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spiegazione con immagini delle proteine
Tipologia: Slide
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LE PROTEINE SONO MACROMOLECOLE DI NOTEVOLE IMPORTANZA BIOLOGICA. DOPO L’ACQUA RAPPRESENTANO LE MOLECOLE PIÙ ABBONDANTI NEGLI ESSERI VIVENTI SONO COSTITUITE DA QUATTRO ELEMENTI CHIMICI: CARBONIO IDROGENO OSSIGENO AZOTO
GLI AMINOACIDI SI LEGANO FRA LORO, A FORMARE LE PROTEINE, MEDIANTE UN LEGAME DI CONDENSAZIONE ( LEGAME PEPTIDICO) FACENDO REAGIRE IL GRUPPO AMMINICO DI UN AMMINOACIDO CON IL GRUPPO CARBOSSILICO DI UN ALTRO AMMINOACIDO CON PERDITA DI UNA MOLECOLA D’ACQUA. PER QUESTO,LE CATENE,COSTITUITE A VOLTE DA CENTINAIA O MIGLIAIA DI AMMINOACIDI, SONO DETTE ANCHE CATENE PEPTIDICHE
IL NOSTRO ORGANISMO NON È IN GRADO DI SINTETIZZARE 8 AMMINOACIDI PER QUESTO DETTI AMMINOACIDI ESSENZIALI CHE DEVONO ESSERE PERTANTO INTRODOTTI CON LA DIETA. GLI AMMINOACIDI RAPPRESENTANO L’EQUIVALENTE DI UN ALFABETO. LA CELLULA PARTENDO DA UN ALFABETO DI 20 LETTERE PUÒ FORMARE INNUMEREVOLI PAROLE DIVERSE NELLA FORMA E NELLA FUNZIONE. LA NATURA, IL NUMERO E L’ORDINE CON CUI GLI AMMINOACIDI SONO DISPOSTI NELLA CATENA PROTEICA DETERMINANO LE DIFFERENZE TRA UNA PROTEINA E L’ALTRA.
STRUTTURA SECONDARIA è il modo in cui una catena peptidica si dispone tridimensionalmente nello spazio.Può assumere due tipi di conformazione:
STRUTTURA TERZIARIA La maggior parte delle proteine dopo aver raggiunto la struttura secondaria subisce un’ ulteriore torsione, avvolgendosi su se stesse. Tali proteine formano una specie di gomitolo.
FUNZIONI IL FUNZIONAMENTO DI UNA PROTEINA DIPENDE DALLA SUA STRUTTURA. Se per un difetto genetico viene sostituito un solo amminoacido con un altro in un punto preciso di una catena polipeptidica alterazione della funzione malattia. (es. anemia falciforme). La conformazione di una proteina può essere alterata anche da fattori fisici o chimici (alte temperature, sostanze acide o basiche…) denaturazione cioè deformazione della sua organizzazione per rottura dei legami perdita della capacità di svolgere la funzione (anche se la sequenza degliamminoacidi rimane inalterata)