¡Descarga Regulacion enzimatia y más Apuntes en PDF de Bioquímica solo en Docsity!
Regulación de procesos enzimáticos
- Factores que modifican la velocidad de las reacciones enzimáticas.
■ PH: Variaciones del pH del medio provocan cambios en la actividad enzimática. Esto se debe a que el enzima actúa a máxima velocidad con pH óptimo y mientras más se aleje de este, más disminuirá la velocidad de reacción.
■ Temperatura: Un aumento ligero de la velocidad, aumenta la velocidad de reacción. Sin embargo un aumento muy grande de la temperatura, provocará la desestabilización de las estructuras de las proteínas, desnaturalización.
Habrá una temperatura óptima, en la que la velocidad de reacción será máxima.
Un descenso de la temperatura afecta menos al enzima, siendo más fácil su vuelta a la actividad normal. En cambio, el aumento de la temperatura podrá provocar efectos irreversibles en el enzima.
[Ejemplo: En operaciones, traumatismos craneoencefálicos, implantes,… se desciende la temperatura corporal para ralentizar de la acción enzimática y trabajar así más cómodamente.]
■ Fuerza iónica: Característica de las disoluciones que depende de la cantidad de iones que se encuentran disueltos en ella. Por ejemplo el agua de mar tiene más fuerza iónica que el agua destilada. Cambio de la fuerza iónica del medio puede provocar un cambio en la estructura terciaria de la proteína, esto puede alterar la estructura del enzima y con ello la velocidad de reacción.
- Factores internos: Su concentración, provocará un cambio en la velocidad de reacción.
■ (^) Concentración del enzima: Cuando el sustrato es saturante, un incremente de la concentración enzimática provocara un aumento lineal de la velocidad de la reacción.
Actividad específica* (se ampliará en la práctica de aula).
El enzima tras catalizar la reacción, uniéndose a un sustrato, dará un producto y el enzima se reciclará pudiendo volver a unirse a otro sustrato.
■ Concentración de sustrato: Un aumento de la concentración de sustrato realizará una hipérbola rectangular equilátera. El 20% de enzimas aproximadamente, cuando la concentración de sustrato es muy alta, la velocidad de reacción disminuye. Sin embargo, hasta llegar a ese punto, un aumento de la concentración de sustrato aumentará la velocidad de la reacción.
■ Concentración de producto: Este puede funcionar como un inhibidor. Cuando pasa una concentración, el producto se une al centro activo y funciona como inhibidor reversible, este hecho provoca el descenso de la velocidad. [NO confundir con la retroinhibición].
- Retroalimentación: El producto final de la ruta metabólica inhibe el primer enzima. Solo se regula el primero, de esta forma no malgastará energía, ya que no le sobrarán productos intermedios. El enzima que sería inhibido se le lama enzima regulador.
- Inhibidores: Moléculas que detienen o ralentizan una reacción enzimática. Hay dos tipos de inhibidores:
■ Irreversibles: El inhibidor se une mediante enlace covalente al enzima y vuelve a este irrecuperable.
■ Reversibles: El inhibidor NO se une mediante enlace covalente al enzima. Esta unión puede ser de dos tipos:
- Inhibición competitiva: El sustrato y el inhibidor tienen forma similar. Este hecho provoca que el inhibidor pueda unirse al centro activo del enzima y bloquee la unión del sustrato al enzima.
La presencia de inhibidores ralentizará la velocidad de la reacción. Aun habiendo inhibidores, si la concentración de sustrato es elevada, la velocidad de reacción no disminuirá.
[Ejemplo angiotensina].
ANNA BIENIEK MEDICINA 001 SEMANA 6
ZITOUNIA CHARKAOUI
ENEKO ASENSIO
adecuado. La unión de un grupo les activa: Modificación covalente reversible.A un enzima se le une o se le desune un grupo funcional y esto hace que esté activado o desactivado. (depende del enzima)Grupos que se pueden unir a los enzimas para activarlos: fosforilación, acetilación, miristilación, ribosilación, carboxilación, sulfatación... La fosforilación/desfosforilación es la modificación covalente reversible más frecuentemente:
- Vías degradativas: la forma activa es la fosforilada
- Vías biosinteticas: la forma activa es la desfosforilada.
Las proteínas quinasas son las enzimas que catalizan las fosforilaciones y requieren gasto de ATP y suceden en el interior de la célula.Las proteínas fosfatasas son las encargadas de la defosforilación. (No las fosforilasas)En las proteínas no todos los aminoácidos pueden ser fosforilados, son tirosina, histidina, treonina, serina.
- Asociación disociación de subunidades: Se une un ligando al enzima, sucede un cambio conformacional y esto provoca la disociación de las subunidades y la activación del enzima.
[Ejemplo:La proteína kinasa A es una enzima que tiene 2 subunidades catalíticas y 2 reguladoras. Las cuatro subunidades están juntas y el enzima está inactivo. Se une un ligando (AMP cíclico), vienen cuatro moléculas de cAMP y se unen 2 moléulas a cada una de las subunidades reguladoras. Esta unión provoca un cambio conformacional y las cuatro subunidades se disocian, de tal forma que la proteína kinasa A está activa.
Llega la epinefrina, se une a un receptor y se libera glucosa a la sangre después de una cascada en la que ocurren fosforilaciones y en la que la proteína kinasa A que estaba inactiva se activa disociando sus subunidades.]
- Activación de Zimógenos (tiene lugar por proteólisis): Proenzima o zimógeno = proteína precursora inactiva que se sintetiza.Cuando se necesita el enzima (el zimógeno), con un ataque hidrolítico se eliminan varios péptidos de la proteína (de los extremos o del centro) y queda activa al adquirir la estructura idónea para llevar a cabo su función. Es irreversible y no hace falta ATP.
[Ejemplos de proteínas que se sintetizan en forma de zimógenos y luego se activan:
Enzimas digestivos (tripsina y quimiotripsina)
Los que participan en la coagulación de la sangre (fibrina)
ANNA BIENIEK MEDICINA 001 SEMANA 6
ZITOUNIA CHARKAOUI
ENEKO ASENSIO
En procesos del desarrollo (colagenasa --> se sintetiza como procolagenasa y se eliminan péptidos)
En apoptosis o muerte celular programada]
- Compartimentación, especialización subcelular y tisular: En las células eucariotas, el tipo de metabolismo está estrechamente relacionado con el orgánulo.
Si todos los enzimas estuviesen sueltos en el mismo entorno se darían situaciones paradójicas, no sería compatible con la vida. En las eucariotas cada compartimento tiene un tipo de enzimas propios de ese orgánulo.
- Lisosomas: Hidrolasas, fosfatasas, peptidasas y nucleasas. Cuando hacen falta se liberan, si estuviesen libres estaríamos degradando continuamente nuestros metabolitos.
- Mitocondria: Ciclo de Krebs, β-oxidación de ácidos grasos, fosforilación oxidativa y síntesis de cuerpos cetónicos.
- Citoplasma: Glicólisis , ruta de pentosas fosfato, síntesis de ácidos grasos.
- Núcleo: síntesis del DNA /RNA
Algunas rutas se llevan a cabo de forma compartida --
Mitocondrias + Citoplasma: Síntesis de urea, una parte del proceso en cada orgánulo.
Además de la compartimentación subcelular, el organismo tiene compartimentación tisular, es decir, no todos los tejidos tienen los mismos enzimas. Hay enzimas que están en todos los tejidos pero hay tejidos especializados con enzimas específicos. Algunos de estos enzimas específicos nos sirven como marcadores porque son específicos de órganos o tejidos concretos.
Para que las funciones metabólicas se desarrollen de forma adecuada las células de cada tejido tienen enzimas muy específicos.
