TEMA 8.- Cinética de
las reacciones
enzimáticas.
Ecuación de
Michaelis-Menten.
Tipos de inhibición
enzimática. Métodos
de representación
gráfica.
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Cinética de las reacciones enzimáticas: Modelo de Michaelis-Menten y tipos de inhibición, Apuntes de Bioquímica
El modelo de michaelis-menten para la cinética de las reacciones enzimáticas, incluyendo la ecuación de michaelis-menten, tipos de inhibición enzimática y métodos gráficos de representación. Se presentan conceptos básicos como el significado de km y vmax, así como el papel de ph, temperatura y fuerza iónica en la eficacia catalítica de las enzimas. Además, se discuten los inhibidores reversibles y irreversibles, y su efecto sobre la actividad enzimática.
Tipo: Apuntes
2015/2016
Subido el 20/12/2016
usuario desconocido 🇪🇸
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TEMA 8
.- Cinética de
las reacciones
enzimáticas.Ecuación de
Michaelis-Menten.
Tipos de inhibiciónenzimática. Métodos
de representación
gráfica.
Leonor Michelis y Maud Menten (1913)
Tiempo
Concent.
S4>S3>S2>S
Orden 1
Orden 0
Curva de progreso de una reacción enzimática Curva de progreso de una reacción enzimática
Equilibrio
Significado de K
M
Es la concentración de S cuando V
0
es ½ de V
max
Cuando K
1
>>K
2
(K
2
paso limitante) K
M
=K
eq
K
M
=K
d
del complejo ES (K
M
elevada= baja afinidad)
K
M
depende de:
Naturaleza de E y SpHTemperaturaFuerza iónica
Significado de V
max
Es una expresión de la eficacia catalítica de la E. Se mide en: unidades enzimática (mol S/min)actividad específica (unidades/mg proteina) Vmax depende de: Naturaleza de E y SConcentración de EpHTemperaturaFuerza iónica
Transformación de los Dobles Inversos
(Lineweaver-Burk)
Actividad enzimática y variación del pH
Inhibición Competitiva
Efecto de los inhibidores sobre la actividad
enzimática
1/s
-0.
-0.
-0.
1/v
0.07 0.06 0.05 0.04 0.03 0.02 0.01 0.
-1/K
m
-1/[K
m
(1 + i/K
)]i
1/V
max
Representación doble inversa
Inhibición competitiva