Struttura e classifica
struttura
polimeri di amminoacidi legati tra loro da legami
peptidici
struttura primaria: sequenza di amminoacidi
struttura secondaria: alfa-elica o beta-foglietto
struttura terziaria: forma globulare
struttura quaternaria: + polipeptidi
amminoacidi proteici hanno configurazione L 20 tipidi diversi
legame peptidico
parziale carattere di doppio legame
(delocalizzazione degli elettroni pigreco e impedirà
la rotazione intorno al legame)
sintetizzate nei ribosomi dove avviene la
traduzione
Classifica
in base a lunghezza e sequenza
di amminoacidi presenti
Denaturazione si rompe la struttura
non si ha più un corretto funzionamento biologico
denatura con
-pH molto acidi
-trattamenti termici
es. uovo
durante cottura le proteine denaturano e
l'uovo solidifica intrappolando l'acqua
es. carne
durante cottura le proteine denaturano e
si instaurano legami tra le catene proteiche aumenta consistenza
es. ortaggi processo di "blanching" prima del congelamento
ossia trattamento termico che inattiva enzimi
responsabili della degradazione come
lipossigenasi(inbrunimento)
-stress meccanici
Funzioni
enzimi
1. catalizzano le reazioni che
avvengono nell'organismo
2. permette la permeasi di una sostanza nella
cellula
trasportatori trasferiscono molecole(emoglobina)
difesa immuglobuline(anticorpi della difesa immunitaria)
nutrizionale fonte nutritiva
amminoacidi essenziali
isoleucina, leucina, lisina, metionina, finilalanina,
treonina, triptofano, valina, istidina
si prende come riferimento per gli amminoacidi
la composizione amminoacidica ideale
(latte materno)
1. latte e uova(migliore composizione)
2. frumento e cereali(carenti di lisina)
3. lenticchie e legumi(carenti di metionina)
importante abbinare fonti proteiche diverse
degradazione termica degli
amminoacidi
durante processi di conservazione e stoccaggio
1. reazione di Maillard
Lisina sensibile ai trattamenti termici
e si lega al glucosio
2. formazione di legami crociati
lisina, glutammina, acido aspartico,
acido glutammico
si formano legami tra cetene laterali
(digeribilità diminuita)
3. formazione di deidroalanina
serina, cisteina si formano in ciò
(nessun valore nutrizionale)
4. formazione di D-amminoacidi
alanina, acido aspartico, fenilalanina,
acido glutammico, lisina
racemizzazione
Analisi delle proteine
1. Metodo Kjeldahl
Determinando azoto si può determinare il
contenuto proteico
2. Metodo di Lowry Spettroscopia
3. saggio del biureto spettroscopia
4. composizione amminoacida
leg. peptidici degli AA idrolizzati con HCl
identificazione e quantificazione con metodo
cromatografico
Latte
composizione
1.soluz. di sieroproteine, lattosio,
sali minerali e vitamine
2. emulsione di globuli di grasso(olio in acqua)
3. dispersione colloidale di micelle di caseina
alfa e beta-caseina sono molto ricche di gruppi
fosfato legati tra loro tramite ioni Ca2+
(aggreggazione in submicelle)
submicelle di trovano
al centro della micella
k-caseina ha C terminali con treonina legata a un
trisaccaride
si localizzano all'esterno della micella e ne
impediscono la crescita(sennò preciterebbe)
vantaggi
1. alta concentrazione proteica senza aumentare
eccessivamente la viscosità
2. forniscono Ca senza che essi formino precipitati
insolubili
sieroproteine(alfa-lattalbumina, beta-
lattoglobulina..)+caseina>
composizione proteina del latte
preparazione yogurt
1. inolucazione del latte con batteri
2. fermentazione>lattosio in acido lattico
3. abbassamento del pH>precipitazione non
completa delle caseine(consistenza gel)
preparazione formaggio
1. inolucazione del latte con batteri lattici>lattosio
in acido lattico
2. aggiunta di caglio>tagli la k-caseina rompendo il
rivestimento di micelle
3. aggregazione in modo esteso delle micelle
4. se si rompe la cagliata>spurgo del siero
5. separazione della cagliata dal siero
6. salatura, pressatura, posizionamento in stampi>
proteolisi e lipolisi conferiscono consistenza e
aroma
frumento
costituito
-amido
-proteine
-cellulosa
proteine
1. citoplastiche(15-20%)
ruolo enzimatico o
di trasporto nella cellula
albumine(solubili in acqua)
globuline
2. di riserva(80-85%)glutine
complesso proteico composto da
1. gliadina
forma tanti leg. a H e
stabilizzano il glutine
ogni varietà di frumento ha più di 40 diversa unità
di alfa-gliadina dovute a mutazioni di AA nel corso
dell'evoluzione
2. glutenina
maggiore è il numero di cisteine>maggiori saranno
i legami disolfuro>impasti di forza(trattengono
bene l'aria)
forza della farina=capacità di trattenere aria
si misura con W=alveografo di Chopin
farine deboli(basso contenuto di
proteine)=90<W<160 > biscotti, gallette
farine forti(alto contenuto di proteine)=310<W<370
>impasti a lunga fermentazione
struttura terziaria a ripiegamento betala prolina impartisce la giusta torsione
estrazione glutine
1. farina+acqua fredda
2. si lascia riposare
3. si lava sotto acqua fredda>granuli di amido e
le proteine solubili si allontanano dal glutine
in base alla quantità di proteine si ha varietà di
frumento
impasto
acqua+farine>il glutine si idrata(assorbe acqua)
giusto rapporto gliadine/glutenine(sennò o non
estensibili o lascia sfuggire i gas)
durante l'impasto>formazione di leg. disolfuro
(leg. maggiori>impasto forte)
miglioramenti delle farine
L-cisteina>diminuisce la forza
agenti ossidanti>degradano i
carotenoidi(sbiancamento) e
favoriscono leg. disolfuro
Ac.ascorbico a contatto con O2>
ac. deidroascorbico che ossida il glutine
(rompe i leg.disolfuro)
carne
-tendinemantiene il muscolo fissato allo scheletro
-epimisioracchiuse il muscolo(collagene)
-endomisioracchiude le singole fibre
-fibre luscolaricellule del muscolo(organizzate in fasci)
contrazione muscolare
1. trasmissione dell'impulso nervoso da
sarcolemma(membrana che ricopre la fibra
muscolare) ai tubuli traversi
2. rilascio di Ca2+ del reticolo sarcoplasmatico
3. gli ioni Ca2+ si legano alla troponina
(filamento sottile) che cambia forma e causa lo
spostamento della tropomiosina(filamento sottile)>
restano scoperti i siti attivi dell'actina(filamento
sottile)
reazione tra actina e miosina(filamenti spessi) con
idrolisi ATP>causa la contrazione
5. al termire dell'impulso nervoso gi ioni Ca2+
tornano nel reticolo sarcoplasmatico e la
tropomiosina ritorna nella posizione iniziale
post-mortem
1. non c'è più apporto di O2 per mancanza di flusso
sanguigno
2. cellule richiedono ancora energia>utilizzano
glicolisi per produrre ATP
3. Si produce grosse quantità di acido lattico>
ph scende a pH 5
4. Esaurito il glicogeno muscolare la glicolisi cessa
Rigor-mortis
5. terminato ATP la cellula non ha più energia per il
Ca2+ dal sarcoplasma al reticolo sarcoplasmatico
6. filamenti spessi e filamenti sottili si legano
7. il muscolo diventa rigido(rigor mortis) e carne
molo dura
8. a pH 5 si attivano le proteasi che scindono i
filamenti sottili(frollatura)>carne tenera
9. perdita di acqua che garantisce la giusta umidità
colore
dovuta alla mioglobina=
proteina con funzione di trasporto di O2
nei muscoli
varia a seconda del tipo di muscolo e
alla specie animale
muscoli che fanno sforzi più prolungati>
più mioglobina>carne più rossa
tessuto connettivo della carne
-influenza la consistenza
-costituito da collagene
proteina fibrosa(con glicina-prolina-idrossiprolina)
costituita da 3 eliche di tropo-collagene avvolte
idrossiprolina si ottiene per idrossilazione della
prolina(richiede vitamina C)
se carenza di vitamina>indebolimento ossa,
cartlagini e tessuti connettivi
eliche di collagene stabilizzate da
-legami a idrogeno
-legami crociati tra residui di lisina
alto numero di legami>
resistenza maggiore del tessuto>carne più dura
tagli di carne con meno tessuto connettivo
(cotture brevi es. filetto)
tagli di carne con più tendini
(cotture più lunghe es.stinco)
legami tra le eliche di collagene si rompono con
cotture brevi e prolungateraffreddandosi gelifica(leg. a H)
gelatinaestratta da pelle e ossa(bovine o suine)
1. triturazione ed eliminazione dei fosfati di Ca
dalle ossa
2. trattamento basico di pelle e
ossa>Ca(OH)2>idrolisi leg. tra eliche di collagene
3. eliminazione grasso e proteine>neutralizzazione
4. estrazione a caldo
5. filtrazione
6. essiccamento
uova
1. tuorlo
16% di proteine
molto ricco di fosfolipidi
2. albume
11-13% di proteine(ovalbumina 54% a peso secco)
4 strati a diversa densità
proteine
ovalbumina
-glicofosfoproteina
-con cottura denatura con formazione di
ponti disolfuro>gelificazione
conalbuminalega ioni metallici
ovomucoide
-glicoproteine che inibisce la tripsina
-conferisce viscosità
Proteine