Docsity
Docsity

Prepara tus exámenes
Prepara tus exámenes

Prepara tus exámenes y mejora tus resultados gracias a la gran cantidad de recursos disponibles en Docsity


Consigue puntos base para descargar
Consigue puntos base para descargar

Gana puntos ayudando a otros estudiantes o consíguelos activando un Plan Premium


Orientación Universidad
Orientación Universidad


Relació estructura-funció proteïnes, Apuntes de Bioquímica

Proteïnes . .

Tipo: Apuntes

2020/2021

Subido el 06/04/2021

denis-costa-farre
denis-costa-farre 🇪🇸

5

(1)

5 documentos

1 / 2

Toggle sidebar

Esta página no es visible en la vista previa

¡No te pierdas las partes importantes!

bg1
RELACIÓ ENTRE L'ESTRUCTURA I LA FUNCIÓ
DE LES PROTEÏNES I EVOLUCIÓ
1. Emmagatzematge i transport d'oxigen
Les cèl·lules aeròbiques necessiten oxigen però aquest és molt poc soluble en aigua per tal que
pugui difondre directament a través dels teixits. Per tant, s'ha de buscar un mecanisme
diferent: les proteïnes mioglobina i hemoglobina són les responsables de dur a terme aquesta
funció. Aquestes proteïnes han de ser capces de fixar, emmagatzemar i transportar l'oxigen
eficientment.
Mioglobina:
oÉs una sola cadena polipeptídica
oFixa i emmagatzema l'oxigen
oEs localitza a les cèl·lules musculars
Hemoglobina:
oConsta de 4 cadenes polipeptídiques
oFixa i transporta l'oxigen
oEs localitza a les cèl·lules dels
eritròcits
Les dues proteïnes presenten una estructura d'hèlix i tenen un grup hemo que conté ferro.
Les cadenes laterals de les proteïnes no tenen afinitat per l'oxigen i, per tant, no el poden fixar
ni transportar. En canvi, el ferro que té afinitat per l'oxigen. Tot i això generaria radicals
lliures en solució que són molt perillosos pels organismes.
La solució a aquest problema són els compostos organometàl·lics (com el grup hemo) que
s'uneixen a les proteïnes.
El grup hemo pot fixar l'oxigen però necessitem les proteïnes per poder "decidir" quan s'ha
d'agafar l'oxigen i quan l'hem de deixar.
1.1. Mioglobina
En la mioglobina el grup hemo s'uneix entre les hèlix E i F.
La unió del grup CO al grup hemo és molt més gran que no pas per
l'oxigen. La mioglobina redueix aquesta diferència d'afinitat per tal
que l'oxigen s'uneixi al grup hemo sense problema.
Tanmateix la mioglobina no alliberarà oxigen als teixits sinó que ens caldrà una altra molècula
més versàtil per a poder realitzar aquesta funció.
pf2

Vista previa parcial del texto

¡Descarga Relació estructura-funció proteïnes y más Apuntes en PDF de Bioquímica solo en Docsity!

RELACIÓ ENTRE L'ESTRUCTURA I LA FUNCIÓ

DE LES PROTEÏNES I EVOLUCIÓ

1. Emmagatzematge i transport d'oxigen

Les cèl·lules aeròbiques necessiten oxigen però aquest és molt poc soluble en aigua per tal que pugui difondre directament a través dels teixits. Per tant, s'ha de buscar un mecanisme diferent: les proteïnes mioglobina i hemoglobina són les responsables de dur a terme aquesta funció. Aquestes proteïnes han de ser capces de fixar, emmagatzemar i transportar l'oxigen eficientment. Mioglobina: o És una sola cadena polipeptídica o Fixa i emmagatzema l'oxigen o Es localitza a les cèl·lules musculars Hemoglobina: o Consta de 4 cadenes polipeptídiques o Fixa i transporta l'oxigen o Es localitza a les cèl·lules dels eritròcits Les dues proteïnes presenten una estructura d'hèlix i tenen un grup hemo que conté ferro. Les cadenes laterals de les proteïnes no tenen afinitat per l'oxigen i, per tant, no el poden fixar ni transportar. En canvi, el ferro sí que té afinitat per l'oxigen. Tot i això generaria radicals lliures en solució que són molt perillosos pels organismes. La solució a aquest problema són els compostos organometàl·lics (com el grup hemo) que s'uneixen a les proteïnes. El grup hemo pot fixar l'oxigen però necessitem les proteïnes per poder "decidir" quan s'ha d'agafar l'oxigen i quan l'hem de deixar.

1.1. Mioglobina

En la mioglobina el grup hemo s'uneix entre les hèlix E i F. La unió del grup CO al grup hemo és molt més gran que no pas per l'oxigen. La mioglobina redueix aquesta diferència d'afinitat per tal que l'oxigen s'uneixi al grup hemo sense problema. Tanmateix la mioglobina no alliberarà oxigen als teixits sinó que ens caldrà una altra molècula més versàtil per a poder realitzar aquesta funció.

1.2. Hemoglobina

L'estructura quaternària de la hemoglobina fa possible la transició tot i que cada subunitat de l'hemoglobina és molt semblant a les de mioglobina. L'hemoglobina es pot trobar en dos estats:  Desoxihemoglobina: presenta una baixa afinitat i és estable en absència d'oxigen.  Oxihemoglobina: presenta una alta afinitat i és estable en presència d'oxigen. Aquest canvi d'estat és un canvi cooperatiu: (tant en una direcció com en l'altra): quan la proteïna agafa oxigen incrementa l'afinitat per altres molècules d'oxigen. La hemoglobina és una proteïna al·lostèrica: s'hi poden unir diversos lligants (oxigen, CO2, H i BPG; aquests últims disminueixen l'afinitat per l'oxigen).