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BIOCELULAR SEMINARIO 3., Apuntes de Biología Celular

Asignatura: Biología Celular, Profesor: Mª Celina Rodicio Rodicio, Carrera: Biología, Universidad: USC

Tipo: Apuntes

2016/2017

Subido el 25/10/2017

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SEMINARIO 3
Retículo endoplásmico, aparato de Golgi y lisosomas
1.- ¿Dónde esperaría observar microsomas en una electromicrografía de una célula
hepática?
2.- Dado que las proteínas que median la inserción de las proteínas de la membrana
del retículo endoplásmico son a su vez proteínas de la membrana del retículo
endoplásmico ¿cómo han llegado allí?
Cuando la célula se divide, la célula hija siempre lleva algo de RE de la célula, madre.
3.- Está estudiando la translocación postraduccional de una proteína en
microsomas purificados, pero encuentra que la importación es muy poco eficiente.
¿Cuál de los factores siguientes es de esperar que aumente la eficiencia de la
importación si se añade a la mezcla de proteínas y microsomas? Razone la
respuesta.
A. BiP
B. Hsp70 citosólica
C. Ribosomas libres
D. Complejo Sec61
E. SRP
Las proteínas sintetizadas en ribosomas citosólicos libres y su incorporación
postraduccional al RE no requiere una SRP. En su lugar, sus secuencias de señal son
reconocidas por proteínas receptoras diferentes (el complejo Sec62/63). Se requieren las
chaperonas Hsp70 para mantener a las cadenas polipeptídicas en su conformación
primaria para que puedan entrar en translocación, y la Bip es necesaria para que la
cadena atraviese el canal hasta el interior del RE. La Bip actúa como un trinquete que
dirigue la translocación postraduccional de las proteínas.
Por lo tanto, se necesitarán los factores Bip, Hsp70 y el complejo Sec61.
4.- Examine la proteína transmembrana de paso múltiple de la Figura siguiente. ¿Qué
puede predecir sobre cuál será el efecto de transformar el primer segmento
hidrofóbico transmembrana en un segmento hidrofílico? Esboce la distribución en la
membrana del ER de la proteína modificada.
La consecuencia de convertir el primer segmento intermembrana, hidrofóbico, en uno
hidrofílico, producirá que la proteína de paso múltiple quede integrada en la membrana
del RE con sus dos extremos hacia la luz del retículo.
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SEMINARIO 3

Retículo endoplásmico, aparato de Golgi y lisosomas 1.- ¿Dónde esperaría observar microsomas en una electromicrografía de una célula hepática? 2.- Dado que las proteínas que median la inserción de las proteínas de la membrana del retículo endoplásmico son a su vez proteínas de la membrana del retículo endoplásmico ¿cómo han llegado allí? Cuando la célula se divide, la célula hija siempre lleva algo de RE de la célula, madre. 3.- Está estudiando la translocación postraduccional de una proteína en microsomas purificados, pero encuentra que la importación es muy poco eficiente. ¿Cuál de los factores siguientes es de esperar que aumente la eficiencia de la importación si se añade a la mezcla de proteínas y microsomas? Razone la respuesta. A. BiP B. Hsp70 citosólica C. Ribosomas libres D. Complejo Sec E. SRP Las proteínas sintetizadas en ribosomas citosólicos libres y su incorporación postraduccional al RE no requiere una SRP. En su lugar, sus secuencias de señal son reconocidas por proteínas receptoras diferentes (el complejo Sec62/63). Se requieren las chaperonas Hsp70 para mantener a las cadenas polipeptídicas en su conformación primaria para que puedan entrar en translocación, y la Bip es necesaria para que la cadena atraviese el canal hasta el interior del RE. La Bip actúa como un trinquete que dirigue la translocación postraduccional de las proteínas. Por lo tanto, se necesitarán los factores Bip, Hsp70 y el complejo Sec61. 4.- Examine la proteína transmembrana de paso múltiple de la Figura siguiente. ¿Qué puede predecir sobre cuál será el efecto de transformar el primer segmento hidrofóbico transmembrana en un segmento hidrofílico? Esboce la distribución en la membrana del ER de la proteína modificada. La consecuencia de convertir el primer segmento intermembrana, hidrofóbico, en uno hidrofílico, producirá que la proteína de paso múltiple quede integrada en la membrana del RE con sus dos extremos hacia la luz del retículo.

5.- Si eliminara la señal de recuperación al ER de la proteína disulfuro isomerasa (PDI) que habitualmente es una proteína soluble residente en el ER ¿Dónde esperaría encontrar a la proteína PDI modificada? A falta de PDI las proteínas quedarían en el RE ya que no pueden ser dirigidas al citosol. 6.- La mayoría de las proteínas usadas para fines terapéuticos son proteínas secretoras estabilizadas por puentes disulfuro. ¿Por qué no pueden usarse células bacterianas para la producción masiva de estas proteínas previa inserción de su gen en el genoma bacteriano, aunque tengan todas las secuencias señal? Porque las células bacterianas carecen del sistema de endomembranas y por lo tanto no sería posible su secrección. 7.- ¿Por qué la respuesta a las proteínas mal plegadas en el retículo endoplásmico es beneficiosa para la célula? Porque las proteínas mal plegadas no cumplen bien su función y de esta manera no intervienen y no estropean el mecanismo celular. 8.- Imagine que ha modificado una serie de genes cada uno de los cuales codifica una proteína con un par de secuencias conflictivas que especifican el transporte hacia compartimentos distintos. Si los genes se expresan en una célula, prediga que señal mandará en cada una de las siguientes combinaciones. Explique el razonamiento. A. Señales de importación al núcleo y de importación al RE. B. Señales de importación al núcleo y de exportación desde el núcleo. 9.- ¿Qué efecto tendría sobre su localización en la célula la adicción de la señal M6P a una proteína que normalmente es citosólica? ¿Y a una proteína que normalmente es secretada? Razone las respuestas. Si se añadiese la señal M6P a una proteína citosólica ésta quedaría en el citosol porque carece de la señal de destinación al RE. Si la proteína debía ser secretada ésta ya posee e péptido señal, por lo que la proteína se encontrará en el lisosoma. 10.- ¿Cuál es el destino predecible de las hidrolasas ácidas lisosómicas en la enfermedad celular I en la que las células carecen de la enzima requerida para la formación de la señal M6P? Razone la respuesta. En la ausencia de síntesis de manosa-6-fosfato en el aparato de golgi, las proteínas lisosomales normales serían secretadas. La M6P es el marcador esencial que envía las hidrolasas ácidas desde el golgi hasta los lisosomas, al no formarse M6P, las hidrolasas son enviadas a destinos equivocados. 11.- Los lisosomas contienen poderosas enzimas hidrolíticos que son transportados desde su sitio de síntesis en el RE vía aparato de Golgi y endosomas perinucleares. ¿Por qué estas enzimas no dañan a los constituyentes de estos orgánulos? ¿Y por qué no destruyen su propia membrana? Las enzimas destinadas para los lisosomas son hidrolasas ácidas y no son activas a los pH neutrales del citoplasma, el RE, o el aparato de golgi. Las hidrolasas ácidas son activadas por el pH ácido de los lisosomas, que se mantiene mediante bombas de protones lisosómicas. No destruyen su propia membrana porque ésta es impermeable tanto a las enzimas como a sus sustratos.