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Bioelementos Son los elementos químicos que constituyen la materia viva, de los 100 elementos químicos que existen en la naturaleza, unos 70 se encuentran en los seres vivos. De éstos, sólo unos 22 se encuentran en todos en cierta abundancia y cumplen una cierta función. Bioelementos primarios: C, H, O, N, P, S, forman el 96% de la materia viva, son la base de biomoléculas orgánicas. Bioelementos Secundarios [3,5% - 3,8%]: Na+, K+, Ca2+, Mg2+, Cl-, son imprescindibles, están en sales, huesos, impulsos nerviosos. En medio acuoso se encuentran siempre ionizados. Oligoelementos (elementos vestigiales o traza): menor del 0,1%
- Indispensables: Mn, Fe, Co, Cu, Zn → se encuentran en todos los seres vivos
- Variables: B, Al, V, Mo, I₂, Si → solamente los necesitan algunos organismos Las moléculas de agua Características: en la molécula de H₂O, un átomo de oxígeno comparte electrones con dos átomos de hidrógeno. Polaridad: como el átomo de oxígeno es mucho más electronegativo, los enlaces O-H son polares. Debido a los dos enlaces polares del agua, el oxígeno tiene una carga parcial negativa δ– y el
hidrógeno tiene una carga parcial positiva δ+. Esto, unido a su geometría, hace que la molécula de agua sea una sustancia polar. Interacciones: los enlaces de hidrógeno se establecen entre el hidrógeno δ+ de una molécula y átomos electronegativos O, N o F de otra. En el agua el oxígeno atrae al hidrógeno de otra molécula. Son más débiles que iónicos o covalentes, pero por ser muchos mantienen unidas las moléculas y son clave en las propiedades del agua y de proteínas, carbohidratos o ADN. Propiedad disolvente: el agua es uno de los disolventes más habituales en la naturaleza. Sistema buffer pH El pH del agua y de la mayoría de las disoluciones cambia drásticamente cuando se añade una pequeña cantidad de ácido o de base. Sin embargo, si una disolución está tamponada, hay un cambio mínimo en el pH. Un tampón es una disolución que mantiene el pH neutralizando el ácido o la base añadidos. Ejemplo: La sangre contiene tampones que mantienen un pH prácticamente constante de aproximadamente 7,4. Si el pH de la sangre se hace ligeramente superior o inferior a 7,4, los cambios que se producen en la respiración y en los procesos metabólicos pueden ser lo suficientemente drásticos como para causar la muerte. Hidratos de carbono Los hidratos de carbono son las biomoléculas más abundantes en la naturaleza. Se forman en la fotosíntesis (CO₂ + H₂O → glucosa + O₂) y sirven como fuente principal de energía, almacenamiento y estructura. Disacáridos: están formados por dos monosacáridos unidos por un enlace glucosídico. Los disacáridos más comunes son maltosa, lactosa y sacarosa. Hidrólisis: Los disacáridos se pueden romper en sus dos monosacáridos constituyentes. Esto ocurre por hidrólisis en medio ácido o por acción de enzimas específicas. En el proceso se rompe el enlace glucosídico y se libera una molécula de agua. Formación del enlace glucosídico: se forma cuando el grupo hidroxilo (-OH) del carbono anomérico de un monosacárido (carbono 1 en aldosas o carbono 2 en cetosas) reacciona con un grupo hidroxilo de otro monosacárido, con liberación de una molécula de agua. Pueden ser reductores o no reductores según el enlace: Con un carbono anomérico libre → Azúcares reductores
- Participa un solo carbono anomérico en el enlace, el otro queda libre.
- Pueden abrir su estructura cíclica y presentar grupo carbonilo libre.
- Ejemplos: maltosa, lactosa. Sin carbonos anoméricos libres → Azúcares no reductores
- Participan los dos carbonos anoméricos en el enlace. No queda grupo carbonilo libre.
- Ejemplo: sacarosa.
Homopolisacáridos: polímeros de un solo monosacárido Almidón
- Función: Reserva de energía de las plantas. Se encuentra en gránulos insolubles en arroz, trigo, batatas y cereales.
- Monómero: α-D-glucosa.
- Estructura: Formado por 2 polisacáridos:
- Amilosa: 20% del almidón. 250 a 4000 moléculas de α-D-glucosa unidas por enlaces α-1,4- glicosídicos en cadena continua. Enrollados en forma helicoidal.
- Amilopectina: 80% del almidón. Cadenas ramificadas. Glucosa unida por enlaces α-1,4- glicosídicos + ramificaciones cada 25 unidades por enlace α-1,6-glicosídico entre C1 de la ramificación y C6 de la cadena principal.
- Hidrólisis: Los almidones se hidrolizan fácilmente en agua y medio ácido → dextrinas 50- glucosas, maltosa y finalmente glucosa. En el cuerpo: enzimas amilasa en saliva y maltasa → glucosa. La glucosa da ∼50% de calorías. Glucógeno
- Función: Reserva energética de células de origen animal. Se almacena en hígado y músculo. Se hidroliza para mantener nivel de glucosa en sangre y dar energía entre comidas.
- Monómero: D-glucosa.
- Estructura: Muy similar a amilopectina, pero mucho más ramificado. Unidades de glucosa unidas por enlaces α-1,4-glicosídicos. Ramificaciones cada 10-15 unidades por enlaces α-1,6- glicosídicos.
- Hidrólisis: En nuestras células a una velocidad que mantiene glucosa en sangre → glucosa. Celulosa
- Función: Principal función estructural en células vegetales. Da rigidez a paredes celulares en madera y fibra.
- Monómero: D-glucosa.
- Estructura: Larga cadena sin ramificar como amilosa, pero unidades unidas por enlaces β- 1,4-glicosídicos. Los isómeros β no forman espirales, se alinean en filas paralelas por enlaces de hidrógeno entre OH de cadenas adyacentes → insoluble en agua. Más resistente a hidrólisis que almidones.
- Hidrólisis: El hombre no puede digerirla. Poseemos α-amilasas que hidrolizan enlaces α-1,4- glicosídicos, pero no β-1,4-glicosídicos. Animales como caballos, vacas y cabras sí, por bacterias con celulasa que hidroliza β-1,4-glicosídicos. Quitina
- Función: Función estructural y de protección. Es el principal componente del exoesqueleto de artrópodos como insectos y crustáceos, y de la pared celular de hongos.
- Monómero: N-acetil-D-glucosamina = NAG. Es un derivado de la glucosa donde el OH del C está reemplazado por un grupo -NHCOCH3.
- Tipo de enlace: Enlace B-1,4 -glicosídico entre moléculas de N-acetilglucosamina. La estructura es lineal, sin ramificaciones, similar a la celulosa, pero con el grupo acetamido.
- Hidrólisis: Se rompe por la enzima quitinasa. El producto final es N-acetilglucosamina. Es mucho más resistente a la hidrólisis que el almidón porque los enlaces ß-1,4 y los grupos acetamido le dan rigidez. El hombre no tiene quitinasa, por eso no la digerimos. Heteropolisacáridos: Polímeros de varios tipos de monosacáridos o derivados Son sustancias que por hidrólisis dan lugar a varios tipos distintos de monosacáridos o derivados de estos. Frecuentemente contienen aminoazúcares y ácidos urónicos. Muchos forman parte de los glicosaminoglucanos GAGs, se dividen en:
- Glucosaminoglicanos GAG:
- Función: Polisacáridos estructurales de tejidos animales. Dan consistencia gelatinosa a matriz extracelular, resistencia a compresión y permiten difusión de nutrientes.
- Estructura básica: Polímeros de unidades repetidas de disacáridos de aminoazúcar + ácido urónico β(1→4).
- Unidad: N-acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina + ácido urónico, normalmente D- glucurónico o L-glucurónico. Ejemplos específicos de glucosaminoglicanos GAG: o Ácido hialurónico
- Clasificación: GAG no sulfatado.
- Estructura básica: Repetición de disacárido ácido glucurónico + N-acetilglucosamina unidos por enlaces β(1→3) y disacáridos por β(1→4).
- Localización: Componente principal de sustancia fundamental del tejido conectivo, humor acuoso del ojo, líquido sinovial, gelatina de Wharton, tejido conectivo.
- Función principal: Se hidrata fácil → depende de él la viscosidad y permeabilidad del tejido conectivo. Lubricación, amortiguación.
- Función: Da forma a la bacteria, evita lisis osmótica, protege frente al medio externo. Esencial para supervivencia bacteriana. Lípidos Son moléculas orgánicas insolubles en agua, su propiedad clave es la hidrofobicidad.
- Clasificación Lípidos saponificables: Ácidos grasos:
- Estructura: Ácido carboxílico de cadena larga. Tiene grupo -COOH polar y cola hidrocarbonada apolar
- Cadena: Número par de carbonos, entre 14 y 24. Más abundantes C16 y C
- Saturados: Solo enlaces simples C-C. Cadena recta en zigzag. Se empaquetan compacto con interacciones fuertes. Punto de fusión alto. Sólidos céreos a T ambiente
- Insaturados: Tienen 1 o más dobles enlaces C=C
- Isómero cis: Predomina en naturaleza. El doble enlace produce "codo" o giro en la cadena. Ese giro impide empaquetamiento compacto, da fluidez a membranas y baja punto de fusión. Líquidos viscosos a T ambiente
- Isómero trans: Cadena casi recta como saturado. Se empaquetan mejor, punto de fusión más alto. Se forman en rumen de animales y por hidrogenación industrial. Dieta rica en trans aumenta LDL y baja HDL
- Poliinsaturados: Tienen 2 o más dobles enlaces. Menos empaquetamiento y punto de fusión más bajo
- Ácidos grasos esenciales: No se sintetizan en el cuerpo, se incorporan por dieta. Ejemplos: ácido linoleico, ácido linolénico, ácido araquidónico
- Propiedades que dependen de cadena e insaturación:
- Cola apolar → poca solubilidad en agua
- A igual número de carbonos, más insaturaciones = menor punto de fusión. Ej: esteárico 18:0 funde a 69,6°C vs oleico 18:1 a 13,4°C vs linoleico 18:2 a -9°C
- A igual saturación, más carbonos = mayor punto de fusión
- Saturados forman estructura regular tipo cristal. Insaturados cis forman agregados menos estables por el giro. Triglicéridos:
- Estructura: Están formados por una molécula de glicerol unida a tres ácidos grasos mediante enlaces éster. Son triésteres y se forman por una reacción de esterificación.
- Son simples si los tres ácidos grasos son iguales. Son mixtos si los tres ácidos grasos son distintos.
- Funciones: Son la reserva energética principal del cuerpo, más eficiente que el glucógeno. También sirven como aislamiento térmico y la grasa parda produce calor.
- Ácidos grasos: En el carbono 1 va un ácido graso saturado de 16 o 18 carbonos. En el carbono 2 va un ácido graso insaturado de 16 a 20 carbonos. El ácido graso insaturado es el que da fluidez a la membrana según el modelo de mosaico fluido.
- Tipos principales:
- Fosfatidilcolina o lecitina: cuando X es colina.
- Fosfatidiletanolamina o cefalina: cuando X es etanolamina.
- Fosfatidilserina: cuando X es serina. Esfingolípidos:
- Estructura: No tienen glicerol, están formados por una base de esfingosina de 18 carbonos unida a un ácido graso mediante un enlace amida. Eso forma una ceramida, y en el carbono 1 se une un grupo polar. También son anfipáticos: tienen dos colas apolares y una cabeza polar.
- Cerebrósidos: Son glucolípidos que tienen un solo azúcar. Si tienen galactosa están en el tejido nervioso. Si tienen glucosa están en otros tejidos. No tienen carga.
- Gangliósidos: Son glucolípidos complejos formados por oligosacáridos y ácido N- acetilneuramínico o ácido siálico. El ácido siálico tiene carga negativa a pH 7. Están en la superficie exterior de las células, funcionan como receptores específicos para hormonas y toxinas bacterianas, y la porción de azúcar define los grupos sanguíneos. Lípidos insaponificables: Lipoproteínas:
- Se forman por esterificación del grupo hidroxilo del colesterol con un ácido graso.
- Función: Su función es transportar lípidos apolares en la sangre, que es acuosa. Son complejos solubles formados por lípidos, fosfoglicéridos y proteínas.
- Estructura: Tienen forma de esfera. La superficie externa está formada por proteínas polares y fosfoglicéridos. El núcleo interno contiene triacilglicéridos y ésteres de colesterol que son apolares. La densidad de la partícula aumenta cuanta más proteína tiene.
- Q (quilomicrones): Tienen la densidad más baja. Transportan los triacilglicéridos de la dieta desde el intestino hacia los tejidos. Se forman en el intestino después de comer grasas.
- VLDL: Son lipoproteínas de densidad muy baja. Llevan triacilglicéridos a los tejidos para que se almacenen en el tejido adiposo o se usen como energía en el músculo. Se forman en el hígado.
- LDL: Son lipoproteínas de baja densidad. Transportan colesterol a los tejidos para formar membranas, sintetizar hormonas esteroideas y producir sales biliares. Si hay exceso, el colesterol se deposita en las arterias formando placas. Por eso se lo llama "colesterol malo". Una dieta rica en ácidos grasos trans aumenta el LDL.
- HDL: Son lipoproteínas de alta densidad. Recogen el exceso de colesterol de los tejidos y las arterias y lo llevan al hígado para convertirlo en sales biliares y eliminarlo. Por eso se lo llama "colesterol bueno". Esteroides:
- Estructura base: Todos tienen un núcleo llamado ciclopentanoperhidrofenantreno. Ese núcleo está formado por 4 anillos fusionados que son rígidos y casi planos. Tres anillos tienen 6 átomos de carbono y uno tiene 5 átomos de carbono.
- Variaciones: Los distintos esteroides se diferencian por la presencia de dobles enlaces y por los grupos sustituyentes que se unen al núcleo de 4 anillos.
- Colesterol: Es el principal esteroide de los animales. Forma entre el 30 y 40 por ciento de los lípidos totales de la membrana celular. Es una molécula anfipática porque tiene un grupo -OH polar en el carbono 3 y el resto de la molécula es apolar. Funciona como precursor metabólico de las hormonas esteroideas y de los ácidos biliares. Cuando se esterifica con ácidos grasos se vuelve no polar y se puede almacenar.
- Vitaminas liposolubles A, D, E y K: Son vitaminas que se disuelven en grasas y aceites. Se almacenan en el tejido adiposo y en el hígado.
- Vitamina A o Retinol: Actúa como hormona y como pigmento visual. En la visión, el retinal se une a la proteína opsina y forma la rodopsina, que sirve para ver con poca luz. Además, protege los tejidos epiteliales, participa en crecimiento y desarrollo y es antioxidante natural. Fuente: Mantequilla, leche, pescados, huevos, verduras/frutas/hortalizas de colores por β-caroteno. Déficit: Ceguera nocturna, lesión en la córnea, daños en tubo digestivo y aparato respiratorio, mayor riesgo de infecciones.
- Tromboxanos: Son eicosanoides. Los eicosanoides son mensajeros intracelulares que se derivan de ácidos grasos de 20 átomos de carbono. Los tromboxanos participan en la agregación de plaquetas y en la contracción del músculo liso.
- Prostaglandinas: Son eicosanoides. Son mensajeros intracelulares derivados de ácidos grasos de 20 átomos de carbono. Regulan procesos como la inflamación, el dolor, la fiebre y la contracción del útero. Proteínas Polímeros construidos a partir de 20 aminoácidos diferentes. Cada una está formada por una secuencia de aminoácidos ordenados de un modo específico que determina sus características y su función biológica. Este ordenamiento está determinado genéticamente. Funciones principales: Conformar estructura de membranas celulares, constituir cartílago y tejido conectivo, transportar oxígeno en sangre y músculos, dirigir reacciones biológicas como enzimas, defender al cuerpo frente a infecciones, controlar procesos metabólicos como hormonas, y ser fuente de energía. Niveles estructurales de las proteínas Estructura primaria:
- Secuencia particular de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos -Importancia: La función biológica de péptidos y proteínas depende de su secuencia de aminoácidos -Ejemplo Insulina: Primera proteína con estructura primaria determinada. Tiene 2 cadenas polipeptídicas: cadena A con 21 aminoácidos y cadena B con 30 aminoácidos. Las 2 cadenas se mantienen unidas mediante puentes disulfuro entre cadenas laterales de cisteínas presentes en ambas cadenas
Estructura secundaria: -Tipo de estructura que se origina cuando los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces de hidrógeno entre grupos N-H y átomos de oxígeno del grupo C=O de la cadena principal. No interviene la cadena lateral R -Hélice alfa: Cadena polipeptídica enrollada en espiral derecha. Cada vuelta tiene 3,6 aminoácidos. Los grupos R se disponen hacia afuera. Ej: α-queratinas del cabello, lana, piel, uñas. -Hoja plegada beta: Cadenas polipeptídicas dispuestas una al lado de otra unidas por enlaces de hidrógeno transversales. Ej: Fibroína de la seda. La abundancia de glicina, alanina y serina permite empaquetamiento compacto. -Hélice triple: Entrelazado de 3 polipéptidos como una trenza. Ej: Colágeno. Tiene elevado contenido en glicina 33%, prolina 22%, alanina 12%. Las formas hidroxi de prolina y lisina contienen grupos -OH que forman enlaces de hidrógeno entre cadenas laterales y fortalecen la estructura. Imágenes de las estructuras secundarias: Estructura terciaria:
- Estructura: Proteína globular que transporta el oxígeno en la sangre. Está constituida por 4 cadenas polipeptídicas o subunidades: 2 cadenas β y 2 cadenas α.
- Las subunidades se mantienen unidas en la estructura cuaternaria gracias a las mismas interacciones que formaban la estructura terciaria.
- Función: En las moléculas de hemoglobina de los adultos, es necesario que las 4 subunidades se unan entre sí para que la hemoglobina pueda transportar adecuadamente el oxígeno, de modo que la estructura cuaternaria completa de la hemoglobina puede transportar hasta 4 moléculas de oxígeno.
- La estructura cuaternaria es necesaria para que funcione como transportadora de O2. Desnaturalización de las proteínas: La desnaturalización de las proteínas se produce cuando se rompen las interacciones que estabilizan la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria sin que se vean afectados los enlaces covalentes de tipo amida de la estructura primaria. Causas/Agentes desnaturalizantes: Calor por encima de 50°C: Rompe enlaces de H e interacciones hidrófobas entre cadenas laterales no polares. Ej: Cocción de alimentos, esterilización por calor. Imagen: desnaturalización por calor de las proteínas del huevo. Ácidos y Bases: pH muy ácido o muy básico hace que las cadenas laterales ácidas y básicas pierdan sus cargas iónicas, y ya no pueden formarse puentes salinos. Rompe enlaces H entre cadenas laterales polares y puentes salinos. Ej: Elaboración de yogurt y queso. El ácido láctico sobre proteínas de la leche. Compuestos orgánicos: Rompen interacciones hidrófilas. Ej: El etanol, isopropanol usado para desinfección de piel. Metales pesados Ag, Pb, Hg: Rompen puentes disulfuro. Ej: Envenenamiento por Pb y Hg. Agitación mecánica: Rompe enlaces H e interacciones hidrófobas. Ej: Crema batida, clara de huevo batida. Consecuencia: Cuando las interacciones entre las cadenas laterales desaparecen, se puede desplegar una proteína globular, convirtiéndose en algo parecido a un espagueti blando. Además, al perder su forma, la proteína deja de ser biológicamente activa. Clasificación de las proteínas: Según conformación y solubilidad: -Proteínas globulares: Forma compacta y esférica que se debe a que secciones de sus cadenas polipeptídicas se pliegan unas encima de otras. Solubles en agua. Realizan la mayoría de las funciones celulares como síntesis, transporte y metabolismo. Ejemplos: mioglobina, albúmina, enzimas, hormonas, anticuerpos, hemoglobina
-Proteínas fibrosas: Proteínas insolubles en agua. Consisten en cadenas polipeptídicas con hélices alfa u hojas plegadas beta que forman fibras del pelo, lana, piel, uñas o seda. Ejemplos: colágeno, queratina, elastina, fibrina, miosina Según composición química: -Proteínas simples: Formadas solamente por aminoácidos. Ejemplo: albúmina -Proteínas conjugadas: Formadas por una fracción de proteínas y por un grupo prostético. El grupo prostético puede ser grupo hemo, lípidos, monosacáridos, ácidos nucleicos. Ejemplos: hemoglobina tiene grupo hemo, VLDL tiene lípidos, cromatina tiene ácidos nucleicos Según función biológica:
- Estructurales: Componentes estructurales de células y tejidos. Ej: El colágeno forma los tendones y cartílagos. La queratina forma el cabello, la piel, la lana y las uñas.
- Contráctiles: Movimiento muscular. Ej: La miosina y la actina son responsables de la contracción muscular.
- De transporte: Transportan sustancias esenciales por el organismo. Ej: La hemoglobina transporta oxígeno. Las lipoproteínas transportan lípidos.
- De almacenamiento: Almacenan nutrientes. Ej: La caseína almacena las proteínas de la leche. La ferritina almacena hierro en el bazo y en el hígado.
- Hormonales: Regulan el metabolismo corporal y el sistema nervioso. Ej: La insulina regula el nivel de glucosa en la sangre. La hormona del crecimiento regula el crecimiento.
- Enzimáticas: Catalizan las reacciones bioquímicas en las células. Ej: La sacarasa cataliza la hidrólisis de la sacarosa. La tripsina cataliza la hidrólisis de las proteínas.
- Modelo llave-cerradura: El sitio activo tiene una forma rígida. Solo encajan perfectamente aquellas sustancias que calcen perfectamente. El sitio activo actúa como una cerradura y el sustrato como una llave
- Modelo ajuste inducido: Al interactuar con el sustrato, el sitio activo se modifica para ajustarse mejor al sustrato. El sustrato también modifica su geometría para encajar mejor en el sitio activo. Coenzima: -Son moléculas orgánicas que se unen débilmente a la enzima. No permanecen unidas a una enzima en particular, sino que son utilizadas repetidamente por diferentes enzimas
- Cofactores: Los cofactores son sustancias que colaboran con las enzimas. El cofactor es el componente no proteico de la enzima y puede ser orgánico = coenzima o inorgánico = ion metálico
- Solubilidad: Las vitaminas hidrosolubles tienen grupos funcionales -OH y -COOH que las hacen solubles en el medio acuoso celular. Numerosas enzimas emplean vitaminas hidrosolubles como cofactores Grupo prostético:
- Hay un tipo específico de cofactor de naturaleza orgánica que se une covalentemente a la proteína y no se puede separar de ella. Estos cofactores participan unidos durante toda la actividad catalítica y se denominan grupos prostéticos
- Ejemplo: El grupo hemo es un grupo prostético típico. Las proteínas que contienen grupo hemo se denominan hemoproteínas. Las más conocidas son hemoglobina y mioglobina Holoenzimas:
- Enzima simple: Las enzimas formadas exclusivamente por proteínas se llaman enzimas simples
- Apoenzima: Porción proteica de las enzimas que requieren un componente adicional para ejercer su actividad catalítica. A esa porción proteica se la denomina apoenzima
- Holoenzima: La molécula completa formada por la apoenzima y el cofactor o coenzima se llama holoenzima Curva de ph y temperatura óptima: Temperatura óptima:
- Sensibilidad: Las enzimas son muy sensibles a los cambios de temperatura
- Temperaturas bajas: A temperaturas bajas la actividad enzimática es baja porque no existe suficiente energía para que se produzca la reacción
- Aumento de temperatura: Al aumentar la temperatura la actividad se incrementa porque las moléculas se mueven más rápido y las colisiones con las enzimas son mayores
- Temperatura óptima: La mayoría de las enzimas alcanzan un máximo de actividad a 37°C, temperatura corporal
- Desnaturalización: Por encima de 50°C se produce la destrucción de la estructura terciaria de la enzima causando la pérdida de actividad enzimática. Por esta razón el instrumental se esteriliza en autoclaves para desnaturalizar las enzimas de los microorganismos Ph óptimo:
- Las enzimas son más activas a un pH óptimo, que es el pH al cual se mantiene su estructura terciaria
- Desviaciones: Los valores de pH mayores o menores al óptimo provocan cambios en la estructura tridimensional de la proteína, y en consecuencia se pierde la conformación del sitio activo. La enzima no se une adecuadamente a su sustrato y no hay reacción
- pH celular: Las enzimas de la mayoría de las células tienen un pH óptimo próximo a 7,
- pH estomacal: Sin embargo, las enzimas del estómago tienen un pH óptimo más bajo. Ejemplo: La pepsina tiene un pH óptimo de 2. Cuando el estómago está vacío el pH es de 4 a 5 = escasa actividad de la enzima. Cuando entra el alimento se secreta HCl → el pH baja a 2 → la pepsina se activa
- Reversibilidad: Las pequeñas variaciones de pH corregidas permiten que las enzimas recuperen su estructura y actividad. Las desviaciones grandes o prolongadas destruyen definitivamente la estructura tridimensional Valores de ph para algunas enzimas: Ecuación de Michaelis Menten:
- Cinética: La cinética estudia las velocidades de reacción.
- Ecuación: Desarrollada 1913. Explica comportamiento cinético con formación rápida del complejo ES seguida de etapa posterior más lenta donde se libera producto + enzima libre. Curva hiperbólica donde V0 depende de, Vmáx y Km
- Curva 3 zonas:
- Lineal a bajas = cinética 1er orden.
- Curvilínea a intermedias.
- Plana a elevadas = cinética orden cero por saturación de enzima[S] Parámetros cinéticos:
