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resumen proteinas 2 bach, Resúmenes de Biología

Biología

resumen del tema de proteinas 2 bachiller

Tipo: Resúmenes

2019/2020

Subido el 14/03/2023

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2.4 PROTEÍNAS
INTRODUCCIÓN
Las proteínas son el grupo de moléculas orgánicas mas abundantes en los seres vivos,
suponen el 50% del peso molecular en seco.
Son biomoléculas orgánicas compuestas C, H, O y N, pero muchas de ellas contienen
S, P y otros bioelementos (Fe, Zn, Cu, etc.)
Son polímeros de moléculas relativamente sencillas, no hidrolizables, denominadas
aminoácidos. Los
aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular,
pueden ser oligopéptidos,
formados por no más de diez aminoácidos y polipéptidos, constituidas por más de diez
aminoácidos. Cuando el número de aminoácidos supera los 50 o el peso molecular
es mayor de 5000 se habla propiamente de proteínas.
Se clasifican en dos grandes grupos: holoproteínas, formadas exclusivamente por
aminoácidos y
heteroproteínas, si contienen además otros componentes no proteicos.
LOS AMINOACIDOS
Aminoacidos: moléculas que poseen, al menos, un grupo amino (-NH2) y un grupo
ácido carboxílico (-COOH) unidos a un átomo de carbono central, denominado carbono
a, un hidrógeno ( -H ) y un grupo
R o cadena lateral variable
según cada aminoácido.
Prácticamente todas las proteínas están constituidas con sólo 20 aminoácidos distintos
que, según sus grupos R o radicales, se clasifican en cuatro grupos principales (a pH =
6-7 que es el pH intracelular).
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2.4 PROTEÍNAS

INTRODUCCIÓN

Las proteínas son el grupo de moléculas orgánicas mas abundantes en los seres vivos, suponen el 50% del peso molecular en seco. Son biomoléculas orgánicas compuestas C, H, O y N, pero muchas de ellas contienen S, P y otros bioelementos (Fe, Zn, Cu, etc.) Son polímeros de moléculas relativamente sencillas, no hidrolizables, denominadas aminoácidos. Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de diez aminoácidos y polipéptidos, constituidas por más de diez aminoácidos. Cuando el número de aminoácidos supera los 50 o el peso molecular es mayor de 5000 se habla propiamente de proteínas. Se clasifican en dos grandes grupos: holoproteínas, formadas exclusivamente por aminoácidos y heteroproteínas, si contienen además otros componentes no proteicos. LOS AMINOACIDOS Aminoacidos: moléculas que poseen, al menos, un grupo amino (-NH2) y un grupo ácido carboxílico (-COOH) unidos a un átomo de carbono central, denominado carbono a, un hidrógeno ( -H ) y un grupo R o cadena lateral variable según cada aminoácido. Prácticamente todas las proteínas están constituidas con sólo 20 aminoácidos distintos que, según sus grupos R o radicales, se clasifican en cuatro grupos principales (a pH = 6-7 que es el pH intracelular).

ENLACE PEPTIDICO

es un tipo de enlace covalente, dos aminoácidos pueden unirse entre sí mediante el enlace peptídico, se establece por reacción entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, liberándose una molécula de agua; la molécula resultante es un dipéptido. Los aminoacidos en los que se ha formado el enlace pierden la capacidad de rotar , es decir, se van a mantener en un mismo plano, igual que el resto de átomos que forman el enlace. La ordenación planar es rígida, ya que el enlace peptídico se comporta casi como un doble enlace El dipéptido presenta un grupo amino y un grupo carboxilo libres, los cuales pueden unirse a otros aminoácidos, y así sucesivamente. De esta manera se forman cadenas de aminoácidos (cadenas peptídicas) de longitud variable, que según el número de aminoácidos se denominan tripéptidos, tetrapéptidos,..., hasta polipéptidos PROTEINAS ESTRUCTURA

- Estructura primaria : La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final. El número, el tipo y el orden o la secuencia de los aminoácidos que constituyen la estructura primaria son distintos en cada proteína. La estructura primaria es importante porque determina la conformación tridimensional específica de la proteína, necesaria para su función.

  • Estructura secundaria : es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable y que es consecuencia del giro que poseen los enlaces del carbono alfa. Según la conformación espacial va ha haber 2 tipo:
    1. Hélice alfa: una cadena polipectidica gira sobre si misma en el sentido de las agujas del reloj y origina un cilindro en el que los enlaces peptidicos se unen por puentes de hidrógeno a otros enlaces peptidicos. En cada vuelta hay 3,6 restos de aminoácidos.
    2. Lamina beta: se adopta una estructura en zig zag porque no se pueden formar puentes de hidrógeno entre aminoácidos cercanos, pero si la cadena se repliega en zig zag se podrían formar. La estructura resulta muy estable. Las cadenas polipeptidicas están situadas en sentidos opuestos en la lamina beta antiparalela, y en el mismo sentido en la lamina beta paralela. En los dos casos los radicales se orientan hacia arriba o hacia abajo de forma alterna.

ENLACES QUE INTERVIENEN EN LA ESTRUCTURA

- Enlace peptídico : Es el que da estabilidad a la estructura primaria de las proteínas, uniendo aminoácido a aminoácido. Es un enlace covalente fuerte. - Puentes de hidrógeno : Son la razón fundamental en la estabilidad de las estructuras secundarias, e importantes en la estabilización de las estructuras terciarias. Los enlaces peptídicos son bastante polares, y tienden a interactuar entre sí y con los restos polares para formar puentes de hidrógeno. - Puentes o enlaces disulfuro : Constituyen fuertes enlaces covalentes entre dos grupos SH que pertenecen a sendos aminoácidos cisteina. Sirven para estabilizar la estructura, pero no son necesarios para el plegamiento específico de la molécula.

  • Fuerzas eletrostáticas : Se establecen entre los restos de aminoácidos con carga de signo opuesto. Su contribución a la estabilización de las estructuras terciarias es de escasa importancia, ya no interaccionan con la mayoria de los grupos polares.
  • Interacciones hidrofóbicas : Se deben a que las cadenas laterales (R) de los aminoácidos no polares tienden a agruparse como escondiéndose del agua. - Las fuerzas de van der Waals : Junto con las anteriores son las más débiles. Se producen al interaccionar entre sí los restos aminoácidos apolares para evitar el contacto con el agua. Son fuerzas atractivas inespecíficas que surgen del movimiento de los electrones en los átomos. PROPIEDADES - Solubilidad : Las proteínas con estructura fibrilar son insolubles en agua, mientras que las que poseen estructura globular son solubles. Existe una capa de solvatación de agua alrededor de cada molécula proteica que impide la unión entre ellas. Si esta capa se pierde, las moléculas de proteína se unen entre sí y forman un agregado insoluble, lo que provoca su precipitación.
  • Especificidad : Cada especie biológica posee algunas proteínas que otros organismos no tienen. La especificidad de las proteínas es la causa del rechazo en los trasplantes de órganos y en las transfusiones sanguíneas.
  • Desnaturalización : La desnaturalización es provocada por las variaciones de presión y el aumento de temperatura ( agentes físicos ) y las variaciones de pH, así como los cambios en la concentración salina ( agentes químicos ). Si la desnaturalizacion ha actuado poco tiempo o con poca intensidad puede ser reversible, a esto se le llama renaturalizacion. FUNCIONES - Función estructural : Las proteínas son el principal material de construcción de los seres vivos, formando parte de casi todas sus estructuras.
  • Función Enzimática : La vida se puede considerar como un conjunto de reacciones químicas y todas ellas están catalizadas y controladas por unas proteínas, denominadas enzimas. Son las más numerosas y especializadas.
  • Función de transporte : Muchos iones y moléculas pequeños son transportados por proteínas específicas.
  • Función hormonal : Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en la sangre) o la calcitocina (regula el metabolismo del calcio).
  • Función contráctil : Las proteínas forman parte esencial de los sistemas contráctiles, que producen movimientos coordinados. Por ejemplo la contracción muscular gracias a la actina y miosina.
  • Función defensiva : Los anticuerpos (inmunoglobulinas) son proteínas que reconocen y se combinan específicamente con sustancias extrañas o antígenos, presentes en virus, bacterias, células de otros organismos, etc, y los neutralizan.
  • Función de reserva : Algunas proteínas sirven de reserva proteica de aminoácidos.
  • Función reguladora : Algunas proteínas regulan la fracción de información genética contenida en el ADN (genes) que debe ser expresada en cada momento. Otras regulan la división celular.
  • Función homeostática : Algunas proteínas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH.