓN.

Atendiendo a las características de sus cadenas laterales:

Aminoácidos neutros: no tiene carga eléctrica neta.

oHidrofóbicos: R es una cadena hidrocarbonada hidrófoba, poco soluble. Por eso sus

proteínas se disponen en las zonas internas de las moléculas

oNeutros polares: los radicales son hidrófilos sin carga permite formar pts de hidrógeno

con agua u otros grupos polares.

Aminoácidos polares con carga: grupo adicional carboxilo o amino.

oCon carga negativa: radical con grupo carboxilo, pH fisiológico con carga negativa.

oCon carga positiva: cadena lateral con grupo amino, pH fisiológico con carga positiva.

3.0 ENLACE PEPTÍDICO.

Une los aminoácidos para formar proteínas o cadenas polipeptídicas. Grupo carboxilo de un

aminoácido y grupo amino del siguiente, desprendiéndose una molécula de agua. Se rompen

por hidrólisis, donde los péptidos y proteínas se desdoblan en aminoácidos. Se puede realizar

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TEMA 4: LOS PROTEÍNAS.

1. CONCEPTO E IMPORTANCIA BIOLÓGICA.

Biomoléculas orgánicas. Macromoléculas de gran complejidad, elevado peso molecular. Formadas por una o varias cadenas polipeptídicas, unión de aminoácidos por enlaces peptídicos. Moléculas más importantes materia viva junto a los ácidos nucleicos. 50% peso en seco MV, gran variedad de funciones. Moléculas específicas, marcan individualidad seres vivos, expresan información genética.

2. AMINOÁCIDOS. 2.1. ESTRUCTURA. Monómeros. Aminoácidos proteico= 20 que forman parte de las proteínas, iguales todos SV. No proteicos= intermediaros metabólicos, otras funciones. Todos tienes la misma estructura general menos la prolina. –NH 2 + -COOH, átomo H y grupo distintivo, -R, unidos a un Cα. α-aminoácidos. Cadena lateral varía de unos a otros. Seres autótrofos= sintetizan aminoácidos mediante compuestos inorgánicos. Heterótrofos= sintetizan algunos por compuestos orgánicos, los demás se ingieren en la dieta, son denominados aminoácidos esenciales, distintivos de la especie. 2.2. PROPIDADES.  ESTEROISOMERÍA= menos la glicina y la glicocola, tienen un carbono asimétrico. Dos estereoisómeros según la colocación del –NH 2. Izquierda→ L derecha→ D. Los aminoácidos tendrán L.  ACTIVIDAD ÓPTICA= capaces de desviar el plano de polarización de la luz. Derecha→ dextrógiros, izquierda→ levógiros. D o L no va a depender de la actividad óptica.  COMPORTAMIENTO QUÍMICO= ionizados en disoluciones acuosas, la carga dependerá del pH del medio, son anfóteras, serán ácidos o bases dependiendo del pH, este no varía bruscamente, amortiguadores. Este comportamiento se debe a la presencia de un grupo -COOH con carácter ácido y uno amino con carácter básico. Cada aminoácido tiene un pH característico de forma dipolar neutra, ionizado con igual nº de cargas – y +. El grupo carboxilo pierde un protón→ ácido (-COO-), el grupo amino gana un protón→ base (-NH 3 +). Se denomina pto isoeléctrico diferente para cada aminoácido. La mayoría lo tienen próxima a la neutralidad menos ácidos y bases con grupos aminos y carboxilos en sus cadenas que también se ionizan.  Dependiendo del PH, si esta en un medio ácido→ acidificando cuando está en forma de dipolo va aumentando el h+, actuando el aminoácido como base cargado positivamente ya que el grupo carboxilo capta los electrones en exceso y neutraliza la acidad del medio. Si esta en un medio básico→ basificando cuando está en forma bipolar disminuye el h+ y el aminoácido actúa como un ácido cargándose negativamente, el grupo amino desprende protones y neutraliza la basicidad del medio. 2.3. CLASIFICACIÓN. Atendiendo a las características de sus cadenas laterales:  Aminoácidos neutros: no tiene carga eléctrica neta. o Hidrofóbicos: R es una cadena hidrocarbonada hidrófoba, poco soluble. Por eso sus proteínas se disponen en las zonas internas de las moléculas o Neutros polares: los radicales son hidrófilos sin carga permite formar pts de hidrógeno con agua u otros grupos polares.  Aminoácidos polares con carga: grupo adicional carboxilo o amino. o Con carga negativa: radical con grupo carboxilo, pH fisiológico con carga negativa. o Con carga positiva: cadena lateral con grupo amino, pH fisiológico con carga positiva. 3.0 ENLACE PEPTÍDICO. Une los aminoácidos para formar proteínas o cadenas polipeptídicas. Grupo carboxilo de un aminoácido y grupo amino del siguiente, desprendiéndose una molécula de agua. Se rompen por hidrólisis, donde los péptidos y proteínas se desdoblan en aminoácidos. Se puede realizar

por métodos químicos o proteolíticas. Es un enlace covalente de tipo amina. Posee carácter parcial de doble enlace que lo hace rígido no permitiendo las rotaciones entre átomos en un mismo plano. Los enlaces Cα pueden girar. O carbonilo y H amino poseen configuración trans, se sitúan en los lados opuestos del enlace. 4.0 PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS.  Péptidos: unión de aminoácidos por enlaces peptídicos. Se obtienen de la hidrólisis parcial de las proteínas algunos son naturales. o Oligopéptidos: 2-10 aminoácidos. o Polipéptido: más de 10 aminoácidos.  Proteínas: polipéptidos con más de 100 aminoácidos, peso molecular mayor a 5000 uma. Si están formados por una cadena son proteínas monoméricas y si hay más de una son multiméricas. 5.0 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS. Conformación espacial denominada conformación nativa. Su función depende de la forma que adopta en el espacio. Hay cuatro niveles estructurales. 5.1 ESTRUCTURA RPIMARIA. Secuencia de los aminoácidos de las proteína. Nos indica que aminoácidos la componen y el orden en que están. Viene determinada genéticamente y de ella dependen las demás estructuras. Cualquier cambio daría lugar a proteínas diferentes. La cadena posee un eje formado por, -CαH-CO-NH- que se repite un número variable de veces, se disponen en zig-zag por la capacidad de rotación de los enlaces Cα disponiéndose alternativamente. Todas las cadenas poseen un extremo con un grupo amino libre y el extrema con un grupo carboxilo libre denominados N-terminal y C-terminal respectivamente. Numero de polipéptidos que pueden formarse es de 20n, siendo n el nº de los aminoácidos de la cadena. 5.2 ESTRUCTURA SECUNDARIA. Se produce por la capacidad de los enlaces CΑ para rotar. Hay dos tipos que la adoptaran dependiendo de su estructura primaria:  α-HÉLICE: la cadena se enrolla sobre sí misma en sentido de las agujas del reloj originando una hélice apretada, por cada vuelta hay 3.6 aminoácidos. Se mantiene por los pts de hidrógeno intracatenarios entre el NH y el CO del aminoácido situado cuatro residuos más adelante en la secuencia lineal. Cadenas laterales hacia el exterior de la hélice, sus aminoácidos poseen radicales pequeños o no cargados. α-queratinas.  Lamina plegada: fragmentos de polipéptidos de la misma o distinta cadena si están situados paralelamente tienen el mismo sentido y si son antiparalelos van en sentido distinto en zig-zag. Se unen por pts de hidrógeno de los grupos NH y CO de aminoácidos de diferentes segmentos de la cadena polipeptídica enfrentados. Intercatenarios, distintas cadenas adyacentes y intracatenarios, unión de diferentes tramos adyacentes de la misma cadena, formándose la lamina plegada. Los restos de aminoácidos se disponen alternativamente a los lados de la misma. 5.3 ESTRUCTURA TERCIARIA. Plegamiento de la estructura secundaria en el espacio, indica la configuración tridimensional de la molécula, se denomina conformación nativa y es la responsable de su función. Se mantiene por los enlaces entre las cadenas laterales. Los más importantes:  Puentes disulfuro: enlaces covalente entre los grupos –SH de las cadenas laterales de la cisteína.  Puentes de hidrógeno: enlaces débiles entre grupos polares no iónicos entre las cadenas laterales o enlaces peptídicos no implicados en la estabilización de la estructura secundaria.  Fuerzas electroestáticas: enlace débil entre grupos de carga opuesta de las cadenas laterales de los aminoácidos.  Fuerzas de Van der Waals: enlaces débiles entre grupos hidrófobos de las cadenas laterales de los aminoácidos.

 Función homeostática: mantienen constantes las condiciones del medio interno. Por su carácter anfótero son sistemas amortiguadores del pH e intervienen en la presión oncótica, tipo de presión osmótica que ejercen las proteínas del plasma sanguíneo reteniendo el agua en los capilares. La trombina y el fibrinógeno actúan como coaguladores sanguíneos.  Función de transporte: muchas proteínas su unen a otras moléculas e intervienen en su transporte. Las proteínas de las membranas celulares transportan sustancias entre el exterior y el interior. Las proteínas extracelulares transportan sustancias por el interior de la célula. Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, citocromos, lipoproteínas.  Función defensiva: algunas protegen al organismo. Mucinas: acción germicida y protectora de mucosas. La más importante es la de las inmunoglobinas. Cada anticuerpo tiene un antígeno y se une a él, aglutinándolo y precipitándolo, inactivando.  Función hormonal: regulan diversos procesos metabólicos. Insulina y glucagón: metabolismo glúcidos. Neurotransmisores como la endorfina son de naturaleza peptídica.  Función contráctil: movimientos y locomoción de los organismos se deben a las proteínas. Actina y miosina: miofibrillas de los músculos y responsables contracción muscular. Dineína: movimiento cilios y flagelos.  Función catalítica: función principal de las proteínas. Biocatalizadores que intervienen en reaccione metabólicas aumentando su velocidad. Clase más numerosa y especializada ya que son especificas anta como la reacción como para el sustrato.  Reconocimiento molecular y celular: algunas proteínas de la membrana plasmática de las células funcionan como receptores específicos. Son capaces de reconocer hormonas, virus, bacterias… que cuando se unen a estos receptores crean una respuesta celular, citoplasmática o nuclear.

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1. CONCEPTO E IMPORTANCIA BIOLÓGICA.