aminoacidos, Apuntes de Bioquímica

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TEMA 3

UNIDADES ESTRUCTURALES DE LAS

PROTEÍNAS: AMINOÁCIDOS.

Enfermería

Bioquímica Curso 2016 2017

TEMA 3

UNIDADES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS:

AMINOÁCIDOS.

3.1. Aminoácidos. Estructura.

3.2. Propiedades ácido-básicas.

3.3. Clasificación de aminoácidos.

3.4. El enlace peptídico. Propiedades.

3.5. Polipéptidos: moléculas de interés.

3.6. Técnicas especiales de reconocimiento.

3.1. Aminoácidos. Estructura

• Un aminoácido (aa) es una molécula orgánica que posee un grupo carboxilo y un grupo amino. Pueden ser α, β, γ, δ aminoácidos.
• En la naturaleza existen cientos de aa con diferentes funciones, sin embargo, los más frecuentes y de mayor interés son los que forman las proteínas de todos los seres vivos. Y son solo 20 ( aa proteinogénicos ), todos ellos α-aminoácidos.
• Los α-aminoácidos poseen un Carbono α asimétrico al que se unen:
  • Un grupo amino (NH 2 )
  • Un grupo carboxilo (COOH)
  • Un hidrógeno (H+)
  • Una cadena lateral o grupo R específica para cada aminoácido

α aa: tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono (carbono alfa)

3.2. Propiedades ácido-básicas

• Los aminoácidos en disolución se encuentran ionizados. Pueden captar o ceder protones al medio, dependiendo del pH de la disolución en que se encuentren, ya que tanto el grupo carboxilo como el amino son susceptibles de ionizarse. - Si la disolución es ácida , los aa captan protones y se comportan como una base. - Si la disolución es básica , ceden protones y se comportan como un ácido.
• Propiedad de los aminoácidos de poder comportarse como ácido y como base: ANFÓTEROS.
• Punto isoeléctrico: valor de pH al que el aa presenta una carga = cero.

• En el interior de la célula los aminoácidos predominan en forma de ion dipolar o zwitterion (del alemán ion híbrido ).
• En la forma dipolar el grupo amino gana un protón y adquiere una carga positiva , mientras que el grupo carboxilo pierde el protón y adquiere una carga negativa , pero la carga de la molécula es neutra.
• Un zwitterion puede actuar como un ácido o como una base cediendo o aceptando protones.

• El comportamiento ácido-base de los aminoácidos:
  • reviste una gran importancia biológica, ya que influye a su vez en las propiedades

de las proteínas que forman.

• permite que se comporten como sustancias tampón
• Muchas técnicas para separar y analizar los aminoácidos de una proteína se basan

en este comportamiento.

3.3. Clasificación de los aminoácidos

A) Según la polaridad del grupo R

• Aminoácidos no polares, apolares o hidrófobos: el radical R es una cadena hidrocarbonada apolar.
• Aminoacidos polares o hidrófilos: Cadena con radicales que forma puentes de hidrógeno con el agua. Más solubles que los no polares. - Aminoácidos polares sin carga: El radical R no posee grupos carboxilo ni

amino.

• Aminoácidos polares con carga, ionizables:
  • Aminoacidos Ácidos: El radical R presenta grupos carboxilo.
  • Aminoácidos Básicos: El radical R tiene grupos amino.

B) Según su obtención por el organismo:

• Esenciales : No se sintetizan en el organismo. Es necesario incluirlos en la dieta. Son 8.
• No esenciales : Pueden ser fabricados por nuestro organismo. Son 12.

A) Según la polaridad del grupo R

Aminoácidos ácidos Aminoácidos básicos

B) Según su obtención por el organismo

3.4. El enlace peptídico

• Es un enlace entre el grupo carboxilo (–COOH) de un aminoácido y el grupo amino (–NH 2 ) de

otro aminoácido. Se forma un enlace covalente CO-NH.

• Se trata de una reacción de condensación en la que se produce una amida y una molécula de

agua.

Amida

http://iesmonre.educa.aragon.es/alumnos0607/websnov/proteinas/nlacpept.htm

• Los aminoácidos siguientes se unen siempre por el extremo -COOH terminal.
  • Si el nº de aa es bajo, de 2 a 10, se llama oligopéptido :
    • Dipéptido : unión de 2 aa
    • Tripéptido : unión de 3 aa
  • Si el nº de aa es entre 10-100 se llama polipéptido
  • Si es superior a 100 aa (peso molecular > 5.000 Daltons) se habla ya de proteína.

aa 1 aa 2 aa 3

Extremo amino terminal

Extremo carboxilo terminal

E. peptídico E. peptídico

3ª) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano.

CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

4ª) El extremo terminal amino tiene carga parcial positiva, mientras que el extremo carboxilo carga parcial negativa, por tanto el enlace tiene carácter polar. 5º) La configuración trans está mas favorecida; la cis está impedida esteáricamente

Configuración trans : los dos Cα se sitúan a distinto lado del doble enlace Configuración cis : los dos Cα se sitúan del mismo lado del doble enlace

CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

En resumen:

En resumen: