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1.- INTRODUCCIÓN
Las proteínas constituyen el grupo de biomoléculas orgánicas más abundante. Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc...
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados AMINOÁCIDOS. Se conocen 200 aminoácidos, pero de ellos solo 20 están en las proteínas (Balina y metionina).
Aminoácidos esenciales: Los organismos heterótrofos solo pueden sintetizar algunos aminoácidos, los demás los tienen que obtener de la dieta diaria, estos son los aminoácidos esenciales. La cantidad de estos aminoácidos varía según la especie, por ejemplo, en el ser humano hay 8 entre ellos la valina y la metionina. Los organismos autótrofos sintetizan todo tipo de aminoácidos proteicos.
2.- LOS AMINOÁCIDOS
Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH 2 ) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).
A pH = 7 el grupo amino y el grupo carboxilo están ionizados.
PROPIEDADES
Los aminoácidos son compuestos de bajo PM, sólidos, incoloros, cristalizables, de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC) y solubles en agua. Además, presentan estereoisomería, actividad óptica y comportamiento anfótero.
1. ESTEREOISOMERÍA: Todos excepto la glicina, tienen un carbono asimétrico (C ). Son posibles 2 estereoisómeros:
D y L. Por convenio se denominan D los que presentan el grupo amino a la derecha y L los que lo presentan a la izquierda. Estos estereoisómeros son enantiómeros (imágenes especulares). La configuración natural de los aa es la L.
2. ACTIVIDAD ÓPTICA: La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que
atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrógiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.
3. COMPORTAMIENTO ANFÓTERO: Los aminoácidos presentan cargas. Los aminoácidos pueden captar o ceder
protones al medio, dependiendo del pH de la disolución en la que se encuentren. Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se comportan como una base. Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido. Por tener este comportamiento, se dice que los aminoácidos son anfóteros.
El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta igual al cero. Es una propiedad específica de cada aminoácido
El comportamiento anfótero de los aminoácidos los capacita para actuar como amortiguadores del pH o sistemas tampón.
3.- LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
a) Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
• Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
• Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
• Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
• etc...
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH 2 ) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
1. Enlace covalente tipo amida.
2. Presenta resonancia (carácter parcial de doble enlace), lo que le proporciona rigidez ya que no permite giros.
3. Los enlaces del C sí se pueden girar.
4. El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino se sitúan en lados opuestos del enlace ( configuración trans )
4.- ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La ESTRUCTURA PRIMARIA está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.
Esta estructura define la especificidad de cada proteína
La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del C y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).
Las formas que pueden adoptar son:
a) - hélice Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta estructura proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos , ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. Cada vuelta sucesiva de la hélice α se mantiene unida a las vueltas adyacentes mediante varios puentes de hidrógeno intracatenarios que, actuando cooperativamente, proporcionan a la estructura una considerable estabilidad.
b) lámina- También se denomina hoja plegada o lámina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag , forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada.
c) También existen secuencias en el polipéptido que no alcanzan una estructura secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios.
La ESTRUCTURA TERCIARIA está representada por los superplegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteínas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).
La estructura terciaria es la forma que manifiesta en el espacio una proteína. Depende de la estructura de los niveles de organización inferiores. Puede ser una conformación redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. También puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica.
A la estructura terciaria se la denomina conformación y se distinguen dos tipos:
La actina es una proteína globular que se ensambla formando filamentos.
8.- ENZIMAS
Los enzimas son moléculas de elevado PM y naturaleza proteica con actividad catalítica (biocatalizadores). La catálisis se define como la aceleración de una reacción química por efecto de una sustancia o catalizador.
En una reacción enzimática, las moléculas que reaccionan reciben el nombre de sustratos , y las sustancias formadas se denominan productos.
Los enzimas poseen las mismas propiedades que las proteínas (solubilidad, capacidad amortiguadora, desnaturalización y especificidad) y además las siguientes:
• Gran actividad catalítica : Aceleran la reacción entre 10 6 y 10^14 veces.
• Especificidad de sustrato : Actúan sobre uno o pocos sustratos catalizando un tipo de transformación concreto.
• Actúan en condiciones de pH y temperaturas suaves.
• Pueden regularse por estímulos intra o extracelulares.
Según su naturaleza se clasifican en dos grupos: Holoproteínas (constituidos exclusivamente por aa) y holoenzimas (presentan una parte no proteica).
La mayoría de las enzimas son proteínas pero también hay ribozimas que son ARN con actividad catalítica.
9.- LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
• Especificidad enzimática : Las características del centro activo y la necesaria complementariedad del sustrato
determinan la especificidad enzimática.
• De acción : Un enzima sólo realiza un tipo de transformación (oxidación, reducción, descarboxilación,
polimerización, etc.)
• De sustrato : Cada enzima actúa sobre un solo tipo de sustrato o sobre un nº reducido de ellos.
• Absoluta : Sobre un único sustrato.
• De grupo : Sobre un grupo de sustratos que presentan un tipo de enlace concreto.
• Estereoquímica : Sobre un tipo de estereoisómero (D o L)
10.- CINÉTICA ENZIMÁTICA
Estudia la velocidad de la catálisis. Esta velocidad depende de algunos factores como la concentración de sustrato, el pH, la temperatura y los inhibidores.
1. Concentración de sustrato : Si la concentración de sustrato aumenta y se mantiene constante la concentración del
enzima, la velocidad de la reacción aumenta. Al principio este aumento es exponencial y luego se hace más lento hasta alcanzar una velocidad máxima que ya no varía aunque sigamos aumentando la concentración de sustrato.
2. Efecto del pH : Lo enzimas presentan un pH óptimo en el cual su actividad es máxima (velocidad máxima y Km
mínima). Pequeñas variaciones de pH provocan un descenso brusco en la actividad porque se alteran las cargas del centro activo y del sustrato afectando la unión ES. Si la variación de pH es muy acusada, el enzima se desnaturaliza perdiendo su funcionalidad.
3. Efecto de la temperatura : Un pequeño incremento de Tª aumenta la velocidad de la reacción. Valores superiores a
40ºC provocan la desnaturalización del enzima.
4. Inhibidores : Son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la actividad enzimática. La inhibición puede ser
irreversible o reversible. Cuando la inhibición es reversible pueden darse dos casos:
• Inhibición competitiva : El inhibidor compite con el sustrato por el centro activo. Un aumento de la
concentración de sustrato aminora el efecto del inhibidor.
• Inhibición no competitiva : El inhibidor se une al enzima por un lugar distinto al centro activo provocando
un cambio en su conformación que impide la unión del sustrato. Un aumento en la concentración de sustrato no afecta a la acción del inhibidor.
12.- LAS VITAMINAS
Son sustancias orgánicas, de naturaleza y composición variada.
Se necesitan en pequeñas cantidades, aunque su presencia es imprescindible para el desarrollo normal del organismo. Tienen una función reguladora.
Las necesidades vitamínicas varían según las especies, con la edad y con la actividad.
Son sustancias lábiles, ya que se alteran fácilmente por cambios de temperatura y pH, y también por almacenamientos prolongados.
Los trastornos orgánicos en relación con las vitaminas se pueden referir a:
• Avitaminosis. - si hay carencia de una o varias vitaminas (enfermedades carenciales)
• Hipervitaminosis .- si existe un exceso por acumulación de una o varias vitaminas, sobre todo las que son poco
solubles en agua y, por tanto, difíciles de eliminar por la orina.
Clásicamente se establecen 2 grupos según su capacidad de disolución en agua o en las grasas o disolventes de éstas. Así, se habla de: vitaminas hidrosolubles y liposolubles respectivamente.
VITAMINAS LIPOSOLUBLES
Son vitaminas no solubles en agua y químicamente se trata de lípidos insaponificables (TERPENOS O ESTEROIDES), caracterizados por su incapacidad para formar jabones, ya que carecen en sus moléculas de ácidos grasos unidos mediante enlaces éster.
VITAMINAS HIDROSOLUBLES
Son sustancias solubles en agua. Se trata de coenzimas o precursores de coenzimas, necesarias para muchas reacciones químicas del metabolismo
