TEMA 4: ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE PROTEÏNES:
1.JERARQUIA ESTRUCTURAL DE LES PROTEÏNES:
- Estructura primària: organització d’aminoàcids en una seqüència lineal.
- Estructura secundària: conformacions locals, indica la posició en l’espai de
residus propers en la seqüència.
- Estructura terciària: indica la posició en l’espai de tots els àtoms del
polipèptid.
- Estructura quaternària: associació de subunitats del polipèptid (si n’hi ha).
1.1.Enllaç peptídic:
L’enllaç peptídic és planar i rígid, per això mateix el plegament de l’esquelet peptídic
està limitat.
• Els Cα d’aminoàcids adjacents es troben separats per tres enllaços covalents en
aquest ordre: Cα-C-N-Cα. Mentre els enllaços N-Cα i Cα-C poden rotar, i els
seus angles de rotació són:
- phi(Φ): enllaç entre N- Cα (hetero)
- psi(ψ): enllaç entre Cα-C (same)
l’enllaç C-N no té llibertat de rotació ja que té un caràcter parcial de doble enllaç
degut a ressonància, això fa que l’oxigen del grup carbonil tingui una densitat de
càrrega negativa i el nitrogen una de positiva, formant un petit dipol elèctric.
Aquest fet determina el caràcter planar de l’enllaç peptídic, és a dir, els àtoms de
l’enllaç peptídic es troben tots al mateix pla, per resonancia entre C=O i C=N,
cosa que confereix resistència i que limita la rotació al voltant dels angles.
•Impediment estèric
•Caràcter del grup R
La conformació de l’esquelet peptídic està determinada per la rotació dels
angles Phi i Psi, aquests angles, tot i que poden adoptar qualsevol valor entre
–180º i 180º , alguns d’aquests valor no són
accesibles a causa de:
- No poden ser 0 perquè és la conformació en
què els dos enllaços peptídics connectats a un
mateix Cα es troben en el mateix pla. Els
