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TEMA 2
Proteinas integrales Los lípidos que entran en contacto con las proteínas son apolares
Las proteínas formadas en los ribosomas de citoplasma no van a llevar puente di sulfuro ya que estos se van a crear el los ribosomas que se encuentran en el sistema de endomembranas Gpcr : receptores acoplados a proteínas g
Proteínas ancladas a lípidos, no están integradas en la mb pero están unido a ellos 3 tipos
- tiene una hélice alfa en interaccion con la bicapa unión débil 5 acilacion: al final del lípido hay un grupo acilo y prenilacion donde hay un grupo prenilo
- anclaje GPI glicosilfosfatidilinotisollipido en la mb que es a donde se une la proteína
las proteínas no interaccionan no están realmente unidas, para extraerlas es muho mas simple, pueden estar asociadas a proteínas intrínsecas tanto dando para el exterior como para el interior proteína multimerica, unión de varias proteínas
proteínas de curvatura de mb: especialzadas en redondear la mb B. proteínas que se intercalan con los fosfolípidos C. proteínas q ellas en su estructura tridimensional ya son curvas y al ponerse en la bicapa la hacen curva D. proteínas q se unen a los lípidos de la bicapa
Hidratos de carbono Solo en la mb plasmática formando parte de la cubierta celular formando el glucocalix que pueden ser glucoprot o glucolip o en el interior de re y golgi Función: ayudar a que las proteína adquieran su estructura terciaria y a que sean funcionales Reconocimiento celular Grupos sanguíneos vienen dados por una cadena de hidratos de carbono en la superficie de los eritocitos
3 caracteristicas modelo de mosaico fluido asim fluidez y movimiento (proteínas)
- movimiento : difusión lateral, flexion,rotación, flipflop (neceita aporte energético se produce gracias a las flipasas que son bombas enzimas las proteínas solo sufren movimientos laterales. Ademas existen los dominios de membrana o corrales, que se forman
gracias a uniones o al cortex celular ( red de filamentos del citoesqueleto que se asocian a la mb) dom: reg de la mb plas que no intercambian y se restringe la comunicación dominiios de mb no es igual a microdominios o bolsas lipídicas sistemas para evitar la movilidad lateral de algunas proteínas en la mb plas: proteínas, macromoléculas, proteínas de otra celula restringiendo el movimiento en ambas.
- fluidez: las mb tienen una temp optima y la composiciond elos lip de la bicapa. La temperatura optima 37 que permite que tenga una textura similar a un gel. A mayor temp mas liquido a menor temp mas solido. Para compensar los cambios de la temp se recurre a la composición mediante aa saturados o inssaturados, mayor o menos porcentaje de colesterol, o entre aa de cadena larga o corta.
- Asimetría: en cada cara hay diferentes componentes( mirar la tabla) consecuencias: si la comp de lípidos es diferente la fluidez será distinta en un lado que en otro, la carga en un lado y en otro afectaran al potencial de membrana y al gradiente y al trasporte de canales por lo tanto, las funciones a un lado y a otro de la bicapa también son diferentes
Via de la supervivencia celular (via PI3K) (¿)
MEMBRANA DE LOS ERITROCITOS
Membrana de procariotas Bacterias gram negativas: van a tener una pared celular entre las dos membranas, membrana externa poco selectiva. Se quedan rosa Bact gram positivas: solo tienen una membrana y una pared Las bacterias son los únicos ssvv que pueden vivir en condiciones desfavorables, gracias a algunos elementos que tienen en su mb resistentes a la hidrolisisis ( tienen enlaces tipo éter en vex de ester) para resistir oxidación tienen aagg saturasos y ramificados
AG<0 1. Difusión simple o pasiva
- Transporte pasivo o difusión facilitada por canal o por transportador AG>0 Transporte activo
- La energía se obtiene del ATP: Bombas acopladas al ATP
- Energía se obtiene del transporte de otra molécula, cotransportadores o transporte acoplado PROTENAS IMPLICADAS EN EL TRANSPORTE SIN COSTE ENERGETICO
1ª diferencia : Velocidad de paso, pasivo es mayor 2ª diferencia: la fluidez de membrana va a afectar al pasivo por transportadores y difucion simple 3ª diferencia: coeficiente de perm muy imp en la difusión simple 4ª diferencia:
TRANSPORTE DEL CO2 EN EL ERITROCITO
Difusion simple, se necesita un enzima anhidrasa carbonica y hemoglobina y cotransporte de HCO3- Cl- = banda 3
Proteinas implicadaa en el trasporte sin coste energetico Tipo de ionoforos, mueven iones siempre a favor de gradiente de concentración. Tipico en bacteria, Ionoforo formador de canal: Gramicidina igual que la siguiente Ionoforo de tipo trasportador: Valinomicina. Altera las concentraciones de potasio en la bacteria y muere
TRANSPORTE CON COSTE ENERGETICO EN CONTRA DE
GRADIENTE
- Transportador acoplado TRANSPORTE DE GLUCOSA: Aprovecha de que se esta moviendo el sodio debido a su gradiente para pasar de un lado a otro en contra de gradiente
- Bomba impulsada por ATP TIPO P (SE FOSFORILAN): Transportan protones sodio potasio y calcio. Sufre fosforilaciones, hidrólisis de ATP · Bomba NA/K ATPasa saca 3Na y mete 2K, la fosforilación hace que cambie la conformación de la proteína y por lo tanto el de la bomba, El 30 40% de la energía se requiere para esta bomba ya que trabaja continuamente. Es electrogenica, hace que el exterior tenga mayor carga positiva y carga negativa en el interior · Bomba Ca/H ATPasa:
Reticulo plasmico. Al salir el calcio del RE se produce la contracción debido a la actina. Funcionamiento parecido a la de Na/K TIPO F: Trans protones y son bombas muy complejas molecularmente complejo, funcionan como turbinas · ATPsintasa: Los prot entrar a favor de gradiente crea atp y si entran en contra se degrada atp TIPO V: Se encuentran en lisosomas vacuolas y acidificas estas estructuras · Bombas de protones, hacen que su interior se mucho más acido en el interior de los lisosomas. Estas bombas también son electrogenicas por lo que tienen bombas complementarias para no repeler entre cargas + que meten cargas de cloro - y no formar gradiente BOMBAS ABC (+ FRECUENTES) Pueden funcionar exportando o importando (procariotas) siempre en contra de gradiente de concentración Solo funcionan exportando (eucariotas) · Bombas bacterianas · Flipasas · Multidrug resistence protein (MDR)
- Bomba impulsadas por la luz
CONCENTRACIONES TIPICAS Debido a este trasporte en contra de gradiente se produce que haya la misma concentración y esto esta mal porque de ello dependen muchas funciones. Por ello siempre hay unas bombas que siempre sacan o meten Na. Interior de retículo y lisosomas contienen depósitos de Calcio y es importante en las células musculares. Ca sirve para señalizar por eso renta que haya menos dentro para que se note el cambio como señal de impulso.
Importancia de ka presión osmótica para controlar el movimiento del agua y por tanto el volumen celular
Mecanismos para controla: Bomba sodio potasio cambia concentraciones, pared celular resiste a los cambios de presión, vacuolas contráctiles para cambiar concentraciones. Acuaporinas: canales de agua (12 tipos) en dos grupos: acuaporinas (transportan solo agua) / acuagliceroporinas (agua y glicerol) Son selectivas para que solo pase agua (filtro de selectividad) el agua antes de pasar se tiene que desprender de todos los iones
Transporte a través de los epitelios:
TEMA 5: EL CITOESQUELETO
Es una estructura necesaria para formar la estructura de la propia celula. Es plástico para que pueda reorganizarse continuamente y moverse.
Funciones: determinar la forma y movimiento de las células, tb el transporte de organul y vesículas. Determinan la posición de orgánulos. Fundamentales para la adhesión celular. Luego hay funciones especificas: formación del huso mitótico, anillo contráctil, flagelos y cilios. Ver de la diapositiva y dibujo de diferentes componentes.
- filamentos de actina 5-7 nm. Se organizan como red y entramado de dos cadenas (polieros helicoidales). Responsables de la forma de la celula y tienen una estructura muy dinámica. Están concentrados sobre todo en el cortex celular. Forma microvellosidades. Adhesión de células. Actina. polares
- microtubulos 25 nm. Huecos y rigidos. Para hacer un microtubulos se necesita un centro organizador de mt (centrosoma). Carreteras internas por las que circulan vesículas. Forman el huso mitótico y también cilios y flagelos. Tubulina. polares
- filamentos intermedios 10nm. Estructuras parecidas a cuerdas están formados por proteínas diferentes. Dan resistencia a la tensión y rotura. Importantes en anclaje celula celula.
- septinas
fue descubierta como proteína gtpasa. Une gtp y puede hidrolizarlo. 2012 fue considerado. No tiene polos. Fundametal para el anillo contráctil y para crear el cilio primario, gemación de levaduras.
Todos los filamentos no actúan solos sino que se ayudan de proteínas accesorias o motoras.
Características generales: Estructuras muy dinámicas y adaptables. Se reorganiza continuamente. También forman esrtructuras muy estables como por ejemplo las microvellosidades. Están formadas por subunidades que se pueden unir o separar. Se unen no covalentemente. Los filamentos formados por multiples protofilamentos. Nucleación: etapa en la cual se empieza a formar los filamentos, hay varias fases (mirar diapositiva) Los microtubulos y los filamentos de miosina tienen extremos positivos y negativos. Hay mayor adicion en el +. Son capaces de unir e hidrolizar atp (actina) gtp (tubulina). Las formas d no dan estabilidad porque se desprenden fácilmente y la t al revés. Casquetes de atp y gtp se encuentras en el extremo + para que asi los t se queden en el extremo y sea estable. Recambio rotatorio para que parezca que se mueve el microtúbulo
Inestabilidad dinámica En algún momentos se pierde el casquete de gtp, catástrofe y se va acortando. Se puede perder debido a que se añaden mas de los que se hidrolizan.
(diapositivas) FILAMENTOS INTERMEDIOS: se encuentran en vertebrados y en nematodos y moluscos, se organizan de la misma manera. Clasificacion : citosolicos ( queratinas, vimentinas, neurofilamentos) nucleares ( lamina nuclear) queratinas: hay diferentes patrones de queratinas para ver que aparecen tumores, 20 tipos. Citoqueratinas las que están solo en las células, queratinas en gloso modo las que se encuentran en el pelo uñas… Son muy resistentes a muchas cosas debido a sus puentes disulfuro. Neurofilamentos: son mezcla de los tres tipos y que se enlazan. Son heteropolimeros. Controlan el grosor del axón, también por ello van a controlar el transporte de vesículas. ELA desogarnizacion de neurofilamentos
- FORMINA: El dimero de formina se pone en el extremo más.
- PROFILINA: se une a los monómeros de la actina pero se une en el extremo opuesto a la hendidura y favorece la inserción al filamento.
- TIMOSINA BETA 4: se une al sitio de la hendidura del atp y bloquea que esta se una al filamento. En conjunto profilina, formina y timosina beta, para aumentar la velocidad de crecimiento del FA.
- COFILINA: se unen por el extremo menos y hacen que disminuyan
- GELSOLINA: hace una lazada sobre el filamento y lo corta y se queda en el extremo mas y hace que no crezcan por el extrmo mas
- CAPZ: se une al mas
- TROPOMEDULINA: al menos
- TROPOMIOSINA: se unen al menos
- ESPECTRINA: mb del eritrocito, anclaje a proteínas, grande
- ERM: une los filamentos de actina de una proteína de mb. Pej CD44. Tiene una conformacionque es inactiva y se activa por una señal externa y cambia su conformación tridimensional.
Importancia de la reorganización de las proteínas: para pasar de una conformación a otra para que desempeñe su función. Esto se desarrolla mediante señales. Plaquetas ejemplo, aunmenta el calcio en su interior y se activa la gelsolina. Se desorganiza el citoesqueleto. Hay que volver a reorganizarlo inactivando la gelsolina y aumentar la polimerización de la actina. La filamina, se asocia a prot trans y ancla el coagulo para formar un tapon del vaso sanguíneo.
PROTEINAS G Une GTP y son capaces de hidrolizar gtp = tienen una actividad gtpasa intrínseca.
- GTPASA MONOMERICAS: RHO ( citoesqueleto) RAN (citoplasma y nucleo) RAS ( señalización) RAB (transporte de vesículas) Como funciona RoH: cuando se activa se empieza a polimerizar filamentos de actina. Cuando tiene gtp esta activo y cuando tiene gdp esta inactivo. Se pasa de uno a otro mediante GAP ( ppt activadora de la actividad GTPasa) o mediante gef ( factor de intercambio de guanilnucleotidos). Roh sirve para la polimerizacion
- GTPASA TRIMERICAS : Señalizacion de receptores acoplados a proteinas g
PROTEINAS MOTORAS: MIOSINA
Dominio cola: para asociarse e interaccionar con vesiculas Dominio cabeza: sirve para anclarse a la actina Dominio cuello: Esta formada por dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras, las cedenas pesadas para unir atp y miosina y para interaccionar y las cadenas ligeras sirven para regular Pruebas del deslizamiento : El responsable del movimiento es la miosina y necesita atp para moverse.
Ciclo de cambios… : la cabeza de la miosina esta unida a la actina y llega atp y se libera: este se hidroliza y asi la miosina se mueve y al liberar el fosfato se vuelve a unir. La liberación del adp provoca el cambio de potencia. Importancia del cuello: cuanto mayor es el cuello de la miosina mayor es el movimiento. MLCK: quinasa (ppt que fosforila a otras ppt) de la cadena ligera de la miosina. Para pasar de uno inactivo a activo se tienen que fosforilar. Mediante la fosfatasa (proteína que elimina fosforos) se desactiva
FUNCIONES DE LA ACTINA Contracción muscular, también existe la contracción no muscular. Actina tipo 2 En el musculo estriado los filamentos de actina se distribuyen formando sarcomeros. DIBUJO (EJERCICIO 8) verde: ACTINA rosa : MIOSINA, banda H solo miosina banda A actina y miosina banda I solo actina. Prteina c y miomesina une los haces de miosina. Línea z donde se une la proteína muelle ( titina) y todo el sarcomero. Nebulina ancla los filamentos a la línea z. Tropomedulina para que no se despolimerice. Tropomiosina era una ppt estabilizadora de filamentos de actina.
CONTRACCION MUSCULAR EN EL MUSCULO ESTRIADO
Se acorta la distancia entre línea z y c en la contracción muscular. Los tubulos t están juntos a las cisternas del retículo donde se expulsa calcio. La tropomiosina se desplaza gracias al calcio, forma un complejo troponina. La troponina desplaza la tropomiosina y esta se quita de las cabezas de la actina para que se acoplen con las de miosina.
CONTRACCION MUSCULO LISO Causa es la misma (calcio) pero se contrae de otra forma. Une y reconoce el calcio y se une a la quinasa (calcio- calmodulina) , esta se activa y fosforila asi las cadenas ligeras activando la miosina. Cuando desaparecen los niveles de calcio se desactiva y se libera la CaM de la miosina. La fosfatasa se activa cuando se desprende de un fosfato y asi desactiva a la miosina y asi produce la relajación Esta pparte esta bastante bien en las diapositivas.
3.1. seccionadoras: catanina. Hace igual que gelsolina que corta al microtubulo 3.2. estabilizadoras: MAP, XMAP215. 3.3. desestabilizadoras: quinasa- 13.
- ppt de entrecruzamiento: diapositiva
- haces: tan, MAP
- unen MT a FI: plectina
- unen mt a mb celulares: TIP
- ppt motoras:
- quinesina siempre mueve hacia el extremo mas. En el huso mueven al extremo menos
- dineina siempre al extremo menos
QUINESINAS Dos cadenas pesadas y dos ligeras (miosina). Hay 14 quinesinas. ¿cómo mueve? Moonwalker diapositiva. se mueve a hidrolizar fosfato
DINEINA puede tener 2-5 cadenas polipeptidicas. Necesita de complejo dinactina para poder transportar el movimiento.
Carreteras de microtubulos que salen del centro organizador que tiene dos sentidos. Funciones: Determinan la forma celular, formación de cilios y flagelos (mirar del año pasado) cilios móviles y cilios no móviles mirar estructura, transporte intracelular transporte de vesículas y orgánulos, migración y polaridad celular, movimiento de los cromosomas
TEMA 6.
Células se asocian para formar tejidos y estos para formar órganos. Mirar diapositiva para definición de matriz extracelular. Uniones celulares mirar definición y tipos de uniones saberse características de cada unos de los tipos
Tejidos animales: etc
- epitelial y conjuntivo: diferencias entre uniones y adhesiones dentro de un mismo tejido
MATRIZ EXTRACELULAR: características composición
El colágeno es la proteína mayoritaria en la matriz extracelular , hablar de su estructura ya dada en bioquímica
Composición mec, esquema
- gag y proteoglicanos
- proteínas : fibrosas (colágeno elastina) glicoproteínas (fibronectina y laminina)
- proteoglucanos
TEMA 9.
HERENCIA CITOPLASMATICA
Las mitocondrias se reparten entre los dos citoplasmas de los gametos aleatoriamente. Tanto en mitosis como en meiosis. Las mitocondrias replican su material genético con un mecanismo totalmente diferente de la replicación celular.
- importación de proteínas y de lipidos
Proteínas citosolicas (secuentcias captación y orientación en el extremos n terminal). O también sintetizadas por la propia mitocondria sintetizadas por esta.
