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metano grupo metilo esqueleto hidrocarbonado de un ácido graso insaturación
Compuestos con H Compuestos con O
grupo hidroxilo: alcoholes ácido carboxílico alcohol éster grupo carbonilo: aldehídos grupo carbonilo: cetonas grupo carboxilo: ácidos carboxílicos (en soluciones acuosas, el carboxilo pierde un protón y se transforma en – COO- ) Los átomos de carbono se unen entre sí covalentemente. En los enlaces sencillos, que permiten la rotación, se comparten 2e-, mientras que en los enlaces dobles, que son rígidos, se comparten 4e-
Compuestos con N
ácido carboxílico (^) amida amina grupo amino amina protonada grupo sulfhidrilo: puede aparecer en la forma reducida | ¾ C ¾ SH |
Compuestos con S
o, menos frecuentemente, oxidada (puente di-sulfuro)
¾ C ¾ S ¾ S ¾ C ¾
Fosfatos
Ésteres de fosfato: El fosfato (ion del ácido ortofosfórico) forma ésteres con los hidroxilos. Esto ocurre, por ejemplo, en ciertos aminoácidos y en los fosfolípidos. Enlaces de alta energía: El fosfato puede unirse también covalentemente con el OH de un grupo carboxilo (anhidrido acilo- fosfato). Para ello se requiere un aporte energético considerable, por lo que estos enlaces se denominan de “alta energía”. Además, los fosfatos pueden unirse entre sí, formando fosfoanhidridos, que también son enlaces de alta energía. La hidrólisis, tanto de los enlaces acilo-fosfato, como fosfato-fosfato, es exergónica. moléculas de agua unidas por puentes de hidrógeno
INTERACCIONES DÉBILES: PUENTES DE HIDRÓGENO
Los puentes de H son debidos a la naturaleza dipolar de las moléculas entre átomos con distinta
electronegatividad, unidos por enlace covalente, como el H con el O, o el N. El núcleo del átomo más
electronegativo atrae al electrón del H, por lo que hay una cierta deslocalización de cargas: el H tiene una
densidad relativa positiva y el O y el N, densidad relativa negativa. Es decir, se forma un dipolo, que es de
naturaleza permanente.
Puentes de hidrógeno típicos Puente de hidrógeno
Las moléculas orgánicas pueden interaccionar con otras
moléculas mediante interacciones mucho menos estables que
las covalentes. Estas “uniones débiles”, tienen la ventaja de
conferir plasticidad al sistema, pues se hacen y deshacen con
facilidad. Por otra parte, pueden ser muy numerosas, facilitando
la unión entre moléculas, como se aprecia en la figura.
Se distinguen dos tipos de uniones débiles: las que tienen lugar entre moléculas hidrófilas (agua,
iones y sustancias polares) y las que se establecen entre moléculas hidrófobas. Al primer tipo
pertenecen los puentes de hidrógeno y las interacciones electrostáticas; al segundo, las resultantes de la
repulsión hidrófoba y las fuerzas de Van der Waals.
INTERACCIONES NO COVALENTES ENTRE MOLÉCULAS ORGÁNICAS
Interacciones entre los acil grasos de un fosfoglicerolípido Interacciones de van der Waals Interacciones entre aminoácidos en una proteína Enlace covalente: interacción fuerte Interacciones débiles “Interacciones” hidrófobas (repulsión)
TIPOS DEPROTEÍNAS SEGÚN SU FUNCIÓN
- Estructurales: Soporte mecánico. Ej. proteínas del citoesqueleto y la matriz extracelular.
- Enzimáticas.
- De transporte: Familia muy amplia de proteínas, que incluye a proteínas que transportan sustancias de uno a otro lugar, como lípidos (lipoproteínas), oxígeno (hemoglobina), hierro (ferritina), etc. y a translocadores a través de membranas de metabolitos, iones, e incluso otras proteínas,.
- Motores: Proteínas del citoesqueleto y proteínas asociadas, que generan los movimientos celulares.
- De reserva: Fuente de aminoácidos. Ej. la caseína de la leche.
- Proteínas de señalización celular: ligandos (ej. insulina), receptores y constituyentes de las cascadas de señalización (sensores de calcio, proteínas G, quinasas, etc.).
- Reguladoras de la expresión génica: replicación, transcripción y traducción.
- Otras: proteínas anticongelantes de peces árticos, telas de araña, etc.
INTERACCIONES DÉBILES: FUERZAS DE VAN DER WAALS E INTERACCIONES HIDRÓFOBAS
Las fuerzas de van der Waals son debidas a la fluctuación de cargas inherente a cualquier átomo.
Solo tienen lugar cuando los átomos están a una distancia apropiada. Son uniones muy débiles,
además de transitorias. Podríamos definirlas como “dipolos transitorios”. Pese a todo son importantes
en ciertas situaciones: por ejemplo, dos moléculas largas y finas, como dos ácidos grasos, interaccionan
mucho mejor que dos moléculas cortas y gruesas.
MODIFICACIONES FRECUENTES EN PROTEÍNAS Y LÍPIDOS
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD
INTERACCIONES DEBIDAS A MODIFICACIONES EN
PROTEÍNAS Y LÍPIDOS
Ejemplos de dominios específicos de interacción
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD POR 2dos^ MENSAJEROS: cAMP REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD POR 2 dos (^) MENSAJEROS: Ca2+ REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD POR UBICUITINACIÓN REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD POR PROTEÍNAS G SEUDOSUSTRATO En su configuración habitual (“plegada”), la proteína quinasa Src presenta oculto su centro catalítico. Cuando se despliega (por defosforilación de la Tyr), su “dominio” SH puede interaccionar con fosfo-tirosinas de otra proteína. La unión se refuerza por interacción del dominio SH3 con regiones ricas en Pro (P) de la otra proteína. En esta conformación desplegada, Src puede ser fosforilada en tirosinas de su dominio catalítico (dominio quinasa). LOCALIZACIÓN El PtdIns3P no es capaz de interaccionar con proteínas, pero sí lo son el PtdIns(4,5)P 2 y el PtdIns(3,4,5)P 3 , que son reconocidos por proteínas con dominios de homología a la proteína plecstrina (PH). Así pues, la fosforilación del lípido PtdIns3P favorece el reclutamiento hacia la membrana de proteínas con dominios PH
