

Prepara tus exámenes y mejora tus resultados gracias a la gran cantidad de recursos disponibles en Docsity
Gana puntos ayudando a otros estudiantes o consíguelos activando un Plan Premium
Prepara tus exámenes
Prepara tus exámenes y mejora tus resultados gracias a la gran cantidad de recursos disponibles en Docsity
Prepara tus exámenes con los documentos que comparten otros estudiantes como tú en Docsity
Encuentra los documentos específicos para los exámenes de tu universidad
Estudia con lecciones y exámenes resueltos basados en los programas académicos de las mejores universidades
Responde a preguntas de exámenes reales y pon a prueba tu preparación
Consigue puntos base para descargar
Gana puntos ayudando a otros estudiantes o consíguelos activando un Plan Premium
Comunidad
Pide ayuda a la comunidad y resuelve tus dudas de estudio
Ebooks gratuitos
Descarga nuestras guías gratuitas sobre técnicas de estudio, métodos para controlar la ansiedad y consejos para la tesis preparadas por los tutores de Docsity
Proteïnes . .
Tipo: Apuntes
1 / 2
Esta página no es visible en la vista previa
¡No te pierdas las partes importantes!


Les cèl·lules aeròbiques necessiten oxigen però aquest és molt poc soluble en aigua per tal que pugui difondre directament a través dels teixits. Per tant, s'ha de buscar un mecanisme diferent: les proteïnes mioglobina i hemoglobina són les responsables de dur a terme aquesta funció. Aquestes proteïnes han de ser capces de fixar, emmagatzemar i transportar l'oxigen eficientment. Mioglobina: o És una sola cadena polipeptídica o Fixa i emmagatzema l'oxigen o Es localitza a les cèl·lules musculars Hemoglobina: o Consta de 4 cadenes polipeptídiques o Fixa i transporta l'oxigen o Es localitza a les cèl·lules dels eritròcits Les dues proteïnes presenten una estructura d'hèlix i tenen un grup hemo que conté ferro. Les cadenes laterals de les proteïnes no tenen afinitat per l'oxigen i, per tant, no el poden fixar ni transportar. En canvi, el ferro sí que té afinitat per l'oxigen. Tot i això generaria radicals lliures en solució que són molt perillosos pels organismes. La solució a aquest problema són els compostos organometàl·lics (com el grup hemo) que s'uneixen a les proteïnes. El grup hemo pot fixar l'oxigen però necessitem les proteïnes per poder "decidir" quan s'ha d'agafar l'oxigen i quan l'hem de deixar.
En la mioglobina el grup hemo s'uneix entre les hèlix E i F. La unió del grup CO al grup hemo és molt més gran que no pas per l'oxigen. La mioglobina redueix aquesta diferència d'afinitat per tal que l'oxigen s'uneixi al grup hemo sense problema. Tanmateix la mioglobina no alliberarà oxigen als teixits sinó que ens caldrà una altra molècula més versàtil per a poder realitzar aquesta funció.
L'estructura quaternària de la hemoglobina fa possible la transició tot i que cada subunitat de l'hemoglobina és molt semblant a les de mioglobina. L'hemoglobina es pot trobar en dos estats: Desoxihemoglobina: presenta una baixa afinitat i és estable en absència d'oxigen. Oxihemoglobina: presenta una alta afinitat i és estable en presència d'oxigen. Aquest canvi d'estat és un canvi cooperatiu: (tant en una direcció com en l'altra): quan la proteïna agafa oxigen incrementa l'afinitat per altres molècules d'oxigen. La hemoglobina és una proteïna al·lostèrica: s'hi poden unir diversos lligants (oxigen, CO2, H i BPG; aquests últims disminueixen l'afinitat per l'oxigen).