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Proteínas: Propiedades, Clasificación y Estructura, Apuntes de Biología

Biología

Una introducción a las proteínas, sus propiedades, la clasificación de los aminoácidos, el enlace peptídico y los niveles estructurales de las proteínas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Además, se mencionan las funciones de las proteínas y la diferencia entre holoproteínas y homoproteínas.

Tipo: Apuntes

2020/2021

Subido el 29/01/2021

luciamonzon
luciamonzon 🇪🇸

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Biología 2ºBach
PROTEÍNAS
Las proteínas son son macromoléculas que suponen más del 50% del peso de la célula. Están
formadas por la polimerización de moléculas más sencillas, los aminoácidos.
Hay 20 aminoácidos, pero según como estos se unan entre ellos, pueden dar una proteína u otra. Se
unen mediante enlaces peptídicos, la unión de un pequeño número de aminoácidos da lugar a un
péptido.
Las proteínas son polipéptidos constituidos por más de 50 aminoácidos. Debido a ello, su masa
molecular es igual o superior a 5000u.
Los seres humanos, solo podemos sintetizar 10 aminoácidos y los restantes son esenciales, es decir
los obtenemos de manera externa en la dieta. Para las personas hay 8 aminoácidos esenciales:
isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
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PROTEÍNAS

Las proteínas son son macromoléculas que suponen más del 50% del peso de la célula. Están formadas por la polimerización de moléculas más sencillas, los aminoácidos. Hay 20 aminoácidos, pero según como estos se unan entre ellos, pueden dar una proteína u otra. Se unen mediante enlaces peptídicos, la unión de un pequeño número de aminoácidos da lugar a un péptido. Las proteínas son polipéptidos constituidos por más de 50 aminoácidos. Debido a ello, su masa molecular es igual o superior a 5000u. Los seres humanos, solo podemos sintetizar 10 aminoácidos y los restantes son esenciales, es decir los obtenemos de manera externa en la dieta. Para las personas hay 8 aminoácidos esenciales: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

Propiedades de los aminoácidos

  • Tienen actividad óptica , debido a la presencia del carbono asimétrico. Todos cumplen esta propiedad menos la glicina, siendo así la única exepción por tener dos átomos de hidrógeno unidos al carbono quiral.
  • Desvía el plano de luz polarizada (dextrógiro y levógiro) - 2 configuraciones espaciales
  • Carácter anfótero. Se comportan tanto como bases como ácidos. Esto se debe a que el grupo ácido o carboxilo libera protones mientras que el grupo básico o amino capta protones.

Clasificación de los aminoácidos

Según la conformación espacial:

  • Estructura α-hélice. La cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma con un giro dextrógiro, la estructura se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrógeno entre el oxígeno de un -CO- de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido siguiente. Las cadenas laterales de los aminoácidos quedan hacia el exterior de la hélice.
  • Hélice de colágeno α-hélice. Tejidos conectivos y los tendones, estructura practicamente rígida. El colágeno presenta una estructura en hélice especial, algo más larga y con giro levógiro. El colágeno está formado por 3 aminoácidos: la glicina, la propina y la hidroxiprolina. Los radicales de los 2 últimos tienen una estructura que dificultan la formación de enlaces de H, por lo que no se forma una α-hélice, sino una hélice más distendida que presenta tres restos de aminoácidos por vueltas.
  • Conformación β-laminar o de hoja plegada. La cadena polipeptídica conserva su estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante puentes de hidrógeno, entre grupos -CO- y -NH. Los radicales R van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo. Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de forma paralelas, si las cadenas se disponen en el mismo sentido, y antiparalelas, si van en sentido contrario (N-C y C-N). Las cadenas laterales de los aminoácidos se encuentran situadas por encima y por debajo del plano en zigzag a la lámina plegada. Cuando existe una gran cantidad de cadenas se hace un empaquetamiento en varias capas.
  • Estructura terciaria : Es la configuración definitiva que adopta la estructura secundaria de la proteína en el espacio cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular. En ella, los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior. Esta disposición facilita que muchas proteínas globulares sean solubles en agua y disoluciones salinas. Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos. Estas uniones pueden ser :
  • Enlace disulfuro. Se produce entre radicales de aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes entre dos grupos (-SH) de dos cisteínas. Atendiendo a su configuración, se distinguen dos tipos de estructuras terciarias: las fibrosas (o filamentosas) y las globulares, aunque muchos autores consideran que las proteínas filamentosas son proteínas que carecen de estructura terciaria. ▪Las proteínas fibrosas (o filamentosa) poseen una forma de haces lineales o de cuerda, suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua.
  • Enlace de hidrógeno
  • Interacciones iónicas
  • Fuerzas de Van der Walls
  • Interacciones hidrofóbicas
  • Estructura cuaternaria : Es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y, en ocasiones, por enlaces covalentes del tipo enlácele disulfuro. Cada una de estas cadenas polipeptídicas reciben el nombre de protómero. Según el número de protómeros que se asocian, estas proteínas se denominan dímeros, como la insulina; trímeros, como el colágeno; tetrámeros, como la hemoglobina; pentámetros como la ARN polimerasa; etc.

Los cuatro niveles estructurales de la hemoglobina

Holoproteínas y homoproteínas

Holoproteínas Fibrilares

  • Queratina (Cys) pelo, uñas, piel, plumas, escamas
  • Colágeno (Resistente a estiramientos) conjuntivo...
  • Miosina (Contracción de músculos) Elastina (Elástica) corazón, pulmones...
  • Algunas pueden cambiar de globular a fibrilar (fibrinogeno en fibrina) Globulares
  • Albúminas (reserva, transporte) leche, huevo, plasma
  • Globulinas (parte proteica de hemoglobinas)
  • Histonas (aminoácidos básicos) Heteroproteínas
  • Cromoproteínas (dan color/pigmentos) -Pigmentos profirínicos (hemoglobinas, peroxidasas,clorofilas, mioglobinas, citocromos) -Pigmentos no porfirínicos: (rodopsina, Hemocianina) y nucleoproteínas (ADN) como la cromatina y los cromosomas.
  • Fosfoproteínas (ortofosfórico) caseina, vitelina
  • Glucoproteínas (Glúcido) gammaglobulinas
  • Lipoproteínas (lípido) hdl ldl transportes