La parete batterica: struttura, funzione e sintesi | Appunti di Microbiologia

LA PARETE BATTERICA

La parete cellulare è tutto ciò che sta al di fuori della membrana citoplasmatica. La parete batterica

avvolge la cellula batterica, esterna alla membrana citoplasmatica, costituisce una sorte di

esoscheletro cellulare conferendogli rigidità, forma e protezione. È costituita da peptidoglicano e in

alcuni batteri è presente una membrana esterna. La parete viene chiamata anche sacculo di

mureina. È possibile in laboratorio isolare il sacculo per poi osservarla mediante il microscopio. La

parete è importante in quanto alla cellula conferendo protezione all’ambiente esterno, non è

isoosmotico come nel citoplasma. Si verifica quando la concentrazione di soluti è uguale sia nel

citoplasma che nell’ambiente esterno. La cellula accumula al suo interno grandi quantità di nutrienti

e soprattutto contro gradiente: in questo modo il citoplasma risulterà più concentrato rispetto

all’ambiente esterno. Questo causa di conseguenza che delle molecole, come l’acqua, entrerebbe

dentro la cellula per equiparare le concentrazioni. Se l’acqua entra dentro il citoplasma, la cellula

va incontro a lisi. Questo non avviene in quanto è presente una parete che conferisce rigidità e non

permette la lisi cellulare. Si è eseguito un esperimento in cui si è utilizzato un determinato enzima,

cioè il lisozima che è capace di digerire la parete, cioè viene idrolizza dei legami chimici. Il lisozima

solitamente idrolizza il legame glicosidico beta 1-4 che fa parte della struttura del peptidoglicano.

Questo enzima è anche presente nella nostra saliva andando a costituire una prima barriera contro

i batteri. Impedisce il loro ingresso in quanto vanno a idrolizzare la loro parete uccidendoli. Se il

batterio è privo di parete, quando è in diretto contatto con questo enzima, la cellula si riempirà di

acqua per poi provocarne la successiva lisi. Mentre se è presente questo meccanismo non avviene.

Se si vuole studiare gli effetti della mancanza della parete si deve avere una concentrazione

isotonica con il citoplasma. In questo caso è possibile far rimanere integra la cellula senza che

quest’ultima vada incontro a lisi. Da questo è possibile anche studiare i protoplasti, cioè delle cellule

batteriche prive di parete che vengono studiate in condizioni sperimentali controllate. Il loro

ambiente deve essere isotonico con il citoplasma. La parete la si può distinguere in 2 grandi

tipologie: la parete dei Gram + e dei Gram-.

Nei Gram +, la parete è costituita da quasi interamente da peptidoglicano. Nei Gram-, invece, si ha

una seconda membrana, membrana esterna. Tra le 2 membrane si forma uno spazio definito

periplasma, con delle analogie al citoplasma nella sua composizione. All’interno del periplasma vi è

un sottile strato di peptidoglicano. Quello che differenzia queste strutture, non solo dallo spessore del

peptidoglicano, ma anche dalla loro composizione chimica.

CO MP OSI ZIONE CHIMI CA DE L PEPTIDO GLI CANO

Il peptidoglicano è un eteropolimero complesso, in cui il loro monomero è il glican tetrapeptide. I

monomeri sono i costituenti di un polimero. Il peptidoglicano è un eteropolimero in quanto è

costituito da una parte di natura glucidica e l’altra di natura peptidica. Il glican tetrapeptide è

costituito da una parte glucidica e l’altra parte da 4 amminoacidi (natura peptidica). Gli

amminoacidi che lo compongono sono: D-Alanina, Acido mesodiamino-pimelico (DAP)

(diamminoacido in cui sono presenti 2 gruppi amminici e almeno un gruppo carbossilico), acido D-

glutamico e L-alanina. Questi sono i 4 amminoacidi che compongono la parte peptidica del

monomero del peptidoglicano dei Gram-. La parte glucidica del monomero deriva dal glucosio. 2

glucosi sono legati insieme da un legame glicosidico β-1,4. A questi 2 zuccheri è legata una parte

tetrapeptidica perché vi sono 4 amminoacidi. La parte glucidica deriva dal glucosio in quanto

presenta delle modifiche: si ha infatti una parte N-acetilglucosamina (NAG) e l’acido N-

acetilmuramico (NAM). Il NAG deriva dal glucosio in quanto vi è un gruppo amminico in cui a sua

volta è legato a un gruppo acetilico. Il NAG si lega poi a un altro derivato del glucosio il NAM. Nel

NAM vi è un residuo di acido lattico che fa da ponte per legare la parte peptidica.

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LA PARETE BATTERICA

La parete cellulare è tutto ciò che sta al di fuori della membrana citoplasmatica. La parete batterica avvolge la cellula batterica, esterna alla membrana citoplasmatica, costituisce una sorte di esoscheletro cellulare conferendogli rigidità, forma e protezione. È costituita da peptidoglicano e in alcuni batteri è presente una membrana esterna. La parete viene chiamata anche sacculo di mureina. È possibile in laboratorio isolare il sacculo per poi osservarla mediante il microscopio. La parete è importante in quanto alla cellula conferendo protezione all’ambiente esterno, non è isoosmotico come nel citoplasma. Si verifica quando la concentrazione di soluti è uguale sia nel citoplasma che nell’ambiente esterno. La cellula accumula al suo interno grandi quantità di nutrienti e soprattutto contro gradiente: in questo modo il citoplasma risulterà più concentrato rispetto all’ambiente esterno. Questo causa di conseguenza che delle molecole, come l’acqua, entrerebbe dentro la cellula per equiparare le concentrazioni. Se l’acqua entra dentro il citoplasma, la cellula va incontro a lisi. Questo non avviene in quanto è presente una parete che conferisce rigidità e non permette la lisi cellulare. Si è eseguito un esperimento in cui si è utilizzato un determinato enzima, cioè il lisozima che è capace di digerire la parete, cioè viene idrolizza dei legami chimici. Il lisozima solitamente idrolizza il legame glicosidico beta 1-4 che fa parte della struttura del peptidoglicano. Questo enzima è anche presente nella nostra saliva andando a costituire una prima barriera contro i batteri. Impedisce il loro ingresso in quanto vanno a idrolizzare la loro parete uccidendoli. Se il batterio è privo di parete, quando è in diretto contatto con questo enzima, la cellula si riempirà di acqua per poi provocarne la successiva lisi. Mentre se è presente questo meccanismo non avviene. Se si vuole studiare gli effetti della mancanza della parete si deve avere una concentrazione isotonica con il citoplasma. In questo caso è possibile far rimanere integra la cellula senza che quest’ultima vada incontro a lisi. Da questo è possibile anche studiare i protoplasti, cioè delle cellule batteriche prive di parete che vengono studiate in condizioni sperimentali controllate. Il loro ambiente deve essere isotonico con il citoplasma. La parete la si può distinguere in 2 grandi tipologie: la parete dei Gram + e dei Gram-. Nei Gram +, la parete è costituita da quasi interamente da peptidoglicano. Nei Gram-, invece, si ha una seconda membrana, membrana esterna. Tra le 2 membrane si forma uno spazio definito periplasma, con delle analogie al citoplasma nella sua composizione. All’interno del periplasma vi è un sottile strato di peptidoglicano. Quello che differenzia queste strutture, non solo dallo spessore del peptidoglicano, ma anche dalla loro composizione chimica. COMPOSI ZIONE CHI MI CA DEL PEPTI DOGLI CANO Il peptidoglicano è un eteropolimero complesso , in cui il loro monomero è il glican tetrapeptide. I monomeri sono i costituenti di un polimero. Il peptidoglicano è un eteropolimero in quanto è costituito da una parte di natura glucidica e l’altra di natura peptidica. Il glican tetrapeptide è costituito da una parte glucidica e l’altra parte da 4 amminoacidi (natura peptidica). Gli amminoacidi che lo compongono sono: D-Alanina, Acido mesodiamino-pimelico (DAP) (diamminoacido in cui sono presenti 2 gruppi amminici e almeno un gruppo carbossilico), acido D- glutamico e L-alanina. Questi sono i 4 amminoacidi che compongono la parte peptidica del monomero del peptidoglicano dei Gram-. La parte glucidica del monomero deriva dal glucosio. 2 glucosi sono legati insieme da un legame glicosidico β-1,4. A questi 2 zuccheri è legata una parte tetrapeptidica perché vi sono 4 amminoacidi. La parte glucidica deriva dal glucosio in quanto presenta delle modifiche: si ha infatti una parte N-acetilglucosamina (NAG) e l’acido N- acetilmuramico (NAM). Il NAG deriva dal glucosio in quanto vi è un gruppo amminico in cui a sua volta è legato a un gruppo acetilico. Il NAG si lega poi a un altro derivato del glucosio il NAM. Nel NAM vi è un residuo di acido lattico che fa da ponte per legare la parte peptidica.

Il lisozima idrolizza il legame β-1,4 quando va a rompere questo legame di conseguenza la struttura si indebolisce e causarne poi lisi osmotica della cellula batterica. Nelle cellule gli amminoacidi li troviamo in conformazione L; nella parete è presente degli amminoacidi in conformazione D. Questo è dato dalla presenza di enzimi, racemeasi, che convertono il suo amminoacido in una forma racemica, cioè nel suo isomero. Il vantaggio di avere degli amminoacidi in conformazione D è per resistere alle proteasi. Questi enzimi idrolizzano le proteine, tipicamente tagliano i legami peptidici tra il gruppo carbossilico e il gruppo amminico. Le proteasi riconosco gli amminoacidi in forma L; mentre se sono presenti degli amminoacidi in forma D non vengono riconosciuti e non vengono idrolizzati. Il vantaggio del batterio è quello di essere poco suscettibile delle proteasi di un altro organismo ospite. Nei batteri Gram- in posizione 3 si ha il DAP, questa è la conformazione amminoacidica più presente nei batteri Gram-. Il DAP è composto da 2 gruppi amminoacidi: uno di questi legherà un altro amminoacido; mentre quello libero andrà a formare dei legami incrociati per stabilizzare la struttura. Questi legami coinvolgono sia la parte glucidica, ma anche la parte peptidica. Il legame incrociato permette ad un amminoacido di legarsi con un altro amminoacido di un altro monomero utilizzando il gruppo amminico e il gruppo carbossilico finale di un altro amminoacido→ legami 3 - 4. Mentre nei Gram+ in posizione 3 è presente L-lisina , vi è questo amminoacido in quanto è presente 2 gruppi amminici. Questo amminoacido è presente nella maggior parte dei Gram +. Il peptidoglicano si avvolge intorno alla cellula in cui c’è la ripetizione delle strutture precedentemente elencate. La cellula viene stabilizzata dai legami crociati interpeptidici/transpeptidici (identificati attraverso la linea rossa nell’immagine sottostante). Non tutti i monomeri sono coinvolti in questi legami; il numero di legame transpeptidici è molto variabile a seconda della specie che si va a considerare. Nei Gram+ è presente la lisina che non fa un legame diretto con l’alanina in posizione 4, ma necessita di 5 glicine ha bisogno di un ponte pentaglicimico.

Questo è importante per alcuni farmaci che sono efficaci durante la divisione cellulare, durante l’accrescimento cellulare. Affinchè il monomero si può inserire nel peptidoglicano, vi sono alcuni enzimi che lo devono idrolizzare. I primi legami che si formano sono tra la parte glucidica (NAG-NAM) in cui operano questi enzimi chiamati transglicosilasi. Poi, una volta che questi monomeri sono stati assemblati, si formeranno i legami incrociati. Successivamente si formeranno i legami transpeptidasi nella parte peptidica del monomero. A questo punto si è conclusa la II tappa;

III TAPPA – polimerizzazione dei monomeri: la polimerizzazione dei monomeri coinvolge 2 classi importanti di enzimi: le transglicosilasi (legami tra NAG-NAM) e le reazioni di transpeptidizione (sono quegli enzimi che agiscono sugli amminoacidi che compongono il NAM). Le transpeptidasi, che sono responsabili delle reazioni di transpeptidizione, si chiamano anche PBP. In queste proteine è presente la penicillina che inibisce questa tipologia di enzima; si lega ad esso e blocca l’attività di conseguenza blocca anche la crescita della parete. La cellula trasporta, attraverso la membrana citoplasmatica, un glican-pentapeptide. Quando in realtà il peptidoglicano vi è un glican- tetrapeptide. Quando questo monomero si trova nel periplasma, tutte le reazioni che devono venire in questo luogo richiedono energia. L’energia metabolica all’esterno della cellula non è sufficiente in quanto questa tipologia di ATP si trova soltanto nel citoplasma. Per ricavare energia devono attuare dei modi alternativi che provengano all’interno del citoplasma; per formare il legame tra il C3 e il C4 di 2 monomeri distinti è necessario idrolizzare l’amminoacido 4 e 5. Quindi si scinde il legame D-alanina e D-alanina del monomero per formare il legame incrociato D-alanina e DAP. L’energia derivante dall’idrolisi di 2D-alanina fornisce l’energia necessaria per formare il legame DAP-D-alanina. Il fatto di avere un dimero al di fuori della cellula serve per portarsi dell’energia, conservato nel legame D-ALA-D-ALA che può utilizzare per formare un altro legame peptidico. Di fatto il substrato che viene riconosciuto dalle transpeptidasi è questo dimero che consente poi il legame tra DUP-D-ALA. La sintesi del peptidoglicano è un meccanismo complesso che avviene in più tappe. Ogni tappa avviene in un compartimento differente della cellula: 1 citoplasma, 2 attraverso la membrana, 3 nel periplasma. La sintesi deve essere accoppiata a degli enzimi che svolgono una funzione litica nel peptidoglicano già presente. È un’azione litica perché bisogna idrolizzare i legami del peptidoglicano per inserire nuovi monomeri. La sintesi è attuata da un complesso proteico formato da varie proteine con funzione: litiche, biosintetiche e regolative. Questo processo è altamente regolato e coordinato in quanto se l’attività litica non è coordinata la cellula va incontro a lisi. In questo modo si riesce a coordinare l’accrescimento della parete in dei siti specifici. Le autolisine sono questi enzimi che degradano la parete in dei siti specifici per permettere l’inserimento di monomeri nuovi. Quindi consente l’accrescimento della parete. Queste proteine possono essere di diverso tipo tra cui troveremo: le muramidasi o transglicosilasi litiche (scindono il legame β,1-4), amidasi (NAM-L-ala), endopeptidasi (aa-aa), carbossipeptidasi (DUP/D-lisina-D-ala). Idrolizzano i vari legami sia glucidici che peptidici a seconda del livello e della tipologia di amminoacido. Se non si rompe la struttura preesistente non si può inserire la parte nuova e la cellula non si può accrescere di conseguenza. La parete cellulare può essere distinta in 2 grandi gruppi: Gram + e Gram -. La parete dei Gram + è essenzialmente costituito da peptidoglicano; infatti quest’ultimo è presente fino al 40% del peso secco della cellula (il peso secco è il peso sottratto dall’acqua). Mentre nella parete dei Gram – la parete è diversa in quanto vi è il peptidoglicano, ma la quantità è ben distante rispetto in quello dei Gram+. Oltre ad avere un sottile strato di peptidoglicano, c’è anche una membrana esterna. La parete dei Gram+ è essenzialmente costituita da peptidoglicano, ma non solo in quanto vi è la presenza di: proteine associate alla parete e gli acidi teicoici o lipoteicoici. La differenza tra queste 2 strutture è la grandezza; l’acido lipoteicoico riesce ad inserirsi fino alla membrana citoplasmatica.

ACI DI TEI COI CI E LI POTEI COI CI

Sono dei polimeri anionici, carichi negativamente, costituiti da un’unità ripetute di glicerol-fosfato o ribitol-fosfato legati da legami fosfodiesterici. Gli acidi teicoici prendono contatto con il peptidoglicano, infatti sono legati covalentemente al NAM. Riescono a stabilizzare il peptidoglicano. Questi acidi sono immersi nel peptidoglicano. Le funzioni che svolgono gli acidi teicoici sono:

determinano le caratteristiche chimico-fisiche dell’involucro (porosità, elasticità, resistenza alla tensione): insieme al peptidoglicano determinano le caratteristiche chimiche-fisiche della parete;
sono dei polimeri anionici; sono responsabili della carica negativa della superficie cellulare e controllano l’assimilazione dei cationi metallici e altre molecole;
sono costituiti da unità ripetute di glicerol-fosfato e ribitol-fosfato legati da legami fosfodiesterici. Vi è una maggiore presenza di fosforo, infatti possono essere utilizzati come riserva di fosfato. Quando il fosfato non è presente in giuste quantità nell’ambiente cellulare, la cellula può degradare una porzione degli acidi teicoici ottenendo il fosfato che verrà utilizzato per formare altre macromolecole;
sono importanti ai fini dell’attaccamento alla mucosa o allo smalto dentale: streptococchi formano un biofilm, cioè aderiscono in alcune superfici, come lo smalto, per provocare la carie dentale. La parete dei Gram – è formata da: periplasma, in cui è immerso un sottile strato di peptidoglicano, e dalla membrana esterna, non è una membrana classica. La membrana esterna è particolare perché è asimmetrica. Se si vuole costruire un piano che attraversa questo strato si può notare che: non c’è simmetrica. La faccia rivolta verso il lato interno (verso il periplasma) è costituita da fosfolipidi; mentre il lato esterno (rivolta verso esterno della cellula) è formata da LPS, cioè da lipopolisaccaride. Vi sono anche delle proteine canali, le porine, che non hanno un’alta specificità per il substrato che le attraversa. Quindi permettono il passaggio di molecole differenti; le macromolecole che le attraversano devono essere di una certa grandezza. La membrana esterna non è molto selettiva come quella citoplasmatica; infatti nel periplasma c’è la presenza di sostanze che non riescono ad entrare nella cellula. Le porine sono degli omotrimeri, cioè sono 3 proteine uguali, che fungono da canali. La membrana esterna è un doppio strato asimmetrico in cui la parte verso il periplasma è costituito da fosfolipidi come la membrana citoplasmatica. L’altra parte, invece, è formato da LPS. La LPS è costituita da: lipide A, una serie di zuccherini che vanno a costituire il core polisaccaridico e l’antigene O. Il lipide A è formato da acidi grassi che non sono legati al glicerol-fosfato come nella membrana citoplasmatica. Questi acidi grassi sono legati ad un NAG modificato. A questo complesso sono legati numerosi zuccheri che costituiscono una parte chiamata core, cioè una parte che rimane costante e difficilmente cambia. Poi vi è una parte più variabile costituita da zuccherini in diverse combinazioni che fanno parte dell’antigene O. L’antigene è in grado di suscitare una risposta immunitaria in quanto il sistema immunitario lo riconosce come un estraneo.

e il glicocalice (capsule e polisaccaridi extracellulari). Questi rivestimenti possono essere di varia natura, ma soprattutto sono di natura polisaccaridica o proteica. Il glicolalice costituisce un rivestimento esterno di natura polisaccaridica; all’interno di questi rivestimenti vi è la capsula, un rivestimento molto particolare. Mentre lo strato S è di natura proteica. Non sono essenziali per la vitalità della cellula però questi rivestimenti svolgono delle importanti funzioni quali:

protezione dalla fagocitosi; la fagocitosi è composta da cellule che hanno la capacità fagocitica (macrofagi) eliminando organismi estranei. È più difficile fagocitare microrganismi con un ulteriore rivestimento in quanto sono più resistenti;
adesione: soprattutto se si ha un rivestimento di natura polisaccaridica in quanto permettono ai batteri di aderire in delle superfici;
resistenza a condizioni avverse per la cellula, per esempio all’essicamento. I rivestimenti ulteriori che conferiscono al microrganismo un vantaggio per la loro sopravvivenza. Questi hanno una struttura e composizione chimica differente da specie a specie. Lo strato S (surface layer) è di natura proteica, formato da glicoproteine. Si forma per autoassemblaggio delle sub-unità proteiche. È un rivestimento esterno alla parete e ha una struttura ben organizzata, una struttura paracristallina cioè con varie simmetrie a seconda del numero e delle sub-unità glicoproteiche. Queste sub-unità si autoassemblano al fine di formare dei pori; infatti questa struttura ha una funzione di setaccio/filtro tra l’ambiente esterno e la cellula batterica. Lo strato S può essere presente sia nei Gram + e – e si trova al di fuori della parete batterica. Il glicocalice è di natura polisaccaridica, in cui sono presenti degli zuccheri tutti uguali, rivestimento polisaccaridico omopolimerico, oppure degli eteropolimerici, con zuccheri differenti. Questo rivestimento può cambiare moltissimo da specie a specie. Il glicocalice si può suddividere in:
capsula: è un rivestimento di natura polisaccaridica molto ben organizzato, compatto, ben adeso alla cellula. La capsula può essere individuata attraverso una colorazione chiamata negativa. In questa colorazione si utilizza l’inchiostro di china che non riesce a penetrare nella capsula e colorala perché la rende impermeabile. Però riesce a colorare tutta la parte esterna del vetrino; perciò quando incontra la capsula non la riesce a colorare;
strato mucoso: è molto meno organizzato e lassamente adeso alla cellula. Altre strutture presenti nella cellula batterica sono: le fimbrie e i pili. I pili o flagelli sono delle protrusioni di natura proteica che si estendono dalla cellula verso l’esterno. Riescono a mediare movimento alla cellula batterica così come le fimbrie. Il flagello, in particolare, media un movimento in risposta a degli stimoli esterni; cioè che nelle cellule dotate di flagello hanno la capacità di muoversi in maniera direzionale verso una certa fonte o si possono allontanare dalla medesima fonte. Un esempio, un nutriente viene sentita dal batterio, dotato di flagello che consentirà di spostarsi verso la fonte; viceversa quando nell’ambiente è presente una sostanza repellente, antibiotico, il batterio capterà la fonte per poi allontanarsi. Si parla, quindi, di chemiotassi che può essere negativa o positiva. I pili mediano un’altra tipologia di movimento che prevede l’adesione di un pilo sul substrato. Il pilo viene polimerizzato, causando l’allungamento del pilo, o depolimerizzato, accorciandosi. Quando si allunga ha la capacità di aderire sul substrato; dopo di che si accorcia quando entra in contatto con quest’ultimo causando il trasporto del nutriente verso l’interno della cellula. Esistono poi dei pili particolari, ovvero i pili sessuali. Questi mettono in contatto 2 cellule batteriche e causa lo scambio di materiale genetico. Questo consente la variabilità del materiale genetico. I pili sessuali mediano il processo di coniugazione. I pili coniugativi sono il bersaglio di molti batteriofagi che hanno come ospiti le cellule batteriche. I virus batterici riconoscono come recettore

i monomeri proteici che costituiscono il pilo coniugativo e quindi può infettare la cellula. Il pilo coniugativo è molto sottile e quindi non si riesce a notarlo con il microscopio; in alcuni casi vi è l’aiuto dei batteriofagi che lo rendono più spesso e visibile. La parete degli Archaea→ hanno dei rivestimenti esterni di natura proteica che circonda la cellula, molto simile allo strato S. In alcuni casi si può avere: una seconda pesudomembrana, assomigliano ai Gram-, un glicocalice, rivestimento di natura polisaccaridica, una combinazione tra le 2 strutture, e infine uno pseudopeptidoglicano, un etero polimero complesso analogo al peptidoglicano. Lo strato S è il più diffuso nelle cellule degli Archaea. Hanno sicuramente una parete, però non è organizzata come nel caso dei batteri; infatti si può avere molte variabili a seconda del tipo dell’Archaea. Lo pseudopeptidoglicano è simile al peptidoglicano in quanto ha una parte glucidica e peptidica. In questa struttura c’è la presenza del NAG, mentre non vi è il NAM. Il NAM è sostituito dal NAT, acido N-acetiltalosaminuronico. Anche la parte amminoacidica è differente sia per gli amminoacidi presenti, ma anche per il fatto che gli amminoacidi di tipo D sono assenti. Un altro aspetto è che i 2 zuccheri sono legati tra di essi tramite un legame β-1,3. Il lisozima non è in grado di idrolizzare questo legame presente negli Archaea. All’interno del citoplasma vi è: gli acidi nucleici e ribosomi. Il citoplasma è costituito da una matrice composta dal 70% di acqua e il restante di macromolecole e altri soluti. La struttura granulare del citoplasma è dovuta dal numero elevato di ribosomi presente nella cellula. Il DNA genomico è addensato al centro della cellula, ma non è rivestito da una membrana nucleare. Questo fa si che la trascrizione e traduzione possono avvenire pressoché simultaneamente nel citoplasma. Spesso la traduzione inizia quando la trascrizione non è ancora terminata. L’informazione genetica può essere contenuta anche in più cromosomi; i batteri sono comunque aploidi. Possono avere un DNA-extra cromosomico che si trova nel citoplasma all’interno dei plasmidi. I plasmidi sono dei pezzi di DNA a doppio filamento, circolari o lineari; si trovano nelle cellule batteriche. Queste strutture sono state studiati, modificati, ingegnerizzati a fini biotecnologici. Si replicano in maniera autonoma e possono integrarsi nei cromosomi. Molti plasmidi possono inserire nel cromosoma delle cellule perché presentano delle strutture analoghe e quindi integrarsi. Ci sono delle strutture che si trovano solo in alcune cellule batteriche come le inclusioni citoplasmatiche. Queste sono delle strutture di riserva in cui le cellule batteriche immagazzinano i nutrienti. I batteri possono accumulare nel citoplasma una varietà di molecole organiche e inorganiche, come nutrienti di riserva. Le inclusioni citoplasmatiche si trovano soprattutto nei batteri in cui vivono in degli ambienti mutevoli; è vantaggioso per la cellula avere dei nutrienti di riserva nel caso in cui si trovassero in ambienti in cui scarseggiano i nutrienti necessari. Le sostanze vengono immagazzinate sottoforma di granuli o inclusioni , sono contenute sotto forma di polimeri. Un esempio è il glucosio che viene trasformato in polimeri quali l’amido o il glicogeno. Vengono trasformati in polimeri perché il fatto di avere dei polimeri permette di mantenere una bassa pressione osmotica intracellulare. Il citoplasma è iperosmotico in quanto vi sono molti soluti rispetto all’ambiente esterno. Quando si parla di pressione osmotica il numero dei soluti deve essere uguale in entrambi gli ambienti: per esempio 1 glucosio vale 1, anche 1 glicogeno vale 1. Quindi accumulare tutti i glucosi dentro a un polimero riduce la pressione osmotica intracellulare. Se si dovessero scindere il polimero, la pressione osmotica aumenterebbe drasticamente. Questi granuli e inclusioni possono essere circondate da membrana, quindi compartimentalizzate. Le membrane che rivestono queste strutture sono formate da un singolo strato fosfolipidico e non possono essere descritte come una vera e propria compartimentalizzazione. Alcuni rivestimenti sono di natura proteica, ma non va a formare un vero e proprio organello. I principali composti organici accumulati sono: glicogeno, amido, poli-β- idrossialcanoati, polifosfati e la cianoficina. I polimeri del glucosio sono soprattutto il glicogeno (presente nelle cellule animali) e l’amido (cellule vegetali). Hanno una funzione di riserva e nel momento del bisogno possono essere idrolizzati; liberano glucosio che verrà poi utilizzato dalla cellula. Vengono prodotti nei periodi di limitata disponibilità di azoto con carbonio organico in

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