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- BIOQUÍMICA > 1% DE GRADO EN BIOLOGIA A AA OO OOO DOS OOOO COOL e DUI SODIO BLOQUE HI: Metabolismo TEMA 14.- Introducción al metabolismo. Bases termodinámicas de las reacciones bioquímicas. Compuestos de elevada energía de hidrólisis. Nucleosidos trifosfato. TEMA 15.- Metabolismo de hidratos de carbono. Glicolisis. Destino anaeróbico del piruvato. Descarboxilación oxidativa det piruvato. Complejo multienzimático piruvato deshidrogenasa. TEMA 16.- Ciclo de los ácidos tricarboxilicos. Carácter anfibólico y reacciones anapleróticas del ciclo tricarboxílico. Ciclo del glioxilato. TEMA 17.- Permeabilidad de las membranas mitocondriales. Cadena respiratoria. Transporte electrónico mitocondrial. Fosforilación oxidativa. TEMA 18.- Gluconeogénesis: etapas enzimáticas. Interconversión piruvato-lactato. isoenzimas de láctico deshidrogenasa. TEMA 19.- Metabolismo del glucógeno: glucogenolisis y glucogenogénesis. Otras rutas del metabolismo de hidratos de carbono. Ciclo de las pentosas. TEMA 20.- Metabolismo de lípidos. Digestión y absorción de lípidos. Lipoproteínas. Lipasas. Oxidación de ácidos grasos. Cetogénesis. TEMA 21.- Biosíntesis de ácidos grasos. Elongación y desaturación de ácidos grasos. Biosíntesis de fosfoglicéridos y triacilgliceroles. TEMA 22... Metabolismo del colesterol. Papel precursor del colesterol. TEMA 23.- Metabolismo de aminoácidos. Digestión de proteínas. Destino del nitrógeno amínico. Biosíntesis de urea. TEMA 24.- Degradación y utilización de los esqueletos carbonados de los aminoácidos. Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos. Papel precursor de los aminoácidos. TEMA 25.- Ciclo del nitrógeno. Biosintesis de aminoácidos. Bioquimica del fragmento monocarbonado. TEMA 26.- Metabolismo de nucleotidos. Biosíntesis de nucleotidos de purina. Biosíntesis de nucleotidos de pirimidina. Degradación de nucleotidos. o BLOQUE | - ESTRUCTUA Y FUNCIÓN DE LAS o PROTEINAS: e 0) O O o O : a , E ri. Estructura terciaria ¿Peptico Incisiclual dioblado> Estructura secundaria ihelicey Estructura primaria A [Secuencia de armincacidos) + Estructura ctuatemarna tagr=gados de dos 0 mas peplidoz> ENREDO ) - pao Li COREA > s > A 2.2 AMINOACIDOS CON _R -RPOLAR Á pH FISIOLOGICO [ pH = 71 Tienen gran importancia en la funcionalidad de algunas proteínas. os SERINA — Ser(S) : TREONINA — Trh(T) CISTEINA Cys(C) oo OH- CH 2 = CH —CEOH CHz-CH- CH - 00H HS-CHz - CH-CCOM NHz 08 a NHz ¿ ( TIROSINA Tyr (Y) ASPARGINA — Asn(N) GLUTAMINA Gin (0) Í O, Ss] e d, 10D Sean =quaon Dean co Ñ r NHz Ntz Nttz NHtz NHz GUCOCOLA Gly(G6) (menos pad ; H- CH- coo Ñ ( ! Ñ Niza ñ ¿ 2.3 AMINOACIDOS CON R— POLAR CON CARGA - A pH FISIOLOGICO [ pH + 7] ( ASPARTICO — Asp(D) GLUTAMICO Glu (E) ¿ OH Ca - Ca CEA ECO Chia O Ha - Ch - UC y , ñ ( NH Nta t ( » S 2.4 AMINOACIDOS CON R-= POLAR CON CARGA +A pH FISIOLOGICO [ pH =7] ¿ ( X HISTIDINA — His (H) LISINA Lys (K) ] A CH =C —CHa -(H- AH H¿N- CH" CHa- CH Cha Cn AL, A ( e ura AN NX Na A NY ARGININA —— Arg(R) C RH “€ TEA CH CH - A CH A OO ] A Na Nit 4, EN ES ¿L ORINA COSINA El grupo TIOL (SH) reacciona con mucha facilidad oxidándose en presencia de hidrogeno, por.eso grupo reaccionarán dos moléculas de cistina para dar lugar a formando un puente disulfuro, este hecho tiene gran importancia en la estructura y funcionalidad de diversas proteínas: : 1 í L o. os na NOz 24 difenil ap NO2 FE hna / I CHA A í 1 coo l C) REACCIÓN CON EL REACTIVO DE EDMAN (FENILTIOISOCIANATO): Durante muchos años la secuenciación de proteínas se hacía a mano alzada, mas tarde surgieron los secuenciadores de aminoácidos que utiliza esta reacción para secuenciar los aminoácidos de una proteína. reactivo de . Edman í ¿ Rp qu-econ + O S Sa EH An, A Í Es e o sil do y A y a E qua feníl cti ña í y 2004 ¡enfiktobidantoina del aa N-termína) Ñ aa fenilcarbamilado L 5.3 REACCIONES DEL GRUPO —R: S to Se produce en aquellos que R es POLAR (NH), OH...). Una de las más importantes es la del grupo R de ( la CISTEINA, puesto que posee un grupo tiol (SH) y tienda a oxidarse para formar la CISTINA. Ñ Si queremos que esto no se produzca, deberemos añadir un reductor lo que provoca que se reduzca. L el puente disulfuro. El más utilizado es el B-MERCAPTOETANOL: C GH,.0H ( 12 ( CH, C beta-mercapto-stanol í ( O, CE Ss 20ys 107) — Cistina HSCH¿—CH¿OH 1 + 2Cye ( (presencia) $5 A que : CH,OH bo Toco Lomas ONE A IR AN TEMA 2: LOS PÉPTIDOS: EL ENLACE PEPTIDICO: Un PEPTIDO es una cadena corta de aminoácidos entre 2 y 100. El ENLACE PEPTÍDICO es el elemento estructural básico en una proteína. Es un enlace muy estable que se establece mediante un ataque nucleófilo entre el grupo a-carboxito de un aminoácido y el grupo a-amino de otro aminoácido con pérdida de agua. Este enlace se comporta como un doble enlace, con p El A 2 lo cual presenta cierta rigidez que le impide al giro a su H-pN-O—ÓLOH] + [H+p-0-ó-0-.1 HR, alrededor. Los átomos que participan en el enlace HR coso 1 minos? peptídico se encuentran en el mismo plano. Por tanto, el enlace peptídico es un enlace covalente aro _a , e t H y amino sustituido. —p-e] 0 Lp Son p) A RAR og NOMEMCLATURA: Por acuerdo entre científicos, los péptidos se nombran a partir del extremo NH) terminal. Abro apart icacolo on r CH mM ocHx qe so 4 E ! O A A 241 41 18 1 Ala — Tyr — Asp — Gly _KARACTI ERÍSTICAS ESTRUCTURALES: * El ENLACE PEPTÍDICO fue estudiado experimentalmente por dos científicos llamados PAULIN y COREY. Observaron que el enlace peptídico era más corto que un enlace normal, lo que indica que tiene un cierto carácter de enlace doble que se debe a la estabilización por resonancia: o an is —. E 15) AL —E NM Concretamente el enlace peptídico tiene aproximadamente un 40% de doble enlace. Además los cuatro átomos que forman el enlace, más los dos carbonos situados en posición a con respecto al dicho enlace se encuentran en el mismo plano: 1 = 5.3 REACTIVO DE EDMAN: Se utiliza para averiguar la secuencia de aminoácidos en el péptido. : oe reactivo de EN péptido Edman. y OHHH CO—HM=qu—000m 3 y EJE a om HN—GH-COHHGHCODH 4 condiciones ácidas suaves ESPES2 ES testodel péptido intacto o: Ma na E 2 E E q ARA 2.4-dinitrofeníl péptilo feniftohidantoína dal an Nterminal AAA Separamos la feniltiohidantionina, que analizamos mediante PHNC, y nos queda el péptido intacto con un aminoácido menos donde realizaremos otra reacción con el reactivo de EDMAN (=Degradación de EDMAN). DARAS ST Tos 6. PEPTIDOS NATURALES: En los medios biológicos y en las células tenemos péptidos naturales que cumplen importantes actividades fisiológicas, de ellos el más significativo es el GLUTATION: Tiene la misión de mantener el estado reduciendo el entorno celutar, porque uno de sus aminoácidos es una cistina, es decir, tiene un grupo (-SH). Existen péptidos pequeños de 6 —7 aminoácidos denominados NEUROPEPTIDOS fundamentales en el SEARS A IRA IA SN sistema nervioso. Algunos de los péptidos naturales fundamentales en la regulación del organismo son: - — INSULINA: tiene una función hormonal, está compuesto por 51 aminoácidos, se comporta mas : como péptido que como proteína. 7 - GLUCAGON: tiene 29 aminoácidos. 3 
