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UNIVERSIDAD JUAREZ DEL ESTADO DE
DURANGO
ESCUELA DE CIENCIAS QUIMICAS
LABORATORIO DE BIOQUIMICA
PRACTICA # 1
ACTIVIDAD ENZIMATICA
EQUIPO
ANA ROSA DEL CARMEN DIOSDADO RODRÍGUEZ
MIRIAM CASTRUITA BENAVIDEZ
JESSICA CORDERO ARREOLA
MICHELLE QUINTERO GARCÍA
MAESTRA:
M.C. MARÍA LETICIA SAUCEDO MENDIOLA
5 A
Fecha de entrega: 17 de septiembre del 2007 INTRODUCCIÓN Enzimas.
Las enzimas en biología sirven para acelerar los procesos. Son sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas siempre que sea termodinámicamente posible. En estas reacciones, las moléculas sobre las que actúa la enzima en el comienzo del
proceso son llamadas sustratos, y estas los convierten en diferentes moléculas, los productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran en tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas. Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo con algunas reacciones de entre otras posibilidades, el conjunto ( set ) de enzimas sintetizadas en una célula determina el metabolismo que ocurre en cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG ‡) para una reacción, así se acelera substancialmente la tasa de la reacción. La gran mayoría de las reacciones de las enzimas son millones de veces más rápidas que las reacciones no catalizadas. Existen dos factores que alteran o modifican la actividad enzimática: la temperatura y el pH. Las enzimas poseen un pH característico donde su actividad es máxima: por encima o debajo de ese pH la actividad disminuye. La relación pH - actividad enzimática, constituye un factor de regulación intracelular de la actividad enzimática. La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta por lo general con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se duplica por cada 10 C ° de aumento de temperatura. Sin embargo las enzimas se desnaturalizan cuando la elevación de la temperatura sobrepasa cierta temperatura límite. La cual a su vez es la temperatura óptima de trabajo. A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen, pero la acción catalítica reaparece cuando la temperatura se eleva a valores normales.
Catalasa. La Catalasa es una enzima presente en muchos tipos de células. Su función es proteger a las células del efecto tóxico del peróxido de hidrógeno (agua oxigenada) producido en distintas reacciones redox Cataliza la reacción: 2 H 2 O 2 -----------> 2 H 2 0 + O (^2)
Fue una de las primeras enzimas purificadas y ha sido muy estudiada. Es una de las enzimas más eficientes con una velocidad de aproximadamente 200,000 transformaciones/segundo/subunidad.
La proteína es un tetrámero formado por cuatro subunidades idénticas (350,000 kD). Cada monomero contiene un grupo prostético Hemo en el centro activo. En algunas especies también contiene una molécula de NADP por subunidad cuya función es proteger a la enzima de la oxidación por su sustrato H 2 O 2
OBJETIVOS.
hidrólisis del almidón la reacción de fehling dio negativa y la del lugol dio positiva pero después de de agregar saliva las reacciones se invierten y ahora la de fehling da psitiva y la lugol da negativa.
DISCUCIÓN
En el reconocimiento de la catalasa el burbujeo se dio, por que se descompone en agua y oxigeno( agua oxigenada), la desnaturalización de la catalasa, por ser una proteína esta puede desnaturalizarse a altas temperaturas y al momento de hervir el hígado, la catalasa perdió sus funciones y por eso ya no reacciono con el agua oxigenada. En la hidrólisis de almidón las reacciones de fehling da negativa solo con almidón y con el lugol da positiva, después estas reacciones se invierten al agregar saliva a los tubos Y ahora fehling da positiva y lugol negativa esto es por que el tubo de fehling por que ya no hay almidón, por que se a hidrolizado con la saliva y se a transformado en una glucosa.
CONCLUCIÓN
La catalasa es una de las enzimas más abundantes en la naturaleza y se encuentra ampliamente distribuida en el organismo humano, aunque su actividad varía en dependencia del tejido; ésta resulta más elevada en el hígado y los riñones, más baja en el tejido conectivo y los epitelios, y prácticamente nula en el tejido nervioso. A nivel celular se localiza en las mitocondrias y los peroxisomas, excepto en los eritrocitos, donde se encuentra en el citosol.
La catalasa como parte del sistema antioxidante está involucrada en la destrucción del H 2 O 2 generado durante el metabolismo celular. Esta enzima se caracteriza por su alta capacidad de reacción pero relativamente poca afinidad por el sustrato. Presenta 2 funciones: la catalítica y la peroxidativa
BIBLIOGRAFÍA
http://bvs.sld.cu/revistas/ibi/vol15_2_96/ibi01296.htm http://www.arrakis.es/~rfluengo/enzimas.html http://w3.cnice.mec.es/eos/MaterialesEducativos/mem2002/proteinas/ practica/catalasaboton.html
